Hier finden Sie Unterrichtseinheiten und Anregungen zum Unterricht im Fach Chemie zu dem Themenfeld "Struktur und Bindung".

Am Beispiel einer Signalkette erkennen Schülerinnen und Schüler, wie molekularbiologische Grundlagenforschung die Entwicklung neuer und innovativer Medikamente ermöglichen kann. Mehr als 200.000 Menschen sterben in Deutschland pro Jahr an Krebserkrankungen. Bei der Behandlung kommen neben Bestrahlungen Chemotherapien zum Einsatz. Die dabei verwendeten Wirkstoffe schädigen insbesondere die sich schnell teilenden Tumorzellen. Aber auch gesunde Zellen werden angegriffen. Schwere Nebenwirkungen sind die Folge. Wissenschaftler und Mediziner arbeiten an der Entwicklung von Wirkstoffen für eine zielgenauere Krebstherapie. Die soll nicht nur weniger belastende Behandlungsmethoden, sondern zukünftig auch die Bekämpfung heute noch schwer therapierbarer Tumore ermöglichen. Ziele der Unterrichtseinheit Die zentrale Botschaft dieser Unterrichtseinheit ist: Krebs entsteht durch den Verlust negativer Kontrollen, die Wachstum und Teilung von Zellen in gesunden Geweben streng überwachen. Die Vielfalt der daran beteiligten zellulären Nachrichtensysteme ist unglaublich komplex und zurzeit nur ansatzweise durchschaubar. Zudem variieren die vielen miteinander vernetzten Signalketten und ihre Störungen von Zelltyp zu Zelltyp, von Tumor zu Tumor. Dies macht den Kampf gegen Krebszellen so schwierig. In dieser Unterrichtseinheit lernen die Schülerinnen und Schüler einen zentralen Mechanismus der Signaltransduktion und die vereinfachte Darstellung eines Signalwegs kennen. Dabei begegnen ihnen "Schalter", die in vielen molekularbiologischen Bereichen von zentraler Bedeutung sind (GTP-bindende Proteine, Konformationsänderungen, Phosphorylierungen). MS Wissenschaft 2011 Im Rahmen des Wissenschaftsjahres 2011 "Forschung für unsere Gesundheit" zeigt die Mitmachausstellung an Bord der MS Wissenschaft "Neue Wege in der Medizin" unter anderem Exponate zum Thema "Im Kampf gegen Krebs - von der Grundlagenforschung zum Medikament". Zu sehen sind dabei auch Animationen von Prof. Dr. Axel Ullrich vom Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried. Die Filme visualisieren die zellulären Signalsysteme, die Thema dieser Unterrichtseinheit sind. Zudem zeigen sie, wie neuartige Krebsmedikamente wirken und Tumore durch eine Hemmung der Angiogenese - die Neubildung von Blutgefäßen - "aushungern" sollen. Die Darstellungen sind sehr vereinfacht. Anschaulichkeit steht im Vordergrund und nicht die wissenschaftliche Korrektheit im Detail. (Die hier verwendeten Grafiken stammen aus den Animationen.) Vom 19. Mai bis zum 29. September ist das umgebaute Binnenfrachtschiff unterwegs und macht in 35 Städten Halt. Ein Besuch der Ausstellung bietet eine ideale Ergänzung zur Behandlung des Themas im Unterricht. Informationen zum Tourplan und zur Gruppenanmeldung finden Sie auf der Webseite von Wissenschaft im Dialog (siehe Zusatzinformationen). Molekularbiologische Grundlagen Wachstumsfaktor-Rezeptoren werden von vielen Krebszellen überproduziert. Sie setzen eine fatale Signalkette in Gang, die Ansatzpunkte für neuartige Krebsmedikamente bietet. Materialien Schülerinnen und Schüler lernen allgemeine Eigenschaften biologischer Signalsysteme kennen und identifizieren strategische Ziele für die Entwicklung von Wirkstoffen. Die Schülerinnen und Schüler sollen Einblick in Regulationsmechanismen auf molekulare Ebene gewinnen. Mechanismen der Krebsentstehung und -entwicklung kennenlernen. allgemeine Eigenschaften biologischer Signalkaskaden am Beispiel der Rezeptor-Tyrosinkinasen kennenlernen. Wirkungsmechanismen neuartiger Krebsmedikamente verstehen. Die Unterrichtseinheit kann in das Wahlmodul "Krebs: Auslösende Faktoren, molekulare Mechanismen der Entstehung, Aspekte der Gesundheitserziehung, Zellzyklus und Apoptose" integriert werden. Eigenschaften von Krebszellen sollten bereits bekannt sein. Die Bedeutung der Bildung von Blutgefäßen (Angiogenese) für das schnelle Wachstum von Tumoren kann - falls nicht schon geschehen - im Rahmen dieser Unterrichtseinheit behandelt werden. Kenntnisse zur Apoptose sind hilfreich, aber nicht erforderlich. Fehlfunktionen verursachen Krankheiten Molekulare Regulationsmechanismen sind die Voraussetzung für Differenzierung und Organbildung und erhalten die Lebensfähigkeit eines Organismus. Wichtige Stellschrauben dieser molekularen Nachrichtensysteme sind Botenstoffe, die über das Blut oder die Gewebsflüssigkeit transportiert werden oder diffundieren. Sie binden nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip an spezifische Rezeptoren auf der Oberfläche der Zielzellen und aktivieren komplexe Signalketten im Zellinneren. Diese steuern die Genaktivität und beeinflussen Eigenschaften und Verhalten der Zelle. Fehlfunktionen dieser Nachrichtensysteme haben fatale Folgen. Sie sind die Ursache aller Krebserkrankungen und vieler anderer Krankheiten. Wachstumsfaktoren binden an Rezeptor-Tyrosinkinasen Der Epidermale Wachstumsfaktor (epidermal growth factor, EGF) ist ein wichtiger Botenstoff. Die Bindung des Polypeptids an seinen Rezeptor stimuliert die Ausbildung verschiedener Zelltypen sowie Wachstum und Teilung der Zellen (Proliferation). Der EGF-Rezeptor (epidermal growth factor receptor, EGFR) gehört zur Familie der Rezeptor-Tyrosinkinasen. Diese einander sehr ähnlichen Transmembranmoleküle kommen beim Menschen auf allen Zellarten vor. Sie bestehen aus einem extrazellulären Bereich, der den Botenstoff bindet, einem die Membran durchquerenden Abschnitt und einem intrazellulären Bereich. Der intrazelluläre Bereich besitzt eine Kinase-Domäne mit ATP-Bindungsstelle. Kinasen sind Enzyme, die Phosphatgruppen von ATP auf die Hydroxylgruppen (-OH) anderer Moleküle übertragen. Tyrosinkinasen phosphorylieren Proteine und verändern dadurch deren Aktivität. Sie übertragen die Phosphatgruppe dabei auf die Hydroxylgruppe der Aminosäure Tyrosin. Aktivierung des Wachstumsfaktor-Rezeptors Die Bindung des Wachstumsfaktors an seinen Rezeptor bewirkt eine Änderung der Proteinstruktur. Aufgrund dieser Konformationsänderung lagern sich die Rezeptoren paarweise zusammen (Dimerisierung). Die intrazellulären Bereiche der Rezeptor-Dimere können sich dann über ihre Kinase-Aktivität gegenseitig phosphorylieren. Danach sind die Rezeptoren "scharf" und initiieren komplexe intrazelluläre Signalketten. Dies erfolgt sehr schnell: Bereits eine Sekunde nach der Bindung des Botenstoffs ist die intrazelluläre Signalkette aktiviert. Abb. 1 (Platzhalter bitte anklicken) zeigt ein Rezeptor-Dimer (rot und gelb) mit gebundenem Botenstoff (hellblau) in der Zellmembran. Im Fall des EGF-Rezeptors wird ein Wachstumsfaktormolekül von zwei Rezeptoren gebunden. Andere Rezeptor-Tyrosinkinasen binden je ein Botenstoffmolekül pro Rezeptor (dieser Fall ist auf dem Arbeitsblatt der Unterrichtseinheit dargestellt, "ab_2_signalkette_bauelemente.pdf"). Das intrazelluläre Nachrichtensystem wird in Abb. 1 durch das Netzwerk unter der Zellmembran angedeutet. Die Grafik ist - wie alle Abbildungen in dieser Unterrichtseinheit - ein Screenshot aus einer Animation Prof. Dr. Axel Ullrich vom Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried, die auch auf der MS Wissenschaft "Neue Wege in der Medizin" zu sehen ist. Überproduktion von Wachstumsfaktor-Rezeptoren in Krebszellen Bereits in den 1990er Jahren des vergangenen Jahrhunderts entdeckte man, dass Krebszellen vieler Tumore auf ihrer Oberfläche wesentlich mehr EGF-Rezeptoren als gesunde Zellen tragen. Zudem wiesen Tumore höhere EGF-Konzentrationen als gesunde Gewebe auf. Patienten, die zugleich Rezeptor und Wachstumsfaktor vermehrt bilden, haben besonders schlechte Heilungschancen (schnelles Tumorwachstum, verstärkte Bildung von Metastasen). Wissenschaftler erforschen die Nachrichtensysteme, mit denen Signale von der Zelloberfläche in das Zellinnere und in den Zellkern übermittelt werden. Das Verständnis dieser Signalketten und ihrer Fehlfunktionen ist der Schlüssel für die gezielte Entwicklung neuartiger Krebsmedikamente. Rezeptor-Tyrosinkinasen wie der EGF-Rezeptor spielen bei der Krebsentstehung eine wichtige Rolle und stehen im Fokus der Molekularbiologen und Mediziner. Rezeptor-Tyrosinkinasen stimulieren Wachstum und Teilung der Zellen. In gesundem Gewebe wird ihre Aktivität von hemmenden Kontrollmechanismen streng reglementiert. In Krebszellen haben diese negativen Kontrollinstanzen ihre Wirkung verloren. Die Rezeptor-Tyrosinkinasen sind immer aktiv und verursachen die unkontrollierte Vermehrung von Krebszellen (Proliferation). die Bildung von Blutgefäßen, die den Tumor mit Sauerstoff und Nährstoffen versorgen (Angiogenese). die Hemmung des programmierten Zelltods (Apoptose), einem "Notfallprogramm", mit dem sich entartete Zellen selbst zerstören. die Wanderung von Zellen und somit die Bildung von Tochtergeschwülsten (Metastasen). Wissenschaftler am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried bei München haben den ersten zielspezifischen Anti-Krebs-Wirkstoff entwickelt, der in die zelluläre Signalkette eingreift: Trastuzumab oder Herceptin (Handelsname). Die Substanz, ein monoklonaler Antikörper, wurde im Jahr 2000 in der Europäischen Union zugelassen. Er bindet an der Zellaußenseite an eine Rezeptor-Tyrosinkinase, die als Wachstumsfaktor-Rezeptor fungiert und in Krebszellen überproduziert wird. Durch die Bindung des Antikörpers wird die Bindung des Botenstoffs und so die Übertragung des Signals in die Zelle unterbunden (Abb. 2). Dies führt dazu, dass sich die Tumorzellen sich durch Apoptose - einem Notfallprogramm für die Selbstzerstörung entarteter Zellen - selbst zerstören können. Zudem führt die Antikörperbindung zur Rekrutierung von Immunzellen, die die Tumorzellen angreifen (Abb. 3). Ein weiterer Effekt von Herceptin ist auch die Hemmung der Angiogenese, also der Bildung von Blutgefäßen, die den Tumor mit Sauerstoff und Nährstoffen versorgen. Für das schnelle Tumorwachstum ist der Anschluss an die Versorgungssysteme des Organismus eine wichtige Voraussetzung. Von den Krebszellen ausgesendete Botenstoffe stimulieren die Blutversorgung des Tumors. Der Einfluss von Herceptin auf das Nachrichtensystem der Krebszellen wirkt dem entgegen - der Tumor muss "hungern". Wirkstoffe mit einem geringen Molekulargewicht können in das Zellinnere gelangen und dort Zielmoleküle des zellulären Signalsystems angreifen. Eine solche Substanz wurde ebenfalls am Max-Planck-Institut für Biochemie entwickelt: Das Medikament Sunitinib (Handelsname Sutent, Zulassung in der Europäischen Union im Jahr 2006) verhindert die Bindung von ATP an die Kinase-Domäne der Rezeptor-Tyrosinkinasen (kompetitive Hemmung). In Abb. 4 ist Sutent orange, ATP grün dargestellt. Der Wirkstoff verhindert die für die Signalübertragung entscheidende Autophosphorylierung des Rezeptors. Wie Herceptin soll auch Sutent sowohl das Wachstum der Krebszellen, anti-apoptotische Mechanismen und auch die Neubildung von Blutgefäßen hemmen, die das schnelle Wachstum des Tumors ermöglichen (Abb. 5). Während der monoklonale Antikörper Herceptin per Infusion verabreicht werden muss, können Patienten den niedermolekularen Wirkstoff Sutent in Tablettenform zu sich nehmen. Die Kombination verschiedener Wirkstoffe ist ein wichtiger Schritt, um das Wettrennen gegen die schnelle Wandlungsfähigkeit von Krebszellen gewinnen zu können. Nachdem Rezeptor-Tyrosinkinasen als strategische Ziele für die Krebstherapie identifiziert waren, suchte man nach Substanzen, die an die ATP-Bindungsstelle der Kinasen binden und so die Enzymaktivität kompetitiv hemmen. In einem ersten Schritt wurden aus zehntausenden Molekülen diejenigen ausgewählt, deren Struktur (theoretisch) die Kriterien für eine Affinität zu der ATP-Bindungsstelle erfüllten. Die Vorauswahl wurde einem Wirkstoffscreening unterzogen. Die Strukturen der erfolgreichsten Substanzen wurden mithilfe der medizinischen Chemie weiter optimiert. Das Ergebnis, Sutent, bindet jedoch nicht nur an eine Rezeptor-Tyrosinkinase, sondern an die ATP-Bindungsstelle von mehr als 150 Kinasen! Die Substanz wirkt also als "Breitband-Kinase-Hemmer". Wissenschaftler versuchen heute, unter diesen Kinasen diejenige(n) zu identifizieren, auf die die anti-Krebs-Wirkung von Sutent zurückzuführen ist. In dem darauf folgenden Schritt gilt es dann, die Struktur des Wirkstoffs so zu verändern, dass er nur noch die für die Krebsbekämpfung relevanten Kinasen hemmt. Durch die Erhöhung der Spezifität können die Dosierung des Wirkstoffs und so auch die Nebenwirkungen reduziert werden. Herceptin und Sutent sowie viele andere Medikamente helfen heute, die Lebensqualität und die Überlebenschancen von Krebspatienten zu erhöhen. Wie weit die oben so klar beschriebenen Wirkungen und Zusammenhänge tatsächlich den zellulären Abläufen entsprechen, ist jedoch noch nicht vollständig erforscht. Ein Sieg über den Krebs ist noch nicht greifbar. Dies liegt an der Diversität der Krebszellen, ihrer Wandlungsfähigkeit und der Vielfalt der in ihnen außer Kontrolle geratenen Regulationsmechanismen. Ansatzpunkte für eine gezielte Krebstherapie Das erste Arbeitsblatt (ab_1_therapie_ansatzpunkte.pdf) weist auf den Zusammenhang zwischen der Überproduktion von Wachstumsfaktoren sowie ihrer Rezeptoren und der Bösartigkeit von Tumoren hin. Die Lernenden gliedern die Ereigniskette (Signal, Signalübertragung, Signalwirkung) und identifizieren strategische Angriffspunkte für eine gezielte Krebstherapie. Sie erkennen, dass für die Umsetzung die molekularen Grundlagen des zellulären Nachrichtensystems erforscht werden müssen. Die Signalkette "downstream" des Rezeptors Mit dem zweiten Arbeitsblatt lernen Schülerinnen und Schülern Details der Signalkette kennen, die von einer Rezeptor-Tyrosinkinase angestoßen wird. Sie sollen die im Arbeitsblatttext (ab_2_1_signalkette.pdf) beschriebene Abfolge der Wechselwirkungen zwischen verschiedenen Proteinen bildlich umsetzen (Partner- oder Kleingruppenarbeit). Die Vorgabe grafischer Elemente (ab_2_2_signalkette_bauelemente.pdf) sorgt dabei für einen "gemeinsamen Nenner" innerhalb des Kurses. Methodisch kann hier - je nach Gegebenheiten und Lerngruppe - ganz unterschiedlich vorgegangen werden. Schülerinnen und Schüler können die vorgegeben Bausteine der Signalkette zum Beispiel ausschneiden und "zusammenpuzzeln". Ergebnisse können dann mit entsprechenden Folienfragmenten am Tageslichtprojektor vorgestellt und im Plenum diskutiert werden. Schließlich kann die Lehrkraft eine Folie mit dem vollständigen Signalweg auflegen (ab_2_2_signalkette_bauelemente_loesung.pdf). Bei entsprechender technischer Ausstattung kann die Signalkette von den Lernenden von auch digital visualisiert werden - zum Beispiel als PowerPoint-Animation. Ähnlich wie in der Unterrichtseinheit Waffen im Kampf gegen AIDS können, aufbauend auf die Textarbeit, die fachlichen Inhalte mit der Kreativtechnik "Storyboard" intensiv reflektiert werden. Allgemeine Eigenschaften biologischer Nachrichtensysteme Bei der Übung kommt es natürlich nicht darauf an, Details der Signalkette zu vermitteln (von der die Darstellung ohnehin nur einen Ausschnitt zeigt). Vielmehr sollen Schülerinnen und Schüler ein Gefühl für die Natur komplexer biologischer Nachrichtensysteme entwickeln. Sie sollen erkennen, wie das Signal innerhalb der Zelle kaskadenartig vervielfältigt wird, indem ein aktiviertes Protein viele weitere Proteine aktiviert - wie bei einer Telefonkette (so zumindest stellt man sich das vor - experimentell belegt ist dies zurzeit noch nicht). Zudem sollen sie prinzipielle und in vielen biologischen Prozessen wiederkehrende "Schalter" für die Aktivität von Proteinen kennen lernen. Ein G-Protein und seine Zusammenarbeit mit einem membranständigen Rezeptor begegnet den Lernenden zum Beispiel auch bei der Signaltransduktion in den Sehzellen der Netzhaut. So lernen sie ein wichtiges Prinzip der Biologie kennen: Die Mehrfachverwertung bewährter molekularer Module und Konzepte in ganz verschiedenen Kontexten. Schließlich sollen die Schülerinnen und Schüler auf der Basis des von ihnen erstellten "Signal-Organigramms" argumentieren, warum es sinnvoll ist Wirkstoffe gegen Krebs zu entwickeln, die die Aktivierung der Rezeptor-Tyrosinkinase unterbinden und die nicht weiter "downstream" ansetzen.

In dieser Unterrichtssequenz zum Thema Kohlenstoff erarbeiten die Lernenden in verschiedenen Sozialformen und anhand eines Erklärvideos die Besonderheit und Bedeutung von Kohlenstoff, dem chemisch vielseitigsten Element. Die Unterrichtsmaterialien können auf Deutsch und auf Englisch (für den englisch-bilingualen Unterricht) heruntergeladen werden.Die Schülerinnen und Schüler erarbeiten anhand dieses Unterrichtsmaterials die Besonderheit des Elements Kohlenstoff. Dazu betrachten sie den Atombau, die Vielfalt an Bindungsmöglichkeiten und Verbindungen und die Allotrope von Kohlenstoff. Im Anschluss kann optional der Kohlenstoffkreislauf erarbeitet werden. Durch das Erklärvideo zum Kohlenstoff, auf dessen Inhalt dieses Material basiert, erhalten die Schülerinnen und Schüler auch einen Einblick in die Arbeitsweise der dort vorgestellten Nobelpreisträger. Diese Unterrichtseinheit ist in Zusammenarbeit mit dem Kuratorium für die Tagungen der Nobelpreisträger in Lindau entstanden, das mit dem Nobelpreis ausgezeichnete Forschung Schülerinnen und Schülern, Studierenden sowie dem wissenschaftlichen Nachwuchs näherbringen möchte. Die Unterrichtseinheit ergänzt dabei das Materialangebot der Mediathek der Lindauer Nobelpreisträgertagungen um konkrete Umsetzungsvorschläge für die Unterrichtspraxis in den Sekundarstufen. Weitere Unterrichtseinheiten aus diesem Projekt finden Sie im Themendossier Die Forschung der Nobelpreisträger im Unterricht . Das Thema Kohlenstoff im Unterricht Das Thema Kohlenstoff ist für jeden Unterricht, der Aspekte aus der organische Chemie behandelt, grundlegend und damit besonders relevant für das Schulfach Chemie. Als Grundbaustein aller organischen Stoffe, die in unserem Alltag in vielseitiger Weise vertreten sind, kann den Lernenden auch die Alltagsrelevanz von Kohlenstoff aufgezeigt werden. Vorkenntnisse Die Schülerinnen und Schüler sollten das Schalenmodell nach Bohr kennen und für jedes Element zeichnen können. Die Oktettregel und Kenntnisse zur Bindigkeit werden zur Lösung der Aufgaben benötigt. Die Schülerinnen und Schüler sollten des Weiteren in der Lage sein, zu einer Summenformel mögliche Strukturformel zu zeichnen. Der Begriff der Allotropie wird im Material verwendet und knapp erläutert; er wird also nicht als Grundwissen vorausgesetzt. Didaktische Analyse Das Arbeitsmaterial ist als erste fachliche Konfrontation der Schülerinnen und Schüler mit dem Thema Kohlenstoff konzipiert. Die Lernenden gewinnen neben fachlichen Grundlagen zu dem Element (Atombau, Bindungsmöglichkeiten und Allotrope) einen Eindruck der Bedeutung und Besonderheit von Kohlenstoff. Dies wird dadurch erreicht, dass eine zentrale Fragestellung diesbezüglich den Rahmen des Unterrichts bildet und nach (fast) jeder Aufgabenstellung aufgegriffen wird. Somit erkennen die Lernenden die hohe Fachrelevanz des Themas. Methodische Analyse Durch die methodische Aufbereitung der Unterrichtssequenz wird eine hohe Schüleraktivität erreicht. Verschiedene Sozialformen regen die Lernenden zu Austausch und Diskussionen an. Das Video als Medium erhält das Interesse am Thema aufrecht. Schwierige Arbeitsaufträge werden durch Partnerarbeiten aufgefangen. Durch Vertiefungsaufgaben kann eine Binnendifferenzierung erfolgen. Fachkompetenz Die Schülerinnen und Schüler erarbeiten die Besonderheit von Kohlenstoff durch Reflexion ihrer Ergebnisse aus verschiedenen Aufgabenstellungen. zeichnen unter Verwendung ihres Vorwissens zum Schalenmodell nach Bohr sowie zu der Oktettregel das Atommodell von Kohlenstoff und seine Bindungsmöglichkeiten. stellen den Kohlenstoffkreislauf schlüssig und unter Gebrauch der Fachsprache dar. Medienkompetenz Die Schülerinnen und Schüler können das in einem Video dargestellte Wissen nach Relevanz filtern und strukturiert wiedergeben. üben sich darin, Informationen aus geschriebenen Sätzen in einer schematischen Darstellung wiederzugeben. Sozialkompetenz Die Schülerinnen und Schüler arbeiten konstruktiv und kooperativ in Partner- oder Gruppenarbeit. stärken ihr Selbstkonzept durch die geschützte Atmosphäre in den Partnerarbeitsphasen. diskutieren in Partner- oder Gruppenarbeit und äußern dabei ihre Meinung unter Nutzung ihrer fachlichen Kenntnisse. Hier können Sie sich das Video zur Unterrichtseinheit anschauen.

Auf dieser Seite finden Sie Informationen, Anregungen und Arbeitsmaterial für den Unterricht zum Themenbereich Biochemie im Fach Biologie an weiterführenden Schulen. Das Angebot deckt die folgenden Themen ab: Proteine, Nukleinsäure, Fotosynthese und Nanotechnologie. Klicken Sie sich einfach mal durch! Das schöne in der Biologie ist der strenge Zusammenhang zwischen Struktur und Funktion von der Nano- bis zur Makroebene: Die Analyse dreidimensionaler Strukturen erweist sich stets als aufschlussreich und ist weit mehr als eine bloße "Bildbeschau". Franz Josef Scharfenberg vom Richard-Wagner-Gymnasium in Bayreuth hat die dreidimensionalen Ausarbeitungen von Eric Martz (University of Massachusetts, USA) zu unserem Blutfarbstoff für den Einsatz im deutschsprachigen Unterricht aufbereitet. Die dreidimensionale Darstellung der Proteinstrukturen, die mithilfe des kostenlosen Plugins Chime mit der Maus nach Belieben angefasst, gedreht und herangezoomt werden können, zeigen, was schon Thomas Mann wusste (woher eigentlich? - schließlich gelang das erste Beugungsbild eines Proteins Dorothy Hodgkin erst 1932): Proteine sind "unhaltbar verwickelt und unhaltbar kunstreich aufgebaute Eiweißmolekel" (aus "Der Zauberberg"). Es lohnt sich, einen genaueren Blick auf das Hämoglobin zu werfen. An diesem Beispiel lassen sich zahlreiche allgemeine Aspekte der Proteine und Enzyme herausarbeiten: Als oligomeres Protein bietet der Blutfarbstoff die Möglichkeit, alle Strukturhierarchien - von der Primär- bis zur Quartärstruktur - durchzuspielen. Von der Anordnung der Aminosäuren innerhalb der Untereinheiten - hydrophobe Aminosäureseitenketten an der Oberfläche, hydrophile im Inneren des Proteins - lässt sich leicht der Bogen zur thermodynamischen "driving force" des in der Primärstruktur kodierten Selbstfaltungsprozesses der Biopolymere schlagen. Hämoglobin ist zwar "nur" ein Transportprotein, seine in die Polypeptidketten eingebetteten Häm-Gruppen können jedoch - was die Architektur aktiver Zentren und die Modellierung ihrer katalytischen Aktivität betrifft - exemplarisch als prosthetische Gruppen der Enzyme betrachtet werden (schließlich wird Hämoglobin von Molekularbiologen gerne auch als "Enzym honoris causa" bezeichnet). Die auf dem Austausch einer einzigen Aminosäure basierende Sichelzellenanämie verdeutlicht stellvertretend für Erkrankungen wie Alzheimer oder BSE das Prinzip der auf Protein-Polymerisationen basierenden Erkrankungen. Das Startkapitel zeigt vier (zunehmend "abstrahierte") Darstellungsformen der Aminosäure Glycin. Diese "Struktursprachen" werden in den nachfolgenden Kapiteln wiederholt auf weitaus komplexere Strukturen angewendet. Das Glycin-Beispiel ist daher eine wichtige Einführung in die verschiedenen Darstellungsformen des gesamten Hämoglobin-Materials. Gezeigt werden die "ball and stick"-Projektion des Zwitterions (Vorsicht: Doppelbindungen werden nicht als solche dargestellt), eine raumfüllende Darstellung (Kalottenmodell; Abb. 1, Platzhalter bitte anklicken), die "stick"-Struktur sowie die "Aminosäure-Rückgrat"-Struktur (Hydroxylgruppe und Wasserstoffatome sind noch als "rudimentäre Stacheln" dargestellt). Wurden in dem vorausgegangenen Abschnitt die Darstellungsmöglichkeiten einer Aminosäure vorgestellt, werden diese hier auf ein Oligopeptid angewendet. Damit betritt man hier die Primärstruktur-Ebene. Als neue Darstellungsform wird schließlich das Polypeptidketten-Rückgrat vorgestellt (nicht zu verwechseln mit dem Aminosäure-Rückgrat). Zunächst wird die allgemeine Rückgrat-Struktur einer Aminosäure (ohne Seitenkette) dargestellt. Aus dieser Struktur wird das "allgemeingültige" Rückgrat eines Tripeptids aufgebaut. Die "anonymen" Einheiten werden durch Hinzufügen von Methylgruppen in ein Alanyl-alanin-alanin (Ala-Ala-Ala) umgewandelt. Um das ganze zunehmend komplexer zu machen, wird das Tripeptid in ein Lysyl-alanyl-alanin (Lys-Ala-Ala) und schließlich in ein Lysyl-alanyl-isoleucin (Lys-Ala-Ile) umgewandelt, bevor es zum Tetrapeptid ergänzt wird. Bis hierher folgen alle Darstellungen der "stick"-Struktur. Im Folgemodul haben die SchülerInnen die raumfüllende Darstellung des Tetrapeptids vor Augen (Abb. 2). Am Beispiel des Tetrapeptids wird nun verdeutlicht, wie die Biochemiker die Darstellung von Peptidketten abstrahieren, um bei der Strukturanalyse von Polypeptidketten aus mehreren Hundert Aminosäuren nicht "den Wald vor lauter Bäumen nicht mehr sehen zu können": In den beiden letzten Modulen wird daher die "Rückgrat"-Darstellung von Peptidketten eingeführt. Die erste Darstellung zeigt die Quartärstruktur des nativen Proteins mit farblich differenzierten Untereinheiten und den Häm-Komplexen (raumfüllende Darstellung, siehe Abb. 3). Das folgende Modul reduziert die Polypeptidketten auf ihr Rückgrat. Erst jetzt wird die Lage der Häm-Gruppen (raumfüllende Darstellung) klar erkennbar (und der Vorteil der diversen "Struktursprachen" deutlich). Lassen Sie Ihre SchülerInnen durch die Drehung des Moleküls den zentralen Hohlraum entdecken, in dem der Hämoglobin-Ligand 2,3-Diphosphoglycerat (DPG) bindet und dabei über eine Änderung der Quartärstruktur die Sauerstoff-Affinität des Hämoglobins senkt (DPG stabilisiert die Konformation der Desoxy-Form, indem es die beiden beta-Ketten über ionische Wechselwirkungen miteinander vernetzt). DPG wird vom Körper in Höhenlagen gebildet, wo ein niedriger Sauerstoff-Partialdruck herrscht, und erleichtert dort die Abgabe von Sauerstoff an das atmende Gewebe. Im den beiden Folgemodulen sind die Polypeptidketten komplett ausgeblendet. Das zweite der beiden Module stellt die Atomsorten der Hämgruppe farbkodiert dar. Die Lagebeziehungen der vier "freischwebenden" Häm-Gruppen verdeutlicht die tetraedrische Symmetrie (dreiseitige Pyramide) des Moleküls. Bei der Analyse der Symmetrie erweist sich wiederum das Anfassen und Drehen der Strukturen als hilfreich. Es folgt die vergrößerte Darstellung einer einzelnen Hämgruppe in raumfüllender Ansicht sowie eine Darstellung in der "stick"-Struktur, in der die Komplexbindung des zentralen Eisenatoms über die Stickstoffatome der Porphyrin-Struktur erkennbar wird. Die Besetzung der fünften Koordinationsstelle durch ein Histidin-Stickstoff der Polypeptidkette ist noch nicht berücksichtigt. An die sechste Koordinationsstelle wird nun molekularer Sauerstoff gebunden. Dabei ist deutlich erkennbar, dass die Achse des Sauerstoffmoleküls nicht senkrecht auf die Ebene des Porphyrin-Ringes ausgerichtet ist (Abb. 4; siehe auch Abb. 5 der Hintergrundinformation zu den Eigenschaften der prosthetischen Gruppe). Nun geht es wieder vom Kleinen zum Großen: Das oxygenierte Häm wird wieder in die Globin-Kette eingefügt, zunächst in eine Rückgrat-, dann in eine raumfüllende Darstellung. Die beiden letzten Darstellung zum Thema "Sauerstoffbindung" zeigen ein weiteres Details der Häm-Einbettung in das Globin und der Sauerstoffbindung: Die Positionierung hydrophiler Teile des Häms an der Oberfläche und die Ausrichtung hydrophober Bereiche zum Proteininneren. Weiterhin kommt die Besetzung der fünften Koordinationsstelle durch das sogenannte "proximale Histidin" sowie die Lage des "distalen Histidins" über dem gebundenen Sauerstoff zur Darstellung. Mehr zur Bedeutung des distalen Histidins liefert der folgende Fachliche Kommentar. Die Chime-Darstellungen heben einige Strukturmerkmale des Hämoglobins hervor, die sich zu den biochemischen Funktionen der Proteins sehr schön in Beziehung setzen lassen, auf die die vorgestellte Applikation jedoch nicht explizit hinweist. Auf der folgenden Seite finden Sie die wichtigsten Infos zu den Hämoglobin-Eigenschaften, die sich in diesen Strukturdetails abbilden: Die Proteinumgebung definiert die katalytischen Eigenschaften Warum benutzt die Natur nicht die "nackten" Hämgruppen für die Sauerstofflogistik, sondern wickelt sie in komplexe Poypeptidketten ein? Zum einen sind es die vielfältigen allosterischen Wechselwirkungen der Globine mit diversen Liganden, über die die Eigenschaften der Sauerstoffbindung durch das Häm sinnreich modelliert und den jeweiligen biologischen Erfordernissen perfekt angepasst werden - von der DPG-Bindung (siehe oben) bis hin zur Kooperativität der Sauerstoffbindung an die vier Untereinheiten des Hämoglobins. Die wichtigsten dieser "Stellschrauben" werden in Schulbüchern ausreichend thematisiert. Unberücksichtigt bleibt jedoch meist ein viel allgemeineres und enorm wichtiges Grundprinzip der Molekularbiologie und Biochemie: Die katalytischen Eigenschaften jeder prosthetischen Gruppe und jeden aktiven Zentrums werden maßgeblich von der Proteinumgebung geprägt, in die sie eingebettet sind. Man vergegenwärtige sich, dass das Häm, das im Hämoglobin zur reversiblen Sauerstoffbindung eingesetzt wird, im Atmungskettenenzym Cytochrom c als Elektronenüberträger verwendet wird! Wie die Globinkette die speziellen Bindungseigenschaften des Häms beeinflusst, wird nachfolgend an zwei Struktureigenschaften hervorgehoben, die in den Chime-Darstellungen sehr gut deutlich werden. Erst das Globin gewährleistet eine reversible Häm-Oxygenierung Frei lösliche Hämgruppen mit einem komplexierten zweiwertigem Eisen-Ion könnten Sauerstoff nur für einen sehr kurzen Moment binden. Der Sauerstoff würde das zweiwertige Eisen schnell zu dreiwertigem Eisen oxidieren, das keinen Sauerstoff mehr binden kann. Ein Zwischenprodukt dieser Oxidation ist ein "Häm-Sauerstoff-Häm-Sandwich". Die Polypeptid-"Verpackung" der Hämgruppen verhindert dies und gewährleistet damit die Verwendbarkeit der Hämgruppen als Sauerstofftransporteure im Blut. Das letzte Modul zum Thema "Hämoglobin & Häm" verdeutlicht die Lage des Häms in seiner Bindungstasche, die die Bildung von Häm-Dimeren ausschließt. Kohlenmonoxid hat eine hohe Häm-Affinität Kohlenmonoxid ist für uns ein toxisches Gas, weil es die Sauerstoffbindungsstellen des Hämoglobins vergiftet: Seine Affinität zum Hämoglobin-Eisen übertrifft die des Sauerstoffs um das 200-fache. Aus diesem Grund kann schon ein niedriger Kohlenmonoxid-Partialdruck tödliche Folgen haben. Am "nackten" Häm sähe der Vergleich noch ungünstiger aus: Zu diesem hat Kohlenmonoxid eine 25.000 mal höhere Affinität als Sauerstoff. Eine Eigenschaft, die das Pigment als Sauerstoffträger völlig unbrauchbar machen würde, denn Kohlenmonoxid ist nicht nur ein Industriebgas, sondern wird auch vom Organismus selbst erzeugt (es entsteht bei diversen katabolen Stoffwechselreakrtionen und dient auch als Botenstoff, zum Beispiel als bei der Regulation der glatten Gefäßmuskulatur). Unter normalen Umständen ist etwa ein Prozent unseres Hämoglobins mit endogen produziertem Kohlenmonoxid blockiert. Sterische Hinderung der Kohlenmonoxid-Bindung Ohne die Reduktion der Kohlenmonoxid-Affinität um das 125-fache könnte wir mit unserem Blutfarbstoff kaum leben. Aber wie schafft die Polpeptidkette dieses Kunststück? Die Natur greift an der Geometrie der Komplexierung von Sauerstoff und Kohlenmonoxid an. Während die Achse des Sauerstoffmoleküls bei der Bindung an das Eisenatom einen 120 Grad-Winkel zur Häm-Ebene bildet, steht die Achse des Kohlenmonoxid-Moleküls - bei freiem Zugang zum Häm - exakt senkrecht auf dessen Ebene. Diesen optimalen Bindungswinkel verbaut die Polypeptidkette dem Kohlenmonoxid, indem es ihm in der Häm-Bindungstasche des Globins einen sperrigen Histidin-Rest in den Weg stellt (sterische Hinderung), der den Sauerstoff nicht weiter stört. Die Position des distalen Histidins wird in dem vorletzten Modul zum Thema "Hämoglobin & Häm" sehr schön deutlich (Abb. 5). Im unteren Bereich des Bildausschnitts ist das proximale Histidin zu erkennen. Das freie Elektronenpaar des Stickstoffatoms im Histidinring besetzt eine der Koordinationsstellen des Eisenions. Die Darstellungen zum Thema "Sekundärstrukturen" stellen die Architektur der alpha-Helix in den Mittelpunkt. Die Darstellung ihrer Wechselwirkungen beschränkt sich auf die intrahelikalen Wasserstoffbrücken, die der Helix ihre Stabilität verleihen. Einzelne Darstellungen bereiten bereits das nächste Thema "Wechselwirkungen der alpha-Helix" vor, das die Interaktionen der Seitengruppen mit der wässerigen Umgebung und dem hydrophoben Proteinkern aufbereitet. Das erste Modul zeigt die Rückgrat-Struktur einer Globinkette (Tertiärstruktur) mit oxygeniertem Häm. Die alpha-helikalen Strukturabschnitte, die den Großteil des Moleküls bilden, sind farblich hervor gehoben (Abb. 6). Es folgt eine Farbvariante der ersten Darstellung ("Regenbogen-Färbung"). Die nächste Abbildung stellt eine neue "Struktursprache" der Biochemiker vor: alpha-helikale Bereiche werden von der Rückgrat-Struktur "luftschlangenartig" hervorgehoben. Diese Darstellungsform ist bei Molekularbiologen sehr beliebt, da sie bei der Analyse von Proteinstrukturen - unter anderem bei der Identifizierung von Domänen - sehr hilfreich ist. Zudem lassen sich anhand wiederholt auftretender "Sekundärstrukturmotive" Homologien und Analogien der Proteinevolution analysieren. Eine der alpha-Helices wird in ihrem Tertiärstrukturkontext (komplette räumliche Struktur einer Polypeptidkette) hervorgehoben. Dieser Kontext ist für die weitere Betrachtung wichtig (siehe "Wechselwirkungen der alpha-Helix"), da man an ihm erkennt, dass sich diese Helix an der Oberfläche des Globins befindet und sowohl mit dem wässerigen Milieu als auch mit dem Proteininneren Kontakt hat. Die Tertiärstrukturebene wird nun verlassen und auf die individuelle alpha-Helix (Sekundärstruktur) heruntergezoomt. Diese Helix wird nun in zwei andere Struktursprachen übersetzt. Zunächst in die Rückgrat-Darstellung der Polypeptidkette und schließlich in die "stick"-Darstellung ihrer Aminosäurebausteine. Das Folgemodul lässt die "driving force" der alpha-Helix-Struktur erkennen: Alle hydrophilen Teile des Polypeptid-Rückgrats (die Carbonyl-Sauerstoffatome und die Wasserstoffatome des Peptidbindungs-Stickstoff) bilden Wasserstoffbrücken miteinander. Diese vielen schwachen Wechselwirkungen verleihen der Helix ihre Stabilität. Die "Sättigung" der hydrophilen Rückgratbereiche mit hydrophilen Wechselwirkungen prädestiniert die Helix zu einem in hydrophoben Umgebungen oft verwendeten Strukturmotiv, sei es im hydrophoben Kern von Proteinen (siehe Hydrophobizität, Polarität & Ladungen") oder in Membranprotein-Abschnitten, die der Lipidphase ausgesetzt sind. Die nächste Darstellung macht deutlich, dass die Seitenketten der Aminosäuren einer Helix wie die Stufen einer Wendeltreppe immer nach außen zeigen. Besonders deutlich wird dieses wichtige Strukturprinzip, wenn man die Helix in eine Position bringt, in der man in Richtung ihrer Längsachse blickt. Während sich die Darstellungen zum Thema "Sekundärstrukturen" vor allem mit dem allgemeinen Architekturprinzip der alpha-Helix und den intrahelikalen Wasserstoffbrücken beschäftigten, veranschaulichen die Module dieses Abschnitts die Wechselwirkungen der helikalen Aminosäurereste mit dem hydrophilen Medium und dem hydrophoben Proteinkern. Die erste Darstellung zeigt das raumfüllende Kalottenmodell eines "Grenzflächenhelix"-Abschnitts. Farblich hervorgehoben sind die Stickstoff- und Sauerstoffatome der Seitengruppen und des Rückgrats. Beim Drehen und Wenden der Helix ist zu erkennen, dass es sich um eine "amphiphile Helix" handelt, d.h., dass auf einer Seite hydrophobe Reste, auf der anderen dagegen hydrophile Reste (erkennbar an den Heteroatomen) aus der Achse hervorragen. Diese Eigenschaft spiegelt die Anpassung der Aminosäuresequenz (Primärstruktur) an ihre räumliche Position im Tertiärstrukturkontext wider: Die hydrophobe Seite der Helix geht mit dem hydrophoben Proteinkern hydrophobe (van-der-Waals-)Wechselwirkungen ein und stabilisiert so die Tertiärstruktur des Proteins. Die hydrophile Seite bildet dagegen Wasserstoffbrücken mit den Wassermolekülen der Umgebung. Dieses Hydratwasser trägt dazu bei, das Protein in Lösung zu halten. Deutlicher wird dieses Prinzip in der zweiten Darstellung, die die Heteroatome des Rückgrats ausblendet. Die beiden folgenden Module zeigen dieselbe Darstellung, nur bereits entsprechend den jeweiligen Textinformationen räumlich ausgerichtet. So zeigt zum Beispiel der Blick entlang der Helixachse noch einmal deutlich deren amphipatischen Charakter (Abb. 7): Sämtliche Heteroatome der Seitenketten befinden sich in dieser Ansicht auf der rechten Seite. Die Chime-Darstellungen analysieren die Wechselwirkungen eines Globin-Molekül mit der Umgebung. Die "take home message" diese Abschnittes bildet das allgemeine Strukturprinzip löslicher Proteine: Innen hydrophob (Stabilisierung der Tertiärstruktur über van-der-Waals-Wechselwirkungen), außen hydrophil (Bindung von Hydratwasser über Wasserstoffbrücken). Die erste Darstellung zeigt die farbkodierte Verteilung hydrophober, polarer und geladener Aminosäuren auf der Globin-Oberfläche sowie die Sauerstoffatome von einem Teil des Hydratwassers. Beim Drehen des Proteins treten hydrophile und hydrophobe Oberflächenabschnitte deutlich hervor. Während die hydrophilen Bereiche mit dem Lösungsmittel Wasserstoffbrücken bilden und das Protein in Lösung halten, stabilisieren die hydrophoben Bereiche über hydrophobe Protein-Protein-Wechselwirkungen zwischen den vier Globinen eines Hämoglobin-Moleküls dessen Quartärstruktur (native Struktur eines aus mehreren Proteinuntereinheiten aufgebauten Proteinkomplexes). Der folgende Schnitt macht die Anatomie des Globins - stellvertretend für alle löslichen Proteine - deutlich. Während der Kern durch die Wechselwirkungen hydrophober Seitengruppen stabilisiert wird, ist die dem Medium ausgesetzte Oberfläche mit hydrophilen Resten gespickt. Dieses Strukturprinzip wir mithilfe von weiteren Schnittebenen verdeutlicht, die zunächst immer tiefer in das (hydrophobe) Proteininnere vordringen, um sich danach wieder seiner (hydrophilen) Oberfläche nähern (Abb. 8). Wie falten sich Proteine? Die Analyse der Strukturdarstellungen des Globins bietet sich als Ansatzpunkt für weiterführende Fragen zur Proteinstruktur an: Wie finden die linearen Aminosäureketten im lebenden Plasma ihre komplexe dreidimensionale Struktur? Und warum findet dieser Prozess in Zellen mit so hoher Effizienz, im Reagenzglas aber nur mit sehr niedrigen Ausbeuten statt? Vorhersage von Proteinstrukturen Vom Architekturprinzip der "Packung" einer Polypeptidkette lässt sich leicht der Bogen zur "driving force" ihrer Selbstfaltung schlagen. Der Selbsfaltungsprozess einer Polypeptidkette in ihre native dreidimensionale Struktur wird von ihrer Primärstruktur - also der linearen Abfolge ihrer Aminosäuresequenz - definiert. Dieser Strukturcode ist von Molekularbiologen bis heute noch nicht soweit entschlüsselt worden, dass anhand jeder Sequenz exakte Strukturvorhersagen getroffen werden können (falls das überhaupt möglich ist). In einigen Fällen lassen sich jedoch schon ganz passable Wahrscheinlichkeiten berechnen. All diese Vorhersagen basieren auf einer Bestimmung der thermodynamisch günstigsten Faltung. Das ist zum Beispiel bei einem löslichen Protein (wie vom Globin-Typ) diejenige, die über eine große Anzahl hydrophober Wechselwirkungen im Inneren und hydrophiler Wechselwirkungsmöglichkeiten an der Oberfläche verfügt. Eine gigantische Rechenaufgabe, da im Prinzip die Interaktion eines jeden Aminosäurerestes mit jedem anderen Rest analysiert werden müsste. Die Forscher schränken den Rechenaufwand jedoch erheblich ein, indem zunächst Sekundärstruktur-Wahrscheinlichkeiten analysiert werden. Auch Sequenz-Vergleiche mit Proteinen, deren Struktur bereits durch Röntgenstrukturanalysen eindeutig geklärt ist, erweisen sich als hilfreich: Die Natur verwendet nämlich beim Proteindesign sehr gerne bewährte Proteindomänen (das heißt durch Sekundärstrukturen stabilisierte globuläre Proteinabschnitte, die meist von einem Exon kodiert werden) immer wieder. Aus einem begrenzten Domänen-Repertoire hat die Natur so im Laufe der Evolution eine Vielzahl verschiedener Proteine mit vielfältigen Funktionen "zusammengepuzzelt". "Assisted Self Assembly" Das auf den bekannten Renaturierungsversuchen von Anfinsen basierende Dogma von der "Selbstfaltung" der Proteine ist seit der Entdeckung der Rolle der "Chaperone" nicht gerade ins Wanken geraten, musste jedoch vom "Self Assembly" zum "Assisted Self Assembly" modifiziert werden. Schnell hatte man erkannt, dass die in vitro beobachteten Selbsfaltungsraten viel zu niedrig sind, um eine Zelle funktionstüchtig zu halten. Zahlreiche Proteine zeigen im Reagenzglas sogar überhaupt keine Neigung, nach einer sanften Denaturierung in ihre native Struktur zurück zu finden. Der Grund dafür ist, dass jede Zelle über ein ganzes Arsenal von Chaperonen verfügt - "molekularen Anstandsdamen" - die mittlerweile auch Einzug in die Schulbuchliteratur gehalten haben. Diese Anstandsdamen (die selbst Proteine sind) erkennen "unordentlich" gefaltete Polypeptidketten, die noch keine stabilen Sekundärstrukturen oder noch keine stabile Tertiärstruktur gefunden haben. Als Symptome solcher unvollständigen oder Fehlfaltungen "fahnden" die Chaperone nach hydrophoben Resten, die an der Oberfläche falsch gefalteter Polypeptidketten exponiert werden. Chaperone entfalten diese unbrauchbaren Gebilde unter Energieverbrauch und verhelfen Ihnen somit zu einer neuen Chance, sich richtig zu falten. Sie "bugsieren" damit den Faltungsweg der Polypeptidketten sicher in die Richtung der thermodynamisch günstigsten Konformation, die in der Regel der nativen Proteinstruktur entspricht. Ursache der Sichelzellenanämie ist der Austausch eines einzigen Nukleotids im beta-Hämoglobinketten-Gen, wodurch die hydrophile Aminosäure Glutamat gegen die hydropobe Aminosäure Valin ersetzt wird. Mit fatalen Folgen: Der ausgetauschte Glutamatrest befindet sich nämlich an der Oberfläche des Proteins. Die Exposition des hydrophoben Restes setzt die Löslichkeit de Proteins vor allem im desoxygenierten Zustand stark herab und kann so die Polymerisation des Hämoglobins zu langen und unlöslichen Filamenten auslösen. Die erste Darstellung zeigt die Position des Valins auf der Oberfläche des oxygenierten Sichelzellen-Hämoglobins. Der so erzeugte "hydrophobe Fleck" ist weiß hervorgehoben. Die Desoxygenierung des Moleküls ist mit einer Konformationsänderung der Quartärstruktur verbunden, die einen zusätzlichen hydrophoben Bereich an die Oberfläche befördert (Abb. 9). Dieser ist auch beim "normalen" Hämoglobin vorhanden, wo er keinen negativen Effekt zeigt. Im Verbund mit dem neu hinzu gekommenen Valin-Rest verleiht er dem Molekül jedoch das Potenzial zur Polymerisation, sobald die Desoxy-Form eine kritische Konzentration überschreitet. Das nächste Modul zeigt den ersten Schritt der Polymerisation, die Dimerisierung zweier Moleküle über hydrophobe Wechselwirkungen (Abb. 10). Die an der Polymerisation beteiligten hydrophoben Reste und ihre Wechselwirkung wird erst dann deutlich, wenn die raumfüllende Darstellung durch die Rückgrate der Polypetidketten ersetzt wird. Die letzte Chime-Projektion zeigt eine Vergrößerung der Kontaktstellen. Die für die Sichelzellenanämie charakteristischen sichelförmigen Erythrozyten sind fragiler als ihre "Wildtyp"-Pendants, was die anämische Symptomatik verursacht. Die exponierten hydrophoben Reste wirken wie "hydrophile Lego-Noppen" oder "sticky patches", über die die Proteine zu langen Filamenten polymerisieren und so den Erythrocyten eine sichelförmige Gestalt aufzwingen. Die Sichelzellen sind im Gegensatz zu den geschmeidig-biegsamen normalen Erythrozyten nicht mehr deformierbar und verstopfen unter Sauerstoffmangelbedingungen (Höhenaufhalte, Flugreisen, Narkosen) zunächst kleine und schließlich größere Gefäße, was dann lebensbedrohliche Komplikationen verursacht. Im homozygoten Zustand führte die Krankheit noch vor kurzem im frühen Kindesalter zum Tode. Heterozygote zeigen eine deutlich abgeschwächte Symptomatik. Die Krankheit kommt fast nur bei Afrikanern vor, die aus zentralafrikanischen Regionen mit hohen Malariavorkommen stammen. In einigen Regionen tragen fast 40 Prozent der dortigen Bevölkerung das "defekte" Gen. Die Ursache dafür liegt darin, dass das Sichelzellen-Hämoglobin den Malaria-Erregern Schwierigkeiten bereitet: Heterozygote sind gegen den Malaria-Erreger besser geschützt und haben daher gegenüber den homozygot "Gesunden" einen Selektionsvorteil. Dies zeigt deutlich, wie schmal der Grat zwischen "gesund" und "krank", "nützlich" und "schädlich", sein kann und wie wichtig die genetische Vielfalt des Genpools einer Spezies für dessen Überleben ist: Genetische "Randgruppen" können an bestimmten Orten - oder zu bestimmten Zeiten! - für das Überleben der Art eine unvorhersehbare Bedeutung erlangen. Um die Moleküle der Applikation im Browser interaktiv betrachten zu können, muss der kostenlose Molekülbetrachter Chime der Firma Symyx installiert werden. Wenn dies erfolgt ist, "berühren" sie die Moleküle mit dem Mauszeiger. Wenn Sie die Maus dann bei gedrückter linker Taste bewegen, können Sie die Moleküle beliebig drehen und wenden und so von allen Blickwinkeln aus untersuchen. Um die Entfernung zum Objekt zu ändern, müssen Sie die Shift-Taste (Hochstell-Taste) gleichzeitig mit der linken Maustaste drücken. Dann kann mittels "Vor- und Zurückbewegungen" der Maus der Abstand zum Objekt variiert werden. Wenn Sie den Mauszeiger in einem Molekülfenster platzieren und mit der rechten Taste klicken, erscheint das Chime-Menü mit weiteren Funktionen. Hier können Sie zum Beispiel die Rotation der Moleküle ausschalten. Durch das Anklicken von Buttons der Hämoglobin-Lernumgebung werden die verschiedenen 3D-Darstellungen aufgerufen. Wenn Sie ein Bild bereits geladen haben und dann einen anderen Button anklicken, kann es zu Fehlern kommen. Zwar wird dann das gewünschte Molekül gezeigt, seine Darstellung entspricht dann jedoch nicht der eigentlich vorgesehen "Struktursprache". So kann zum Beispiel eine Polypeptidkette als "stick"-Struktur visualisiert werden, während die Programmierung an dieser Stelle eigentlich die Darstellung eines farbkodierten Kalottenmodells vorgesehen hat. Wenn dies passiert (oder Sie den Verdacht haben, dass dem so ist), können Sie die Seite in einem neuen Browserfenster öffnen und die gewünschte Abbildung neu laden. Alternativ kann es auch helfen, zunächst über den "Zurück-Button" des Browsers zur Übersichtseite der Hämoglobinseite zu gehen und die gewünschte Applikation erneut anzusteuern. Dynamische Arbeitsblätter sind digitale Unterrichtsmaterialien, die neben Informationstexten, Aufgabenstellungen und Abbildungen dynamische Elemente beinhalten. Mehrere Arbeitsblätter können zu Lernumgebungen zusammengefügt werden. Die hier vorgestellte Lernumgebung enthält dreidimensionale Moleküldarstellungen, die es Schülerinnen und Schülern ermöglichen, sich die Struktur und Funktion des Enzyms ATP-Synthase aktiv zu erschließen. Verschiedene Strukturelemente können ein- und ausgeblendet, die Moleküle beliebig gedreht und gewendet werden. Technische Grundlage der 3D-Moleküle ist der kostenfrei nutzbare Molekülbetrachter Jmol. Zudem enthält die Lernumgebung flash-basierte Animationen und Videos, die die ATP-Synthase aus ihrem "Black-Box-Dasein" im Unterricht herausholen sollen. Interaktive 3D-Moleküle eröffnen neue Wege des Lehrens und Lernens. Sie erlauben Visualisierungen, die mit traditionellen Materialien nicht realisierbar sind. Mit der Maus können Moleküle bewegt sowie bestimmte Strukturelemente hervorgehoben oder ausgeblendet werden. Die Schülerinnen und Schüler sollen die ATP-Synthase als Beispiel eines Enzyms kennen lernen. den Aufbau der ATP-Synthase kennen lernen. ausgehend von dem molekularen Aufbau die Funktion der ATP-Synthase forschend-entdeckend erschließen. die Möglichkeiten des Molekülbetrachters Jmol kennen und den Umgang mit dem Werkzeug lernen. am Beispiel der ATP-Synthase den Zusammenhang zwischen Struktur und Funktion eines Enzyms beschreiben. Thema ATP-Synthase - Synthese von Energieäquivalenten Autor Dr. Matthias Nolte, Dr. Thomas Engel, Dr. André Diesel, Florian Thierfeldt Fach Biologie, Chemie Zielgruppe Jahrgangsstufe 11 Zeitraum 2 Stunden Technische Voraussetzungen Computer in ausreichender Anzahl (Einzel- oder Partnerarbeit) oder Präsentationsrechner mit Beamer; Browser mit Java-Unterstützung, Java Runtime Environment (kostenloser Download), Flash-Player , Quicktime-Player Struktur-Funktions-Beziehungen werden durch die detaillierte und schrittweise Untersuchung von 3D-Modellen der ATP-Synthase begreifbar. Die Lernenden arbeiten im Computerraum selbstständig in Partner- oder Einzelarbeit. Die Lehrperson hat dabei eine unterstützende Funktion. Alternativ können die Darstellungen der Lernumgebung zur Unterstützung des Unterrichtsgesprächs auch per Beamer im Fachraum projiziert werden. Vorbemerkungen und technische Hinweise Welche Vorteile bieten dynamische 3D-Moleküle im Allgemeinen und insbesondere bei der Untersuchung von Proteinstrukturen und -Funktionen? Welche kostenfreien Plugins werden für den Einsatz der Lernumgebung benötigt? Das Konzept der Lernumgebung Vorgegebene Beobachtungsaufgaben dienen als ?Leitplanken? bei der selbstständigen Entdeckungsreise in die Welt der Moleküle. ?Informations-Popups? und "Expertenaufgaben" ermöglichen eine Binnendifferenzierung. Unterrichtsverlauf und Inhalte der Lernumgebung Nach dem Impuls durch eine Animation erarbeiten die Lernenden Struktur und Funktion der ATP-Synthase weitgehend selbstständig. Die Diskussion offener Fragen zur ATP-Synthase und zur Bedeutung von Modellen bildet den Abschluss. Dr. Thomas Engel studierte Chemie sowie Lehramt Chemie und Biologie. Seit 2007 ist er Studiengangskoordinator Chemie und Biochemie an der LMU München. Er war an der Konzeption der Lernumgebung beteiligt, programmierte die Moleküle und die HTML-Seiten. (debug link record:lo_unit_subpage:tx_locore_domain_model_unitsubpages:457078) Hier können Sie Kontakt mit Herrn Dr. Engel aufnehmen. Zudem finden Sie hier eine Liste mit weiteren Lehrer-Online-Beiträgen des Autors. Dr. André Diesel ist Diplom-Biologe. Er war an der Konzeption der Lernumgebung beteiligt und entwickelte die schematischen Abbildungen der Lernumgebung. (debug link record:lo_unit_subpage:tx_locore_domain_model_unitsubpages:700245) Hier können Sie Kontakt mit Herrn Dr. Diesel aufnehmen. Zudem finden Sie hier eine Liste mit weiteren Lehrer-Online-Beiträgen des Autors. Florian Thierfeldt ist Lehrer für Biologie und Geographie (Gymnasium). Er war an der Konzeption der Lernumgebung beteiligt und erstellte die Flash-Animation zur Rotation des F0-Komplexes. Weitere Materialien und Anregungen zum Unterricht finden Sie auch auf seiner Homepage www.scientific-beginner.de . (debug link record:lo_unit_subpage:tx_locore_domain_model_unitsubpages:450955) Hier können Sie Kontakt mit Herrn Thierfeldt aufnehmen. Zudem finden Sie hier eine Liste mit weiteren Lehrer-Online-Beiträgen des Autors. Die Schülerinnen und Schüler sollen am Beispiel des Insulins den Zusammenhang zwischen der in einer Proteindatenbank gespeicherten Datei und der Umsetzung als Proteinmodell im Computer verstehen. eine Sequenz aus einer Datenbank abrufen können. mit einem einfachen Visualisierungsprogramm wie RasMol umgehen können. die Vor- und Nachteile verschiedener Darstellungsarten (Kugelstabmodell, Proteinrückgrat und raumfüllendes Kalottenmodell) erkennen und diese mithilfe eines Programms umsetzen können. grundlegendes Wissen über den 3D-Aufbau (die Tertiär- und Quartärstruktur) von Proteinen erarbeiten. Struktur-Funktionsbeziehungen begreifen und erklären können. Methoden zur Strukturaufklärung von Proteinen verstehen und wiedergeben können. Thema Proteinmodelle aus dem Internet - Beispiel Insulin Autorin Prof. Dr. Susanne Bickel Fächer Biologie, Chemie Zielgruppe Jahrgangsstufe 12/13 Zeitraum etwa 6 Stunden mit abschließender Präsentation Technische Voraussetzungen Rechner mit Internetzugang in ausreichender Zahl (Partner- oder Kleingruppenarbeit), (debug link record:lo_unit_subpage:tx_locore_domain_model_unitsubpages:458232) (kostenloser Download aus dem Internet) Planung (debug link record:lo_unit_subpage:tx_locore_domain_model_unitpopup:463298) Die Fotosynthese ist einer der bedeutungsvollsten biologischen Prozesse auf der Erde. Grüne Pflanzen wandeln Lichtenergie in chemische Energie um und speichern sie in Form energiereicher Moleküle. Diese werden dann in weiteren Stoffwechselprozessen als Energielieferanten für die Synthese von Kohlenhydraten aus den energiearmen Stoffen Kohlenstoffdioxid und Wasser verwendet. In diesem Prozess wird der für viele Lebewesen notwendige molekulare Sauerstoff gebildet. Die Fotosynthese gliedert sich somit in eine Lichtreaktion (Absorption von Lichtenergie, deren chemische Fixierung und Sauerstoffbildung) und in die lichtunabhängige Dunkelreaktion (Synthese von Glukose aus Kohlenstoffdioxid und Wasser). Die Schülerinnen und Schüler sollen die Teilreaktionen der Lichtreaktion mithilfe der Animation kennenlernen und protokollieren. die an der Reaktion beteiligten Biomoleküle und ihre Lokalisierung - innerhalb oder außerhalb der Thylakoidmembran - kennenlernen. Zusammenhänge formulieren (Kopplung der Fotosysteme) und eine Gesamtbilanz der Reaktion aufstellen. Thema Die Lichtreaktion der Fotosynthese Autor Dr. Ralf-Peter Schmitz Fach Biologie Zielgruppe Sekundarstufe II Zeitraum 1-2 Stunden für die selbstständige Erarbeitung (Einzel- oder Partnerarbeit); flexibel beim Einsatz zur Unterstützung des Unterrichtsgesprächs Technische Voraussetzungen Präsentationsrechner mit Beamer und/oder Computerarbeitsplätze in ausreichender Anzahl (Einzel- oder Partnerarbeit), Flash-Player (ab Version 8, kostenloser Download) Die Lernenden nutzen die Flash-Animation im Computerraum der Schule in Einzel- oder Partnerarbeit oder auch am heimischen Rechner (Hausaufgabe, Wiederholung). Ihre Ergebnisse können sie den Mitschülerinnen und Mitschülern im Rahmen eines kleinen Vortrags vorstellen. Den Ablauf der Lichtreaktion beschreiben sie dabei mithilfe der per Beamer projizierten Animation. Alternativ zur Nutzung der Animation im Computerraum kann sie nach einem zunächst "computerfreien" Unterricht der Lehrkraft auch dazu dienen, die Lichtreaktion zusammenzufassen und das Unterrichtsgespräch im Fachraum zu unterstützen. Inhalte und Funktionen der Animation Die Teilschritte der Lichtreaktion werden visualisiert. Arbeitsaufträge und Hintergrundinformationen ermöglichen eine selbstständige Erarbeitung des Themas. Die Schülerinnen und Schüler sollen grundlegendes Wissen über den 3D-Aufbau der Rotationsmaschine ATP-Synthase erwerben (Tertiär und Quartärstruktur). prinzipielle Struktur-Funktionsbeziehungen begreifen und erklären können. die wichtigsten Mechanismen der Zelle, chemische Energie in Bewegung umzuwandeln, kennen lernen. Proteinkomplexe in ihrer Eigenschaft als Motoren begreifen. Anwendungsmöglichkeiten für Nanomotoren kennen lernen und selber Ideen entwickeln. die Natur als Vorbild für technische Umsetzungen begreifen und dadurch ein Grundverständnis für die Bionik entwickeln. Utopien und unwissenschaftliche Presseberichte analysieren und auf ihren sachlichen Gehalt reduzieren lernen. Thema Nanomotoren in Natur und Technik Autorin Prof. Dr. Susanne Bickel Fach Biologie Zielgruppe Sek II, Leistungskurs, Projektunterricht zur Biotechnologie Zeitraum 4-5 Stunden Technische Voraussetzungen Rechner mit der Möglichkeit, Filme abzuspielen (zum Beispiel RealPlayer oder Quicktime Player , kostenlose Downloads), in ausreichender Anzahl (Partnerarbeit, Kleingruppen) Planung Nanomotoren in Natur und Technik

In diesem WebQuest setzen sich die Schülerinnen und Schüler mit Zimt und dessen Inhaltsstoff Cumarin auseinander. In der Unterrichtseinheit ist auch ein Versuch zum Nachweis von Cumarin in Zimt mittels Dünnschichtchromatografie vorgesehen.Im Dezember 2006 wurde vor dem Verzehr zu vieler Zimtsterne gewarnt, da dies eventuell zu gesundheitlichen Schädigungen führen könnte. Dies bildet den Aufhänger für die Rahmenhandlung des Zimtsterne-WebQuests. Die Firma "Schmecktgut & Co.", die Zimststerne produziert, beruft in der Vorweihnachtszeit ein Meeting ein, bei dem vier Expertengruppen (Aroma-Expertinnen und -Experten, Medizinerinnen und Mediziner, Chemikerinnen und Chemiker sowie Verbraucherschützerinnen und -schützer) ein umfassendes Bild der Situation erstellen sollen. Das WebQuest ist als Teil einer Semesterarbeit Lehramtstudierender im Rahmen eines "Neue Medien"-Seminars an der Universität Frankfurt entstanden. Die Autorinnen sind für Rückmeldungen aus der Unterrichtspraxis dankbar. Zusatzmaterialien und -informationen zu diesem und weiteren WebQuests sendet Ihnen auf Anfrage gerne Frau Silke Weiß per E-Mail zu.Das WebQuest kann von Schülerinnen und Schülern der Oberstufe (bevorzugt Leistungskurs) bearbeitet werden. Inhaltlich knüpft es an das Thema "Aldehyde" an. Die Lernenden arbeiten zunächst in Expertengruppen und informieren sich gemäß der von ihnen übernommenen Rolle (Aroma-Expertinnen und -Experten, Medizinerinnen und Mediziner, Chemikerinnen und Chemiker sowie Verbraucherschützerinnen und -schützer). Die Ergebnisse ihrer Recherchen tragen sie den Mitschülerinnen und Mitschülern vor. Daraus ergibt sich eine anschließende Diskussion, deren Ergebnis in neuer Gruppenzusammensetzung (Gruppenpuzzle) als "Verbraucherinfo" in einem Dokument zusammengefasst wird. Das Heft "Unterricht Chemie" Nr. 108 des Friedrich Verlages (November 2008) enthält einen Artikel der Autorin, in dem die fachlichen und historischen Hintergründe zu dem Zimtsterne-WebQuest ausführlich dargestellt werden. Hinweise zum Unterrichtsverlauf Technische Voraussetzungen und Hinweise zum Einsatz des WebQuests sowie zur Präsentation der Ergebnisse Fachkompetenz Die Schülerinnen und Schüler zeichnen und erläutern die Struktur des Zimtinhaltsstoffs Cumarin. legen dar, wie Cumarin auf den menschlichen Organismus wirkt. zeichnen und erläutern die Struktur des Zimtaldehyds. nennen und erklären eine Synthese-Möglichkeit von Cumarin. benennen Verwendungsmöglichkeiten für Cumarin-Derivate. Medienkompetenz Die Schülerinnen und Schüler exzerpieren und ordnen Inhalte aus Online-Dokumenten. verwenden den Computer zur Informationssuche. konzipieren ein Thesenpapier. stellen einen Vortrag, gestützt auf ein geeignetes Medium, zusammen und präsentieren ihre Ergebnisse. Sozialkompetenz Die Schülerinnen und Schüler diskutieren auf der Basis des angeeigneten Wissens einen Sachverhalt gemeinsam. bringen Argumente vor, begründen und überprüfen diese. erarbeiten in Gruppenarbeit eigenverantwortlich Inhalte, wählen diese aus und präsentieren sie gemeinsam. Technische Voraussetzungen Die WebQuest-Materialien dieser Unterrichtseinheit sind HTML-Seiten, die mit jedem gängigen Browser betrachtet werden können. Für die Darstellung einer im Rahmen des WebQuests besuchten Webseite mit einer Videosequenz wird der Windows Media Player benötigt. Fachliche Voraussetzungen Der Themenbereich Aldehyde ist obligatorischer Bestandteil der Oberstufenchemie. Die Schülerinnen und Schüler sollten diese Substanzklasse schon kennen gelernt haben, bevor sie das WebQuest durchführen. Allgemeine Hinweise zur WebQuest-Methode Ausgehend von einem zentralen WebQuest-Dokument erarbeiten Schülerinnen und Schüler im Rahmen eines WebQuests mithilfe des Internets ein Wissensgebiet und präsentieren anschließend ihre Ergebnisse. Allgemeine Informationen zu dieser Methode und ihrem Einsatz im naturwissenschaftlichen Unterricht finden Sie bei Lehrer-Online. Jede Expertengruppe soll auch eine Dünnschichtchromatographie verschiedener Zimtsorten durchführen. Die detaillierte Versuchsvorschrift (siehe Download auf der Startseite der Unterrichtseinheit) können die Lernenden auch im WebQuest-Dokument abrufen. Abb. 1 zeigt ein Ergebnis. Als Proben wurden Ceylonzimt (1), Cassiazimt (2) und Cumarin (3) aufgetragen. Die linke Teilabbildung zeigt das Chromatogramm im UV-Licht (256 nm). Die rechte Teilabbildung zeigt das Ergebnis nach vorheriger Behandlung des Chromatogramms mit ethanolischer Kaliumhydroxid-Lösung im UV-Licht (366 nm). Informationen und Materialien zum Thema Dünnschichtchromatographie finden Sie auch in dem folgenden Beitrag: Vortrag und Handout Mithilfe der Quellen soll ein Vortrag erarbeitet werden, der die wichtigsten Informationen zu den jeweiligen Schwerpunktthemen der Expertengruppen enthält. Welche Medien zur Unterstützung des Vortrags verwendet werden, soll gruppenintern abgesprochen werden. Der Vortrag soll die Dauer von zehn Minuten nicht überschreiten! Vortragsbegleitend soll von jeder Gruppe ein Handout vorbereitet und verteilt werden, das die wichtigsten Informationen zusammenfasst. Diskussion Nachdem alle Vorträge gehalten wurden, soll in einer Diskussionsrunde unter Berücksichtigung der Ergebnisse der Gruppenarbeit eine Entscheidung für oder gegen die Produktion von Zimtgebäck in der Firma "SchmecktGut & Co." getroffen werden. Verbraucherinformation Abschließend soll das Ergebnis der Diskussion in einer Verbraucherinformation zusammengefasst werden. Der ein bis zwei Seiten lange Text wird in fünf Gruppen verfasst (etwa vier Personen je Gruppe). Die Gruppen werden so zusammengesetzt, dass in jeder Gruppe eine Vertreterin oder ein Vertreter aus jeder der vier Expertengruppen arbeitet. Arbeitsteilige Gruppenarbeit In der ersten Unterrichtsphase werden die vier Expertengruppen gebildet, die sich mit den jeweiligen Schwerpunkten beschäftigen. Die Zuordnung der Schülerinnen und Schüler zu den Gruppen erfolgt per Los. Aroma-Expertinnen und Experten Die Lernenden dieser Gruppe sollen ihre Mitschülerinnen und Mitschüler über Definition und Eigenschaften von Aromastoffen und Gewürzen informieren. Was verleiht Aromastoffen ihren Duft und Gewürzen ihren Geschmack? Aus welchen Verbindungsklassen kommen diese Stoffe hauptsächlich? Chemikerinnen und Chemiker Diese Gruppe soll die Struktur und die chemischen Eigenschaften des Cumarins erläutern. Wie wird natürliches Cumarin in Pflanzen gebildet? Von welcher Verbindungsklasse leiten sich die Cumarine ab? Viele weitere Fragen sind in diesem Kontext möglich. Medizinerinnen und Mediziner Die Medizinergruppe soll darüber informieren, wie und wo Cumarin im menschlichen Körper wirkt. Welche potentiellen Gefahren bestehen für den Organismus? Mit welchen Stoffen steht Cumarin im Körper in Wechselwirkung? Wozu werden Cumarin-Derivate in der Medizin verwendet? Verbraucherschützerinnen und -schützer Die Verbraucherschützenden interessiert vor allem die Frage, wie Politik und Wirtschaft mit dem Problem "Cumarin in Zimt" zum Schutz der Konsumentinnen und Konsumenten umgehen sollten. Selbstgesteuertes Arbeiten Die Arbeit mit dem WebQuest erfolgt in den Schülergruppen eigenständig und selbstgesteuert. Der Lehrkraft kommt die Rolle eines Lernbeobachters zu. Ergänzende Materialien Für ihre jeweiligen Forschungsgebiete stehen den Schülerinnen und Schülern im Quellenbereich des WebQuests ausgewählte Links zur Verfügung. Darüber hinaus ist es wünschenswert, wenn die Lernenden selbstständig in der Schul- oder Stadtbibliothek weitere Materialien beschaffen.

Animierte GIF-Bilder, die Untersuchung der Frage „Warum fällt der Gecko nicht von der Decke?“ und der Bezug zu den spannenden Forschungsgebieten Nanotechnologie und Bionik wecken das Interesse an dem zwar wichtigen, aber eher „unscheinbaren“ Phänomen und fördern das Verständnis der Lernenden.Die Besprechung zwischenmolekularer Kräfte ist essenzieller Bestandteil des Chemieunterrichts. Siedepunkte und Löslichkeiten unpolarer Verbindungen werden auf van-der-Waals-Kräfte und deren Abhängigkeit von den Teilchenoberflächen zurückgeführt. Die zugrundeliegenden Vorgänge in den Elektronenhüllen bleiben jedoch zunächst unanschaulich und abstrakt. Mithilfe des Computers kann durch den Einsatz animierter Bilder (GIF-Dateien) die Anschaulichkeit erhöht werden. Insbesondere eröffnen aktuelle Forschungsergebnisse aus den Bereichen Bionik und Nanotechnologie die Chance eines völlig neuen und sehr motivierenden Einstiegs in das ?dröge? Thema: der Gecko und die van-der-Waals-Kraft! Aufwand und technische Voraussetzungen Die hier vorgestellten Bilder zeigen zwei Eigenversuche, mit animierten Dateien die Existenz temporärer Dipole beziehungsweise das Entstehen von van-der-Waals-Kräften einsichtiger zu machen. Darstellungen dieser Art sind - mit entsprechendem Zeitaufwand - natürlich noch erheblich ausbau- und verbesserungsfähig. Das vorgestellte Ergebnis (Zeitaufwand etwa 30 Minuten) erscheint aber für den "Normalunterricht" bereits als guter Kompromiss zwischen Aufwand und Ertrag. Zur Erstellung der Animationen werden ein Grafikprogramm (Erzeugung der Einzelbilder im GIF-Format) und ein sogenannter "GIF-Animator" (Zusammenfügen der Einzelbilder zum "Film") benötigt. Entsprechende Programme stehen im Internet auch zum kostenlosen Download zur Verfügung (siehe Internetadressen). Praktische Tipps Erzeugen Sie zunächst eine Bilddatei mit den unveränderlichen Teilen der Animation (zum Beispiel der Strukturformel oder der äußeren Form des Teilchens) und kopieren Sie diese Datei - entsprechend der Anzahl der notwendigen Einzelbilder - jeweils mit einem Zahlenindex im Dateinamen (zum Beispiel "vanderw1.gif", "vanderw2.gif", "vanderw3.gif" ... ). Ergänzen Sie dann jede Datei mit den "variablen" Bildteilen (Abb. 1). Die linke Animation besteht aus zehn Einzelbildern, die im Film jeweils zwischen 0,2 Sekunden und einer Sekunde erscheinen. Die beiden roten Punkte stellen das Elektronenpaar der Bindung zwischen den Kohlenstoff-Atomen dar. Unterhalb des Ausschnitts werden die Größen der jeweiligen Teilladungen der beiden Kohlenstoff-Atome des Moleküls visualisiert. Schwarz dargestellte Teilladungen sind stark, grau dargestellte Teilladungen schwach (entsprechend den Aufenthaltsorten der beiden Elektronen). Zwischendurch sind keine Teilladungen vorhanden. Die zweite Animation besteht aus acht Einzelbildern und zeigt die Oberflächen zweier Teilchen. Die Ladungsverteilungen werden durch die Intensität der Farbe dargestellt. Die Schülerinnen und Schüler können hier selbstständig erkennen und erklären, wie die van-der-Waals-Kraft zwischen zwei Teilchen durch temporäre Dipole entsteht. Motivierender Einstieg Geckos - kleine bis mittelgroße Echsen, zwischen vier und vierzig Zentimeter lang - können mühelos "kopfüber" an Zimmerdecken laufen. Einige Schülerinnen und Schüler werden dieses Phänomen aus dem Urlaub in südlichen Ländern aus eigener Beobachtung kennen. Die Tiere scheinen regelrecht selbst an glatten Oberflächen zu "kleben". Ihre Haftkraft ist so stark, dass sie sogar nur mit einem Fuß sicher an der Decke hängen können. Forschungen auf dem Gebiet der Bionik und der Nanotechnologie haben gezeigt, dass das Anhaften des Geckos auf van-der-Waals-Kräften beruht. Die Füße der Tiere sind dicht mit sogenannten Spatulae - feinen, rund 200 Nanometer dünnen Härchen - bedeckt, die trotz der "eigentlich" schwachen van-der-Waals-Kraft in ihrer Summe diese starke Wechselwirkung mit dem "Untergrund" bewirken. (Nach den Aussagen der Forscher müsste ein Mensch allerdings mit nur etwa zehn Nanometer dicken Härchen ausgerüstet sein, um es dem Gecko gleichtun zu können ... ). Dieses Phänomen ermöglicht einen weitaus motivierenderen Einstieg in das Thema als etwa die (zunächst nur für die Lehrkraft interessante) Problematik ansteigender Siedepunkte innerhalb homologer Reihen. Derartige Siedepunktsunterschiede, zum Beispiel auch diejenigen zwischen unterschiedlich verzweigten Isomeren, erscheinen Schülerinnen und Schülern nach dem Einstieg in die Thematik über den Gecko geradezu als Selbstverständlichkeit. Mögliche technische Anwendungen Wenn es gelänge, nach dem Vorbild der Natur solche feinen Hafthärchen nachzubauen, eröffneten sich vielfältige Anwendungsmöglichkeiten: Bauteile könnten ohne Klebstoff aneinander haften, wiederverwendbare Klebebänder könnten befestigt und ohne Spuren wieder entfernt werden oder kleine Roboter wie die Geckos Wände hochklettern, entlegene Winkel erforschen oder Reparaturen durchführen.

In dieser Unterrichtseinheit lernen die Schülerinnen und Schüler die räumliche Anordnung von Molekülen kennen, erstellen selbst dreidimensionale, digitale Moleküle und können deren Struktur begründen. Der Einstieg in die Einheit erfolgt über den Contergan-Skandal der Firma Grünenthal. Der Wirkstoff von Contergan – Thalidomid – hat zu schweren Missbildungen vor allem bei ungeborenen Kindern geführt, deren Mütter das Medikament während der Schwangerschaft einnahmen. Die Ursache lag darin, dass Thalidomid in zwei unterschiedlichen räumlichen Anordnungen existiert, eine davon ruft Missbildungen hervor. In interaktiven Quiz-Formaten wiederholen die Schülerinnen und Schüler die Arten von chemischen Bindungen, damit sie die räumliche Anordnung von Molekülen später vorhersagen und begründen können. Mit einer Infografik vertiefen sie ihr Wissen zur Elektronenpaarbindung und Oktettregel. Sie erkennen den Einfluss der freien Elektronen auf die Struktur des Moleküls. Über die eigene Erstellung von 3D-Molekülen über die Website molview.org erkennen die Schülerinnen und Schüler, dass Moleküle dreidimensionale Gebilde sind, deren Atome sich nach bestimmten Regeln anordnen. Durch einen kurzen Trailer erkennen die Lernenden die Bedeutung der freien Elektronenpaare auf die Anordnung der Atome im Molekül. Auf der Suche nach einer Möglichkeit, die dreidimensionale Anordnung zweidimensional darzustellen, erarbeiten die Schülerinnen und Schüler die Keilstrichprojektion. Im weiteren Verlauf recherchieren sie Teile des VSEPR-Modells, mit dessen Hilfe man die 3D-Struktur von Molekülen vorhersagen kann. Durch weitere Aktivitäten auf molview.org steigern sie das Verständnis der dreidimensionalen Struktur. Als Gesamtzusammenfassung lösen die Lernenden ein H5P-Quiz . Beim Einstieg muss die Lehrkraft entscheiden, welche Inhalte der Website zum Contergan-Skandal relevant sind. Interessant sind die Daten und Fakten. Mit einem kurzen Vortrag kann die Lehrkraft unterstützen, den Skandal grob zu verstehen. Mithilfe der Präsentation erklärt die Lehrkraft den Spezialfall von Thalidomid, das aus zwei Enantiomeren besteht, die sich nur geringfügig in der Anordnung der Atome im Molekül unterscheiden. Sie verhalten sich zueinander wie Bild und Spiegelbild. Die Schülerinnen und Schüler erkennen, dass die räumliche Anordnung von Atomen im Molekül mitentscheidend für die Eigenschaften ist. Als Vorwissen sollten die Schülerinnen und Schüler wissen, was Atombindungen sind und wie diese entstehen. Ebenfalls sollten sie mit der Valenzstrichschreibweise vertraut sein. Zur Wiederholung und Auffrischung dienen der Lückentext zu chemischen Bindungen sowie die Infografik zu Molekülen beziehungsweise der Oktettregel. Beim Erstumgang mit der Website molview.org sollte die Lehrkraft mithilfe der Präsentation kurz erklären, welche Eingaben auf der Internetseite vorgenommen werden müssen, damit man die 3D-Struktur betrachten kann. Die Schülerinnen und Schüler sollen direkt über die Suche arbeiten, Moleküle also nicht aus Atomen erstellen. Wichtig ist hierbei, dass auf molview.org keine freien Elektronenpaare dargestellt werden. Beim Skizzieren der Molekülstrukturen durch die Schülerinnen und Schüler, zum Beispiel bei der Keilstrichprojektion, sollten die freien Elektronenpaare dargestellt werden. Bei der Überleitung zum VSEPR durch den Vergleich von Ammoniak und Methan kann bei geübten Schülerinnen und Schülern auf das Zeigen des kurzen Filmes verzichtet werden. Wenn die Schülerinnen und Schüler die Strukturen der beiden Moleküle vergleichen, könnten sie selbst darauf kommen, dass Ammoniak nach ihrem jetzigen Wissensstand anders aussehen müsste (H-Atome gleichmäßig um das N-Atom angeordnet). Die Inhalte des VSEPRs sollten grob besprochen werden. Hierbei ist es wichtig, den Molekültyp, zum Beispiel AB 3 E zu besprechen. Beim Punkt "VSEPR in der Praxis" können gerne zusätzliche Moleküle vorgegeben und durch die Schülerinnen und Schüler selbst bestimmt werden. Je nach Leistungsbereitschaft der Schülerinnen und Schüler kann hier differenziert werden. Das selbstgesteuerte Bestimmen von Strukturen ist für mathematisch-naturwissenschaftliche Klassen geeignet. Als Pufferlernziel kann kurz auf die Modellkritik eingegangen werden. Den Schülerinnen und Schülern sollte klar sein, dass Modelle lediglich ein Abbild der Realität sind, aber eben nicht der Realität entsprechen. Beim Rückbezug auf den Einstieg sollte nochmal betont werden, welchen Einfluss die räumliche Anordnung von Atomen im Molekül haben kann und wie die Eigenschaften dadurch verändert werden können. Die Gesamtzusammenfassung durch das Quiz sichert die wichtigsten Informationen und stellt eine weitere Einübung des VSEPRs dar. Fachkompetenz Die Schülerinnen und Schüler zählen chemische Bindungen auf. können die Entstehung von Molekülen begründen. können die Oktettregel erklären. stellen ausgewählte Moleküle in Keilstrichprojektion dar. beschreiben das VSEPR-Modell. Medienkompetenz Die Schülerinnen und Schüler recherchieren Informationen und verarbeiten sie. bearbeiten ein Online-Quiz. geben Moleküle auf einer Website ein. Sozialkompetenz Die Schülerinnen und Schüler vergleichen eigene Informationen mit Informationen von Mitlernenden. stellen Informationen anderen Schülerinnen und Schülern vor.

Die EU hat kürzlich neue strenge Maßnahmen zur drastischen Einschränkung des Gebrauchs von Plastiktüten beschlossen. In dieser Unterrichtseinheit prüfen die Schülerinnen und Schüler, ob abbaubare Plastiktüten eine mögliche Alternative zu gewöhnlichen Plastiktüten darstellen.Um den Verbrauch von Plastiktüten einzuschränken, sehen neue Zielvereinbarungen der EU vor, dass jedes Land zur Reduzierung der Nutzung von Plastiktüten um bis zu 80 Prozent bis 2019 gezwungen wird. In dieser Unterrichtseinheit beurteilen die Schülerinnen und Schüler, ob abbaubare Plastiktüten eine mögliche Alternative zu gewöhnlichen Plastiktüten darstellen. Dazu stellen sie den zuvor ausgewählten Experten Fragen und treffen eine begründete Entscheidung zur Beantwortung der folgenden Frage: Können abbaubare Plastiktüten die durch gewöhnliche Plastiktüten entstandenen Probleme lösen? Bezug zum Lehrplan Wissenschaftliches Arbeiten Entwicklung wissenschaftlichen Denkens: Erklärung alltäglicher und technologischer Anwendung von Wissenschaft Chemische Bindung Beschreiben und Vergleichen der Art und Anordnung chemischer Bindungen in Polymeren. Ablauf Ablauf der Unterrichtseinheit "Weg mit den Plastiktüten" Der Ablauf der Unterrichtssequenz "Weg mit den Plastiktüten" ist auf dieser Seite übersichtlich für Sie zusammengestellt. Die Schülerinnen und Schüler entscheiden, ob gewöhnliche Plastiktüten durch abbaubare Tüten ersetzt werden können. lernen die Eigenschaften von Polymeren kennen. bewerten die Auswirkungen einer Lösung eines real existierenden Problems. Über das Projekt Das Projekt ENGAGE ist Teil der EU Agenda "Wissenschaft in der Gesellschaft zur Förderung verantwortungsbewusster Forschung und Innovation" (Responsible Research and Innovation, RRI). ENGAGE Materialien werden durch das von der Europäischen Kommission durchgeführte Projekt ENGAGE als Open Educational Resources herausgegeben. Einführung Zeigen Sie Folie 2 der PowerPoint-Präsentation um zu verdeutlichen, dass weggeworfene Plastiktüten Tiere töten können und die Umwelt verschmutzen. Weisen Sie darauf hin, dass die EU den Gebrauch von Plastiktüten einschränken will. Zeigen Sie Folie 3 und bitten Sie Schülerpaare, mögliche Alternativen zu Plastiktüten zu erarbeiten. Mögliche Antworten wären Papiertüten, Pappkartons, Stofftaschen und sogenannte "Taschen fürs Leben" aus extra haltbarem wiederverwendbarem Plastik. Anschließend zeigen Sie Folie 4 und teilen Ihren Schülerinnen und Schülern mit, dass sich diese Unterrichtslektion nur auf eine Alternative konzentriert - abbaubare Tüten. Betonen Sie die schwierige Frage: Können abbaubare Plastiktüten die durch gewöhnliche Plastiktüten entstandenen Probleme lösen? Zeigen Sie ihnen die Ziele (Folie 5 der PPT). Teil 1 Zeigen Sie Folie 6 der PPT, um die Schülerinnen und Schüler an die Struktur von Polyethylen zu erinnern. Betonen Sie, dass die Struktur und Bindung des Polyethylens die Eigenschaften des Materials ausmachen. Die Lernenden sollen über die folgende Frage am Ende der Folie diskutieren: Welche weiteren Eigenschaften machen Polyethylen für Tüten so geeignet? Zeigen Sie Folie 7 der PPT. Darauf wird der wichtigste Unterschied zwischen gewöhnlichen und abbaubaren Tüten aufgezeigt. Teil 2 Zeigen Sie als Hinweis auf die Kernaufgabe Folie 8 der PPT. Wählen Sie vier Lernende aus, die als Experten agieren. Geben Sie jedem Experten ein Exemplar von SI2 a, b, c oder d auf Folie 12 bis 15 der PPT. Sie sollen die ersten beiden Aufgaben auf dem SI bearbeiten. Verteilen Sie gleichzeitig an den Rest der Klasse SI1 auf Folie 11 der PPT. Paarweise sollen die Schülerinnen und Schüler den Anweisungen folgen und die Fragen nacheinander ordnen. Organisieren Sie anschließend ein Treffen, bei dem jedes Schülerpaar seine ausgewählten Fragen der Expertengruppe stellt und die Experten wiederum ihre Antworten geben. Danach bearbeitet jede Schülerin und jeder Schüler für sich allein die dritte Aufgabe auf Folie 8 der PPT. Sind biologisch abbaubare Plastiktüten die Lösung? Wenn die Lernenden mit der Aufgabe begonnen haben, zeigen Sie ihnen Folie 9 als Strukturierungshilfe für ihre Antworten. Zeigen Sie Folie 9 der PPT. Die Schülerinnen und Schüler bewerten gegenseitig ihre Antworten mit den vorgegeben Kriterien. Führen Sie eine Diskussion durch, damit alle Lernenden gemeinsam die Antworten reflektieren können. Dabei soll die Frage beantwortet werden, ob abbaubare Tüten insgesamt betrachtet eine gute Lösung für das Problem sind? Falls ja, welche Art: oxo-abbaubare oder biologisch abbaubare Tüten? Welche Gründe bekräftigen am besten die getroffenen Entscheidungen? Das Projekt ENGAGE ist Teil der EU Agenda "Wissenschaft in der Gesellschaft zur Förderung verantwortungsbewusster Forschung und Innovation" (Responsible Research and Innovation, RRI). ENGAGE Materialien werden durch das von der Europäischen Kommission durchgeführte Projekt ENGAGE als Open Educational Resources herausgegeben.

Nach einer Internetrecherche zu verschiedenen Treibstoffen sollen die Schülerinnen und Schüler eine Vision zum Thema "Tankstelle der Zukunft" entwerfen. Die Ergebnissicherung erfolgt sowohl in Plakatform als auch in Form eines Flyers, in dem die Lernenden ihre Visionen vorstellen.Die Schülerinnen und Schüler setzen sich in dem hier vorgestellten WebQuest zunächst in Kleingruppen theoretisch mit den Eigenschaften verschiedener Treibstoffe auseinander. Sie sollen sich über Vor- und Nachteile informieren und herausfinden, welche Konsequenzen der Einsatz der Treibstoffe für die Umwelt haben kann. Innerhalb der Gruppen sollen die Lernenden im Anschluss begründet überlegen, welcher Treibstoff ihrer Meinung nach am besten für eine bevorzugte Nutzung geeignet ist. Ihre Wahl sollen sie in Form einer eigenen Vision von der "Tankstelle der Zukunft" mithilfe eines Plakats vorstellen.Der Auftrag ist so offen gestellt, dass die Schülerinnen und Schüler sich eine eigene Meinung zu der Thematik bilden können. Die Lehrperson bietet lediglich Hilfestellungen und gibt Anregungen, mischt sich aber nicht in die eigentliche Diskussion ein. Durch die Übertragung der fachchemischen Behandlung von Treibstoffen auf einen schülernahen Alltagsbezug wird die lebensnahe Relevanz des Themas verdeutlicht und eine Diskussion zur aktuellen Entwicklung von Treibstoffen angeregt. Hinweise zum Unterrichtsverlauf Internetrecherche, die Arbeit in Kleingruppen, die Entwicklung und Präsentation eines Plakats sowie die Hausaufgabe zur Erstellung eines Flyers werden hier kurz skizziert. Algensprit aus der Retorte Als Alternative zu höheren Pflanzen bieten sich Algen aus Aquakulturen zur Erzeugung von (nicht nur) Biosprit an. Fachkompetenz Die Schülerinnen und Schüler sollen sich mit dem Basiskonzept Energie am Beispiel der Verbrennung von Treibstoffen unter Nutzung der Verbrennungsenergie auseinandersetzen. wirtschaftliche Aspekte der Treibstoffnutzung hinsichtlich ihrer Nachhaltigkeit bewerten. die gesellschaftliche Relevanz von Treibstoffen erkennen. sich kritisch mit verschiedenen Energieträgern auseinandersetzen. Medienkompetenz Die Schülerinnen und Schüler sollen den Computer gezielt zur Informationsbeschaffung verwenden, indem sie wichtige Inhalte aus Online-Dokumenten erarbeiten und diese auf ihre Aufgabenstellung beziehen. Darstellungen in den Medien kritisch hinterfragen. Sozialkompetenz Die Schülerinnen und Schüler sollen Vor- und Nachteile der Nutzung unterschiedlicher Treibstoffe arbeitsteilig recherchieren und die anderen Gruppenmitglieder über ihre Rechercheergebnisse informieren. auf Basis der Recherchen die Vor- und Nachteile verschiedener Treibstoffe in Kleingruppen vergleichend diskutieren. zu ihren Diskussionsergebnissen gemeinsam ein Plakat entwerfen und präsentieren. die Vorstellungen und Ideen der anderen Gruppen aufmerksam verfolgen und miteinander vergleichen. Thema WebQuest "Tankstelle der Zukunft" Autorinnen Julia Elsen, Prof. Dr. Julia Michaelis Fach Chemie Zielgruppe Sekundarstufe II Zeitraum 6 Stunden Technische Voraussetzungen Computer mit Internetanschluss pro Arbeitsgruppe (4 Personen) Prof. Dr. Julia Michaelis von der Didaktik der Chemie der Universität Oldenburg betreute Julia Elsen bei der Bachelorarbeit "Warum WebQuest? - Erstellung von WebQuest-Materialien mit unterschiedlichen Kompetenzschwerpunkten". Gesellschaftliche und ökologische Fragen Der WebQuest thematisiert die Nutzung der Treibstoffe Benzin, Wasserstoff, Biodiesel und Autogas im Rahmen des Chemieunterrichts in der Oberstufe. Neben den fachlichen Grundlagen organischer und alternativer Treibstoffe bietet sich bei diesem Thema auch die bewertende Betrachtung der Auswahl und Nutzung einzelner Treibstoffe an, um damit die Gegenwarts- und Zukunftsbedeutung des Themas vor dem Hintergrund gesellschaftlicher und ökologischer Fragestellungen zu reflektieren. Alltagsbezug für "werdende Autofahrerinnen und -fahrer" Da der WebQuest für die Oberstufe konzipiert wurde, wird hier eine Zielgruppe angesprochen, die gerade die Fahrschule besucht oder bald besuchen wird. Die meisten Schülerinnen und Schüler in diesem Alter träumen von einem eigenen Auto und sind sich im Klaren, dass hiermit Kosten auf sie zukommen. Dabei sind sie abhängig von den Entwicklungen am Treibstoffmarkt. Die Schülerinnen und Schüler setzen sich in dem WebQuest in Kleingruppen mit fossilen und alternativen Brennstoffen auseinander. Dabei soll jedes Gruppenmitglied zu einem anderen Energieträger recherchieren und die Resultate der Gruppe vorstellen. Eine tabellarische Übersicht der Ergebnisse, die folgende Punkte berücksichtigt, wird dabei fixiert: Chemische Zusammensetzung Darstellung/Gewinnung Vor- und Nachteile der Verwendung (Kosten, Konsequenzen für die Umwelt) Diskussion und Entwicklung eines Plakats Auf Basis der Einzelrecherchen sind die Schülerinnen und Schüler aufgefordert, die Teilergebnisse vergleichend zu diskutieren und die Zukunftsbedeutung der einzelnen Treibstoffe gegeneinander abzuwägen. Ihre Diskussionsergebnisse sollen sie nutzen, um die Vorstellung einer "Tankstelle der Zukunft" zu entwerfen. Im Rahmen der Gruppenarbeit ist ein Plakat über diese Zukunftsvision anzufertigen. Die von dem Kurs angefertigten Plakate werden im Anschluss an die Gruppenarbeiten den Mitschülerinnen und Mitschülern präsentiert und im Plenum diskutiert. Wer ist aus welchen Gründen zu welchem Ergebnis gekommen? Welche Lösung erscheint besonders schlüssig? Entwicklung eines Flyers in Einzelarbeit Als Hausaufgabe sollen die Jugendlichen einen Flyer zur "Tankstelle der Zukunft" erstellen. Dies fordert von jeder Schülerin und jedem Schüler die Reflektion der Ergebnisse der Plenumsdiskussion und der Gruppenvorstellungen, um sich abschließend eine eigene Meinung bilden und eine persönliche Zukunftsvision entwickeln zu können. Durch diese Aufgabe werden die Jugendlichen auch aufgefordert, sich erneut mit allen Treibstoffen auseinandersetzen, da sie sich während der Internetrecherche ja nur mit einem Treibstoff intensiv beschäftigt haben. Bildung der eigenen Meinung Die Möglichkeit zur eigenen Meinungsbildung wird im Rahmen von Gruppenarbeiten meist nicht ausgeschöpft. Den Schülerinnen und Schülern muss bei Vergabe der Hausaufgabe klar verdeutlicht werden, dass es keine reine Wiederholungsarbeit ist, sondern dass sie ihre eigenen Gedanken einbringen sollen. Gerade durch eine solche Arbeit wird der Kompetenzbereich "Bewerten" gefördert. Exkursionen - Unterrichtsbesuche - Informationen aus erster Hand Das Bundesministerium für Bildung und Forschung (BMBF) bietet im Rahmen des Wissenschaftsjahres 2010 eine Webseite an, die Schulen und Wissenschaft unmittelbar zusammenbringen soll. Dort können Sie Kontakt zu Personen aus der Forschung aufnehmen, um sie mit Ihren Schülerinnen und Schülern an ihren Forschungseinrichtungen zu besuchen, in Ihren Unterricht einzuladen oder einfach zu ihrem Forschungsgebiet "auszufragen". Ihre Ansprechpartnerin zum Thema Algenbiotechnologie Prof. Dr. Carola Griehl ist Themenbotschafterin des Wissenschaftsjahres 2010 - Die Zukunft der Energie und Vizepräsidentin sowie "Algenforscherin" an der Hochschule Anhalt in Köthen. Sie forscht mit ihrer Arbeitsgruppe an der Entwicklung von Biodiesel aus Mikroalgen und aus Algen gewonnenen Medikamenten. Prof. Dr. Carola Griehl Auf der Webseite der Forschungsbörse zum Wissenschaftsjahr 2010 finden Sie ein Portrait von Prof. Dr. Carola Griehl und einen Link für die Kontaktaufnahme. Algen lösen Getreide als Rohstoffquelle ab Bislang wurden Biokraftstoffe vorwiegend aus Getreide hergestellt. Für die Erzeugung sind jedoch erhebliche Mengen an Ackerland, Wasser und Energie nötig, weshalb sich die alternativen Kraftstoffe bislang noch nicht durchsetzen konnten. Algen werden in offenen Aquakulturen oder in geschlossenen Photobioreaktoren gezüchtet, verbrauchen also keine Agrarfläche, zeichnen sich durch schnelles Wachstum und die Bindung des Emissionsgases Kohlenstoffdioxid per Fotosynthese aus. Bei der Vergärung erzeugtes Methan liefert Strom Die Arbeitsgruppe von Frau Prof. Griehl an der Hochschule Anhalt hat ein viel versprechendes Kreislaufsystem entwickelt, um das Potenzial der Algen noch besser auszuschöpfen: In einem Algenreaktor vergären die Algen. Das dabei entstehende Biogas besteht zu zwei Dritteln aus dem energiereichen Methan, das zur Stromerzeugung verbrannt wird. Ein Drittel des entstehenden Gases ist das Treibhausgas Kohlenstoffdioxid, das für die Produktion von Strom nicht zu gebrauchen ist. Kohlenstoffdioxid ermöglicht das Wachstum der nächsten Algengenerationen Die Anhalter Arbeitsgruppe leitet - ganz nach dem Motto "Die Guten ins Töpfchen, die Schlechten ins Kröpfchen" - das anfallende Kohlenstoffdioxid in ein Brutbehältnis für neue Algen um. Diese verwerten das klimaschädliche Gas für ihr Wachstum, indem sie es durch Fotosynthese in Biomasse umwandeln. Die neu entstandene Biomasse wird wieder in den ersten Reaktor gefüllt, um dort zu Biogas zu vergären. Mit Essensabfällen aus der Mensa reichert Prof. Griehl die Algenreste in dem Reaktor an: "Das ergibt eine gute Ausbeute." Jedenfalls im Labor. Treibstoff, Futter- und Nahrungsergänzungsmittel Aus der entstehenden Biomasse werden Öle für Biodiesel, Tierfutter und Nahrungsergänzungsmittel gewonnen. Der Bau einer Pilotanlage zur Optimierung der gesamten Prozesskette - von der Algenproduktion bis zum Endprodukt - ist in Planung. Auch die Luftfahrtindustrie hat bereits ihr Interesse an dem potenziellen Algentreibstoff signalisiert. Bevor diese Art von Treibstoff preislich mit Kerosin konkurrieren kann, ist allerdings noch viel Forschungs- und Entwicklungsarbeit nötig. Wirkstoffe gegen Alzheimer, Schnupfen- und Grippeinfektionen Es gibt noch zusätzliche medizinische Anwendungsbereiche der Algenbiotechnologie, an denen geforscht wird. So fungieren die Algen auch als Antioxidantien für Medikamente. Forschungsarbeiten der Anhalter Arbeitsgruppe zeigen die Vielfalt der Möglichkeiten, die das "grüne Gold" bietet: So konnte aus den Organismen ein potenzieller Wirkstoff gegen die Alzheimer-Krankheit extrahiert werden. Diese Substanz soll die Alzheimer-Plaques auflösen. Auch andere Krankheiten können - laut dem Pharmaunternehmen Marinomed - mithilfe von Algenwirkstoffen bekämpft werden. Auf der Suche nach Wirkstoffen, die besonders effektiv vor Schnupfen- und Grippeviren schützen, stießen die Marinomed-Gründer Eva Prieschl-Grassauer und Andreas Grassauer auf die Carragelose, eine Substanz, die in Rotalgen vorkommt. Wird sie auf die Nasenschleimhäute gesprüht, kann sie dort sehr effektiv Viren abfangen, bevor sie in den Körper eindringen. Kostensenkung durch Kreisläufe und clevere Erntemethoden Die Kreislaufsysteme der Arbeitsgruppe von Frau Prof. Griehl könnten die Kosten für die "Marinen Arzneien" senken. Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler beim Technologiekonzern Siemens entwickeln gerade eine Methode, die die Algenproduktion noch günstiger machen könnte: Sie wollen bei der Ernte Kosten einsparen. Die Trennung der Algen vom Medium verbraucht sehr viel Wasser und Strom. Durch einen Trick kann dies auch effizienter und kostengünstiger umgesetzt werden: Magneten in den Algenbehältern sorgen dafür, dass die Algen zum Magneten wandern und in einem Verbund an der Glaswand "kleben" bleiben. Magnetische Algen? Nicht ganz: Es werden zuvor winzige Eisenteilchen ins Wasser gemischt. Da Algen nicht wählerisch sind und sich auf jeder Fläche ansiedeln, die sich ihnen bietet, nehmen sie die Eisenteilchen sofort in Beschlag. Der Magnet zieht das Metall an und mit ihm die Algen. Wie viel Einsparung letztendlich durch diese Technik zu erwarten ist, ist noch nicht vorhersehbar.

In dieser Unterrichtseinheit werden am Beispiel Insulin Proteindatenbanken und kostenlose Molekülbetrachter wie RasMol vorgestellt. Diese Datenbanken bieten die Möglichkeit, mithilfe des Computers Aspekte der Struktur-Funktionsbeziehung auf molekularer Ebene so anschaulich darzustellen, wie dies im Unterricht mit keinem anderen Hilfsmittel möglich ist.Möchte man die Raumstruktur eines Proteins in einem Molekülmodell darstellen, so benötigt man die Raumkoordinaten jedes einzelnen Atoms. Polypeptidsequenzen, für die diese Raumkoordinaten bereits bekannt sind, werden in der Regel in Datenbanken im Internet veröffentlicht. Von dort kann man sie auf den eigenen Rechner laden und als 3D-Molekülmodell visualisieren. Diese Unterrichtsheit zeigt am Beispiel des Insulins, wie am Rechner 3D-Molekülmodelle visualisiert werden können. In diesem Zusammenhang wird auch die Fragestellung nach dem Einsatz von Schweineinsulin und gentechnisch verändertem Insulin beim Menschen erörtert. Die Arbeit mit der Proteindatenbank schafft ein Bewusstsein dafür, wie wichtig das Internet als Drehscheibe für Biodaten und die freie Zugänglichkeit von Forschungsergebnissen für die tägliche Arbeit der weltweiten Wissenschaftsgemeinschaft ist. 3D-Computermodelle im Unterricht Der vollständige Weg von der Peptidsequenz zum dreidimensionalen Computermodell eines Proteins ist schwierig zu vermitteln, da sehr viele mathematische und physikalische Details in ihm stecken. Die räumliche Darstellung eines Proteins, zum Beispiel eines Stoffwechselenzyms oder eines Transportmoleküls wie des Sauerstoff bindenden Myoglobins, ist jedoch sehr wichtig für das Verständnis seiner Funktion. Dies soll auch der Lehrer-Online-Artikel Die dreidimensionale Hämoglobinstruktur verdeutlichen. Die räumliche Struktur von Substratbindungsstellen steht in direkter Beziehung zur Raumstruktur der Substrate (Schlüssel-Schloss-Prinzip) und damit zur Substratspezifität der Enzyme. Auch die Wirkung kompetitiver Hemmstoffe oder allosterischer Regulatoren können mithilfe einer interaktiven 3D-Struktur der Biomoleküle besser verdeutlicht werden, als dies durch andere Lehrmittel möglich ist. Arbeit mit Datenbanken im Biologie-Unterricht Die in den beiden Arbeitsblättern gestellten Aufgaben sollen zum einen dazu beitragen, die Wichtigkeit von Proteindatenbanken in der Hinsicht auf die Vergleichsmöglichkeiten (Zugehörigkeit eines Proteins zu einer "Proteinfamilie") von Sequenzen zu zeigen. Zum anderen soll die Medienkompetenz der Schülerinnen und Schüler - der Zugang zu einer Datenbank und der Umgang mit einem Visualisierungsprogramm - geschult werden. Die Arbeit mit Originaldaten, die Forscherinnen und Forscher im Internet veröffentlicht haben und die täglich von der weltweiten Wissenschaftsgemeinschaft genutzt werden, wirkt auf die Lernenden motivierend. Außerdem entwickeln sie ein Bewusstsein dafür, wie wichtig es für die modernen Biowissenschaften ist, dass Forschungsergebnisse frei zur Verfügung stehen und welche Rolle dabei das Internet spielt, das als Informationsquelle aus dem täglichen Forschungsbetrieb der Molekularbiologen nicht mehr wegzudenken ist. Unterrichtsverlauf "Proteinmodelle im Unterricht" Die Schülerinnen und Schüler sollten bereits Kenntnisse über Aminosäuren, den Aufbau der Peptidbindung, Primär- und Sekundärstrukturen sowie Wechselwirkungen zwischen den Peptidketten haben und mit dem Computer sicher umgehen können. Gegebenenfalls muss eine Einführung in RasMol und die Nutzung einer Datenbank eingebaut werden. Je nach Schwierigkeitsgrad des Unterrichts und der Vorbildung der Lernenden können die Methodik der Röntgenstrukturanalyse und der Kernmagnetischen Resonanz (NMR) genauer analysiert werden. Fachlicher Hintergrund Informationen zum Weg von der DNA-Sequenz bis zur Tertiärstruktur eines Proteins und Infos zu dem für die Visualisierung im Unterricht benötigten Molekülbetrachter RasMol Die Schülerinnen und Schüler verstehen am Beispiel des Insulins den Zusammenhang zwischen der in einer Proteindatenbank gespeicherten Datei und der Umsetzung als Proteinmodell im Computer. können eine Sequenz aus einer Datenbank abrufen. können mit einem einfachen Visualisierungsprogramm wie RasMol umgehen. können die Vor- und Nachteile verschiedener Darstellungsarten (Kugelstabmodell, Proteinrückgrat und raumfüllendes Kalottenmodell) erkennen und diese mithilfe eines Programms umsetzen. erarbeiten grundlegendes Wissen über den 3D-Aufbau (die Tertiär- und Quartärstruktur) von Proteinen. können Struktur-Funktionsbeziehungen begreifen und erklären. können Methoden zur Strukturaufklärung von Proteinen verstehen und wiedergeben. Aus der durch die DNA-Sequenz definierten Primärstruktur des Proteins lassen sich Sekundärstrukturbereiche (Faltblätter, Helices, ungeordnete Schleifen) vorhersagen, die durch Wechselwirkungen zwischen den Peptidbindungen und den Seitenketten der Aminosäuren entstehen. Um aber eine Aussage über die - wie es im Fachjargon so schön heißt - Struktur-Funktionsbeziehungen machen zu können, zum Beispiel im Zusammenhang mit den Eigenschaften des katalytischen Zentrums eines Enzyms, benötigt man noch die 3D-Struktur des Proteins in Verbindung mit weiteren Daten, wie zum Beispiel der spezifischen Bindung von Substraten oder Hemmstoffen. Erst dann können Aussagen über die Proteinfunktion auf der molekularen Ebene gemacht werden. Zur Aufklärung der vollständigen räumlichen Anordnung einer nativen Polypeptidkette, seiner Tertiärstruktur, muss zunächst ein hochreiner Proteinkristall "gezüchtet" werden. Hat man ein geordnetes Proteinkristallgitter erreicht, kann dieses mithilfe der Röntgenstrukturanalyse untersucht werden. Die Röntgenstrahlen werden beim Durchtritt durch den Kristall (Wellenlänge im Ångström-Bereich, 1Å = 0,1 nm) gebeugt. Das entstehende Beugungsmuster wird entweder von einem elektronischen Detektor aufgefangen (Diffraktometer) oder mithilfe eines Films sichtbar gemacht. Durch ein mathematisches Verfahren (Fourier-Transformation) erhält man eine Elektronendichtekarte, aus der die Raumkoordinaten für jedes einzelne Atom im Kristall bestimmt werden können. Einfacher hat man es, wenn das Protein zu einer bereits bekannten Proteinfamilie gehört und eine starke Homologie zu einem Protein aufweist, dessen 3D-Struktur bereits aufgeklärt ist. Dann kann die Struktur des "neuen" Proteins durch eine Modellierung abgeleitet werden. Das Züchten von Proteinkristallen für die Röntgenstrukturanalyse ist keine triviale Angelegenheit. Um zum Erfolg zu kommen, wurden Proteinkristalle sogar schon im Weltraum gezüchtet, denn unter den Bedingungen der Schwerelosigkeit sind die Voraussetzungen für die Herstellung fehlerfreier Kristalle besonders günstig. Insbesondere Membranproteine lassen sich nur schwer kristallisieren. In solchen Fällen kann die Struktur eines Proteins mittels NMR auch in Lösung ermittelt werden. Hierbei ergibt sich jedoch keine eindeutige Struktur, da sich die Atome des Proteins in diesem Zustand bewegen (siehe "Zusatzinformationen" auf der Startseite des Artikels). Die Raumkoordinaten von Proteinen werden in Form langer Listen in Online-Datenbanken gespeichert. Von dort kann man sie als Textdateien auf den eigenen Rechner laden und mit einem geeigneten Programm visualisieren. Ein solches Programm ist zum Beispiel das im Internet für schulische Zwecke frei erhältliche RasMol. Die Software bietet die Möglichkeit, aus den Koordinatenangaben der Datenbank dreidimensionale Proteinmodelle zu erstellen, die man um ihre Achsen rotieren lassen oder mit der Maus anfassen und beliebig drehen und wenden kann. Auch ein "Hineinzoomen" in die Moleküle ist möglich. Mit RasMol können Proteine in verschiedenen Darstellungsformen visualisiert werden (Kugelstabmodell, Proteinrückgrat und raumfüllendes Kalottenmodell). Heteroatome, Wasserstoffbrücken oder gebundene Wassermoleküle lassen sich oft anzeigen. Ein Nachteil des Programms ist, dass die Befehlssprache englisch ist und dass die Arbeit nur über die "Command line" läuft, die nicht sehr nutzerfreundlich ist. Empfehlenswert ist es, sich eine Liste der vom Programm erkannten Kommandos auszudrucken. Der vollständige Weg von der Peptidsequenz zum dreidimensionalen Computermodell eines Proteins ist schwierig zu vermitteln, da sehr viele mathematische und physikalische Details in ihm stecken. Die räumliche Darstellung eines Proteins, zum Beispiel eines Stoffwechselenzyms oder eines Transportmoleküls wie des Sauerstoff bindenden Myoglobins, ist jedoch sehr wichtig für das Verständnis seiner Funktion. Dies soll auch der Lehrer-Online-Artikel Die dreidimensionale Hämoglobinstruktur verdeutlichen. Die räumliche Struktur von Substratbindungsstellen steht in direkter Beziehung zur Raumstruktur der Substrate (Schlüssel-Schloss-Prinzip) und damit zur Substratspezifität der Enzyme. Auch die Wirkung kompetitiver Hemmstoffe oder allosterischer Regulatoren können mithilfe einer interaktiven 3D-Struktur der Biomoleküle besser verdeutlicht werden, als dies durch andere Lehrmittel möglich ist. Die in den beiden Arbeitsblättern gestellten Aufgaben sollen zum einen dazu beitragen, die Wichtigkeit von Proteindatenbanken in der Hinsicht auf die Vergleichsmöglichkeiten (Zugehörigkeit eines Proteins zu einer "Proteinfamilie") von Sequenzen zu zeigen. Zum anderen soll die Medienkompetenz der Schülerinnen und Schüler - der Zugang zu einer Datenbank und der Umgang mit einem Visualisierungsprogramm - geschult werden. Die Arbeit mit Originaldaten, die Forscherinnen und Forscher im Internet veröffentlicht haben und die täglich von der weltweiten Wissenschaftsgemeinschaft genutzt werden, wirkt auf die Lernenden motivierend. Außerdem entwickeln sie ein Bewusstsein dafür, wie wichtig es für die modernen Biowissenschaften ist, dass Forschungsergebnisse frei zur Verfügung stehen und welche Rolle dabei das Internet spielt, das als Informationsquelle aus dem täglichen Forschungsbetrieb der Molekularbiologen nicht mehr wegzudenken ist. Die Schülerinnen und Schüler sollten bereits Kenntnisse über Aminosäuren, den Aufbau der Peptidbindung, Primär- und Sekundärstrukturen sowie Wechselwirkungen zwischen den Peptidketten haben und mit dem Computer sicher umgehen können. Gegebenenfalls muss eine Einführung in RasMol und die Nutzung einer Datenbank eingebaut werden. Je nach Schwierigkeitsgrad des Unterrichts und der Vorbildung der Lernenden können die Methodik der Röntgenstrukturanalyse und der Kernmagnetischen Resonanz (NMR) genauer analysiert werden.