Die Präsentation virtueller 3D-Moleküle per Beamer während des Unterrichtsgesprächs rückt die Objekte visuell und kognitiv in den Focus. Die Präsentation unterstützt die Arbeit mit „klassischen“ 3D-Molekülmodellen. Lernende können auch zuhause auf die Molekül-Viewer im Web zurückgreifen, den Unterrichtsstoff rekapitulieren und Molekülstrukturen experimentell erkunden.Molekülmodelle werden im Unterricht in der organischen Chemie notwendig, wenn den Schülerinnen und Schülern eine räumliche Vorstellung vom Molekülbau vermittelt werden soll. Dies kann sehr gut über Molekülbaukästen erfolgen, wenn jede Schülerin und jeder Schüler die Möglichkeit hat, selbstständig 3D-Modelle aufzubauen und dabei ein Verständnis für die räumliche Organisation der Atome in Molekülen zu entwickeln. Im Unterrichtsgespräch wird der Aufbau von Molekülen in Bezug auf ihre äußere und innere Struktur verbalisiert. Die Visualisierung durch die ?klassische? Verfahrenweise, das Hochhalten von Kugelgitter-Modellen zur Verknüpfung des konkreten Objektes mit entsprechenden Begriffen, ist in seiner Wirkung durch die geringe Größe der Modelle jedoch begrenzt. Eine wirksamere Alternative bietet hier die großflächige Projektion virtueller und dynamischer (manipulierbarer) 3D-Moleküle per Beamer. Dadurch rückt das Objekt im Unterrichtsgespräch visuell und kognitiv stärker in den Focus der Schülerinnen und Schüler. Technik, Stoffauswahl und Dynamik der 3D-Modelle Screenshots veranschaulichen die Möglichkeiten zur Schaffung einer Grundlage für das Verständnis von Struktur und Reaktion mithilfe von 3D-Modellen. Die Schülerinnen und Schüler sollen mithilfe der Molekül-Viewer verstehen, dass Moleküle nicht aus kleinen Kugeln und Stäbchen sondern aus sich durchdringenden Atomen bestehen und eine charakteristische Oberfläche haben. den Zusammenhang zwischen Molekülstrukturen und -oberflächen und den chemischen Eigenschaften und Reaktionen der Stoffe erkennen. Strukturisomerie und Stereoisomerie mithilfe "klassischer" Vertreter anschaulich begreifen (Isomere von Propanol und Butanol, Enantiomere der Milchsäure). Thema Strukturen organischer Moleküle Autor Dr. Ralf-Peter Schmitz Fach Chemie Zielgruppe einfache organische Moleküle: ab Klasse 10; komplexere Moleküle: ab Jahrgangstufe 11; anorganische Moleküle: ab Klasse 10 Technische Voraussetzungen Präsentationsrechner mit Internetanschluss, Beamer, Java Runtime Environment (kostenloser Download) Die hier vorgestellten und für den Unterricht konzipierten Online-Angebote der Website "Chemie interaktiv" zur Darstellung von 3D-Molekülen wurden mit dem Open-Source-Tool Jmol entwickelt. Zur Nutzung der Angebote benötigen Sie lediglich das kostenlose Plugin Java Runtime Environment . Die präsentierten Moleküle lassen sich im Browser in drei Dimensionen mit der Maus beliebig drehen und wenden. "Chemie interaktiv" bietet vier verschiedene Möglichkeiten, die Moleküle zu präsentieren: Viewer A: Projektion eines Moleküls in einer quadratischen Präsentationsfläche. Viewer B: Projektion eines lang gestreckten Moleküls in einer rechteckigen, horizontalen Präsentationsfläche, zum Beispiel für die Darstellung eines Phospholipids. Viewer C: Projektion und Vergleich von zwei Molekülen in übereinander liegenden Präsentationsflächen. Viewer D: Projektion und Vergleich von zwei nebeneinander liegenden Molekülen. Über Buttons oberhalb der 3D-Modelle (siehe Abb. 1) kann zwischen den verschiedenen Viewern (A-D) gewechselt werden. Nach einem Wechsel müssen die Moleküle neu ausgewählt werden. Das Angebot der auswählbaren Moleküle wird kontinuierlich ergänzt. Zurzeit stehen neben Alkanen (Methan bis Decan) einige Alkohole (unter anderem die Isomere von Propanol und Butanol), einfache Aldehyde (Methanal bis Propanal), Propanon, einige Carbonsäuren (zum Beispiel die Enantiomere der Milchsäure) sowie einige Biomoleküle (Chlorophyll a, beta-Carotin, Cholesterin, Phospholipid) und anorganische Verbindungen zur Verfügung (unter anderem einige Säuren und Gase). Modellwechsel Die Moleküle werden, nachdem sie über das Pull-down-Menü zur Stoffauswahl ausgewählt wurden, zunächst im Kugelstäbchen-Modell dargestellt. Über das Menü lassen sie sich in komplett ausgefüllte Raummodelle (Kalotten-Modelle) umwandeln oder auch nur als Draht- oder Stab-Modell darstellen. Um die Vielfalt der Möglichkeiten darzustellen, zeigt Abb. 1 (Platzhalter bitte anklicken) ein Modell der L-Milchsäure im Kugelstäbchen- und ein Modell der D-Milchsäure im "75 Prozent Kalotten-Modell". Zudem stehen viele weitere Funktionen zur Verfügung, zum Beispiel die Möglichkeit zur Wahl der Hintergrundfarben oder die Darstellung der van-der-Waals-Radien durch "Dots" (hierfür empfiehlt sich ein schwarzer Hintergrund). Struktur - Eigenschaft - Funktion Durch den Wechsel vom Kugelstäbchen- zum Kalotten-Modell wird den Schülerinnen und Schülern bewusst, dass die Moleküle nicht einfach nur aus kleinen Kugeln und Stäbchen (als Abstandshalter), sondern aus nebeneinander liegenden, sich durchdringenden Atomen (Kalotten) bestehen und dadurch eine charakteristische Moleküloberfläche erhalten. Abb. 2 (Platzhalter bitte anklicken) zeigt Darstellungen von 1-Propanol und Propanal im "Oberflächen-Modus", 1-Propanol zusätzlich mit durchscheinendem Kugelstäbchen-Modell. Die Überführung zweidimensionaler Strukturformeln an der Tafel in charakteristische Oberflächen in der 3D-Projektion schafft eine Grundlage für das Verständnis chemischer Reaktionen (zum Beispiel Exposition funktioneller Gruppen, Polarisierungen und Landungsverteilungen in Molekülen) sowie für biologisch-physiologische Vorgänge im Zellgeschehen (enzymatische Reaktionen, membrangebundene Reaktionen, Rezeptorbindungen, hydrophile oder lipophile Eigenschaften) oder im gesamten Organismus (Hormonwirkungen an Zielorganen, Antigen-Antikörperreaktionen).

Kurze Flash-Animationen (Flash-Folien), die im Rahmen des Unterrichtsgesprächs von der Lehrperson per Beamer projiziert werden, unterstützen bei den Schülerinnen und Schülern die Entwicklung einer anschaulichen Vorstellung zur Oberflächenspannung des Wassers.In der Bindungslehre wird das Wassermolekül als Beispiel für ein Molekül mit polarer Elektronenpaarbindung behandelt. Der Versuch zur Ablenkung eines Wasserstrahls dient dabei als Grundlage für die Erarbeitung der Dipoleigenschaft der Wassermoleküle. Zur Erklärung der Ablenkung werden zumeist einzelne Moleküle mit entsprechender Orientierung zum elektrisch geladenen Stab an der Tafel dargestellt. Mit den hier vorgestellten Flash-Folien lassen sich die Dipoleigenschaften der Wassermoleküle en bloc thematisieren und die Eigenschaften der Grenzschicht des Wassers zum Luftraum untersuchen. Ebenfalls per Beamer projizierte dynamische 3D-Moleküle können der Bildung von Wasserstoffbrücken im Wasser zu einer ?Plastizität? verhelfen, die durch zweidimensionale Abbildungen aus dem Schulbuch nicht erzielt werden kann. Nach dem Einsatz der Flash-Folien bietet sich im Fortgang des Unterrichts die Durchführung eines analogen Experiments zur Minderung der Oberflächenspannung an. Hinweise zum Einsatz der Materialien Informationen zum Aufbau, zur Steuerung und zu den Inhalten der einzelnen Flash-Folien mit Screenshots Wassermoleküle und Wasserstoffbrücken in 3D Während des Unterrichtsgesprächs per Beamer projizierte 3D-Moleküle verhelfen der Wasserstoffbrückenbildung im Wasser zu mehr "Plastizität". Die Schülerinnen und Schüler sollen die Organisation der Wassermoleküle im Stoff Wasser kennen lernen. erkennen, dass der Wasserkörper durch die Anziehungskräfte zwischen den Dipolmolekülen einerseits stabilisiert und zusammengehalten wird, andererseits aber auch die Fluidität des Stoffes Wasser gegeben ist. erkennen, dass die Wassermoleküle an der Wasseroberfläche von den Wassermolekülen im Inneren des Wasserkörpers angezogen ("festgehalten") werden. aus den animierten Versuchen (Experiment 1 und 2: "Schwimmversuche" mit einer Büroklammer) ableiten, dass die Anziehungskräfte zwischen den Wassermolekülen an der Wasseroberfläche einen "Anspannungszustand" (die Oberflächenspannung) bewirken, der bei mechanischen Einflüssen auf die Wasseroberfläche sichtbar wird. Funktionalitäten Das Abspielen und das Anhalten der Animationen wird über Start- und Stopp-Buttons mit den gängigen Symbolen gesteuert (Abb. 1, Platzhalter bitte anklicken). Alternativ kann dies auch ohne Maus über die "Space-Taste" erfolgen (sowohl "Start" als auch "Stopp"). Der Schieberegler kann von Hand (bei gedrückter linker Maustaste) nach rechts oder links gezogen und so als Funktion "Zeitraffer vor" beziehungsweise "Zeitraffer zurück" genutzt werden. Themenübersicht Das Flash-Paket bietet fünf Animationen. Über die Buttons des rechten Menüs kann zwischen den folgenden Flash-Folien gewechselt werden: Animation 1 Was hält die Wassermoleküle zusammen? Animation 2 Experiment 1: Was passiert an der Wasseroberfläche, wenn man sie mit der Spitze einer Büroklammer berührt und die Büroklammer loslässt? Animation 3 Erklärung zu Experiment 1 Animation 4 Experiment 2: Was passiert an der Wasseroberfläche, wenn man eine Büroklammer waagerecht auf die Oberfläche setzt und sie dann loslässt? Animation 5 Erklärung zu Experiment 2 Folie 1: Was hält die Wassermoleküle zusammen? Die erste Folie zeigt einen quaderförmigen Ausschnitt aus einem Gefäß mit Wasser (Darstellung auf der Teilchenebene). Das Realobjekt wird in einem kleinen Foto links oben gezeigt (siehe Abb. 1). Auf der submikroskopischen Ebene zeigen die Wassermoleküle Zitterbewegungen. Diese sind in der Animation vereinfacht dargestellt. Die Wassermoleküle liegen dicht nebeneinander und füllen den gesamten Raum vom Boden des Gefäßes bis zur Wasseroberfläche aus. Die Wasseroberfläche ist makroskopisch betrachtet glatt (Schwerkraftwirkung). Beim Abspielen der Flash-Folie wird die Frage nach dem Zusammenhalt der Wassermoleküle gestellt. Aus der Unterrichtssystematik ist das Wassermolekül als Dipolmolekül bereits bekannt. Die Dipol-Dipol-Wechselwirkungen werden in dem Modell dargestellt (Abb. 2). (Das Verdampfen von Wassermolekülen in Abhängigkeit von der Temperatur lässt sich anschließend thematisieren.) Folie 2: Die untergehende Büroklammer Die zweite Flash-Folie zeigt das Verhalten der Wassermoleküle an der Wasseroberfläche beim senkrechten Aufsetzen einer Büroklammer (Abb. 3). Die Schülerinnen und Schüler beobachten, dass die Oberflächenschicht aus Wassermolekülen dabei zunächst folienartig eingedrückt wird, sich dann öffnet ("reißt") und - nach dem Untergang der Klammer - wieder schließt. Diesen Vorgang kann die Lehrperson über den Schieberegler vor und zurücklaufen lassen. Die Lernenden beschreiben ihre Beobachtungen und nehmen dabei gegebenenfalls Bezug auf ein zuvor durchgeführtes Schülerexperiment zum Thema "Kann eine Büroklammer schwimmen?". Folie 3. Erklärung des Experimentes Diese Animation zeigt erneut den Vorgang des Versinkens der senkrecht aufgesetzten Büroklammer aus der vorhergegangenen Flash-Folie. Der Vorgänge und die dabei wirkenden Kräfte werden hier jedoch per Text und Bild erläutert (Abb. 4) Folie 4: Die schwimmende Büroklammer Die vierte Animation zeigt das Verhalten der Wassermoleküle an der Wasseroberfläche beim waagerechten Aufsetzen einer Büroklammer. Starten Sie den Film über den Start-Button oder einfach ohne Mausaktion per "Space-Taste". Die Schülerinnen und Schüler beobachten, dass das Gewicht der Büroklammer auf eine maximale Fläche verteilt wird. Die Wasseroberfläche wird gleichmäßig eingedrückt und trägt die Klammer (Abb. 5). Folie 5. Erklärung des Experimentes Auch hier wird die Animation des vorausgegangenen Experimentes - waagerechtes Aufsetzen der Büroklammern auf die Wasseroberfläche - wiederholt. Der Vorgang und die dabei wirkenden Kräfte werden wiederum per Text und Bild erklärt (Abb. 6). 3D-Visualisierungen mit Molekülbetrachtern Die vorgestellten Flash-Folien unterstützen die Entwicklung einer anschaulichen Vorstellung von den bei der Oberflächenspannung wirkenden Kräfte. Wasserstoffbrücken spielen dabei eine zentrale Rolle. Die dritte Dimension wird dabei jedoch nur angedeutet. Diese Lücke kann durch so genannte Molekülbetrachter geschlossen werden (zum Beispiel Jmol ). Mithilfe dieses kostenfrei zur Verfügung stehendem Werkzeugs können 3D-Moleküle am Bildschirm mit dem Cursor bei gedrückter linker Maustaste "angefasst", gedreht und gewendet werden. Abb. 7 zeigt zwei Ausschnitte aus einer Animation von Eric Martz, die zu Beginn zwei Reihen ordentlich aufgereihter Wassermoleküle zeigt (Teilabbildung a). Nach dem Start der Animation sorgen die zehn Wassermoleküle per Wasserstoffbrückenbildung für eine Energieminimierung (Teilabbildung b). Während des gesamten Vorgangs können Sie das Molekül-Ensamble mit der Maus "anfassen", frei drehen und aus verschiedenen Perspektiven betrachten.

In dieser Unterrichtseinheit für den Biologie- und Chemie-Unterricht beschäftigen sich die Schülerinnen und Schüler mit der ATP-Synthase. Die Regeneration des zentralen zellulären Energieträgers wird zum überwiegenden Teil von der ATP-Synthase gewährleistet. Die hier vorgestellte Lernumgebung ermöglicht Schülerinnen und Schülern eine aktiv-forschende Auseinandersetzung mit der Funktionsweise dieses komplexen Enzyms. In der Unterrichtseinheit "ATP-Synthase - Synthese von Energieäquivalenten" kommen dynamische Arbeitsblätter zum Einsatz. Dies sind digitale Unterrichtsmaterialien, die neben Informationstexten, Aufgabenstellungen und Abbildungen auch dynamische Elemente beinhalten. Mehrere Arbeitsblätter können zu Lernumgebungen zusammengefügt werden. Die hier vorgestellte Lernumgebung enthält dreidimensionale Moleküldarstellungen, die es Schülerinnen und Schülern ermöglichen, sich die Struktur und Funktion des Enzyms ATP-Synthase aktiv zu erschließen. Verschiedene Strukturelemente können ein- und ausgeblendet, die Moleküle beliebig gedreht und gewendet werden. Technische Grundlage der 3D-Moleküle ist der kostenfrei nutzbare Molekülbetrachter Jmol. Zudem enthält die Lernumgebung flashbasierte Animationen und Videos, die die ATP-Synthase aus ihrem "Black-Box-Dasein" im Unterricht herausholen sollen. Interaktive 3D-Moleküle eröffnen neue Wege des Lehrens und Lernens. Sie erlauben Visualisierungen, die mit traditionellen Materialien nicht realisierbar sind. Mit der Maus können Moleküle bewegt sowie bestimmte Strukturelemente hervorgehoben oder ausgeblendet werden. Die Struktur-Funktions-Beziehungen werden in der Unterrichtseinheit "ATP-Synthase - Synthese von Energieäquivalenten" durch die detaillierte und schrittweise Untersuchung von 3D-Modellen der ATP-Synthase begreifbar. Die Lernenden arbeiten im Computerraum selbstständig in Partner- oder Einzelarbeit. Die Lehrperson hat dabei eine unterstützende Funktion. Alternativ können die Darstellungen der Lernumgebung zur Unterstützung des Unterrichtsgesprächs auch per Beamer im Fachraum projiziert werden. Vorbemerkungen und technische Hinweise Welche Vorteile bieten dynamische 3D-Moleküle im Allgemeinen und insbesondere bei der Untersuchung von Proteinstrukturen und -Funktionen? Welche kostenfreien Plugins werden für den Einsatz der Lernumgebung benötigt? Das Konzept der Lernumgebung Vorgegebene Beobachtungsaufgaben dienen als "Leitplanken" bei der selbstständigen Entdeckungsreise in die Welt der Moleküle. "Informations-Popups" und "Expertenaufgaben" ermöglichen eine Binnendifferenzierung. Unterrichtsverlauf und Inhalte der Lernumgebung Nach dem Impuls durch eine Animation erarbeiten die Lernenden Struktur und Funktion der ATP-Synthase weitgehend selbstständig. Die Diskussion offener Fragen zur ATP-Synthase und zur Bedeutung von Modellen bildet den Abschluss. Die Schülerinnen und Schüler lernen die ATP-Synthase als Beispiel eines Enzyms kennen. lernen den Aufbau der ATP-Synthase kennen. erschließen ausgehend von dem molekularen Aufbau die Funktion der ATP-Synthase forschend-entdeckend. lernen die Möglichkeiten des Molekülbetrachters Jmol kennen und lernen den Umgang mit dem Werkzeug. beschreiben am Beispiel der ATP-Synthase den Zusammenhang zwischen Struktur und Funktion eines Enzyms. Räumliche Vorstellung als Verständnisvoraussetzung Das Vorstellungsvermögen von Schülerinnen und Schülern in Bezug auf die dreidimensionale Struktur von Enzymen ist meist schwach ausgeprägt. In Schulbüchern werden die Lernenden häufig mit "flachen" und schematischen Darstellungen konfrontiert. Moderne Lehrwerke enthalten zwar schon dreidimensional wirkende Grafiken, die mit einer Molekülbetrachter-Software erzeugt wurden. Dennoch haben die Jugendlichen oft große Schwierigkeiten, sich den Aufbau von Enzymen vorzustellen. Das führt häufig zu Verständnisproblemen oder auch falschen Vorstellungen über den Aufbau und die Funktionsweise der Biokatalysatoren. Die Kenntnis der dreidimensionalen Strukturen ist jedoch die Voraussetzung für ein tieferes Verständnis der Natur der Enzyme, ihrer Funktionen, der Interaktion zwischen Enzym und Substrat und vor allem der engen Beziehung zwischen Struktur und Funktion. Interaktive 3D-Moleküle eröffnen neue Wege des Lehrens und Lernens. Sie erlauben Visualisierungen, die mit traditionellen Materialien nicht realisierbar sind. Mit der Maus können Moleküle bewegt sowie bestimmte Strukturelemente hervorgehoben oder ausgeblendet werden. Werden die interaktiven Applets zusammen mit Texten, Grafiken und Animationen in HTML-Seiten eingebettet, entsteht eine neue Form von Arbeitsmaterial - das dynamische Arbeitsblatt. Der Vorteil: Interaktive Materialien, Aufgaben und Hilfen stehen in einem Medium auf einen Blick zur Verfügung! Abb. 1 (Platzhalter bitte anklicken) zeigt einen Screenshot von einem der Arbeitsblätter zur ATP-Synthase. Hinweise zu dynamischen Arbeitsblättern mit interaktiven 3D-Molekülen und deren Einsatz im Biologie- oder Chemieunterricht finden Sie in dem Übersichtsartikel "Dynamische Arbeitsblätter mit 3D-Molekülen" . Struktur von Enzymen - ein schwer zu vermittelndes Thema Im Anschluss an die Behandlung von Glykolyse, Citratzyklus und Atmungskette integriert die hier vorgestellte Lernumgebung das zu Beginn des Themenbereichs "Stoffwechsel" erarbeitete Wissen über den Aufbau und die Funktion von Enzymen. Im Sinne eines Spiralcurriculums werden früher gelernte Grundlagen auf aktuelle Lerninhalte angewandt, wiederholt und eingeübt. Im Rahmen der funktionellen Vielfalt der Proteine lernen Schülerinnen und Schüler Enzyme als Biokatalysatoren kennen. Dabei bleibt deren Funktionsweise jedoch häufig unklar. Die Bildung eines Enzymsubstratkomplexes wird mit einer Schlüssel-Schloss-Analogie vermittelt. Diese vereinfachende Darstellung ist zwar einleuchtend, führt jedoch auch dazu, dass den Lernenden die Komplexität der Enzyme nicht bewusst wird. Sie haben daher Schwierigkeiten sich anschaulich vorzustellen, dass für jede biochemische Reaktion in der Zelle ein spezialisiertes Enzym zur Verfügung steht. Es fällt ihnen schwer, Strukturen von Enzymen mit deren Funktionen im Stoffwechsel in Zusammenhang zu bringen. Die ATP-Synthase - meist nur eine "Black Box" Im Themenbereich "Stoffwechsel" wird auch die Gewinnung von Energieäquivalenten in Form von ATP durch das Enzym ATP-Synthase angesprochen. Dies wird zumeist als Faktum präsentiert. Die Lernenden erfahren, dass das Enzym den Transport von Protonen (entlang ihres Konzentrationsgefälles) mit der Bildung von ATP aus ADP und anorganischem Phosphat koppelt. Dies wird in der Regel mithilfe "flacher" und statischer Darstellungen vereinfacht visualisiert. Ziel der 3D-Materialien: Zusammenspiel von Struktur und Funktion Für die in den Bildungsstandards geforderte Auseinandersetzung mit Struktur-Eigenschaftsbeziehungen in der Biologie bietet sich die Untersuchung von Proteinstrukturen eigentlich geradezu an. Das Problem: Mit "klassischen" Materialien verläuft das Unterfangen meist unbefriedigend. Häufig werden die molekularen Strukturen und deren Funktion im Unterricht auch unabhängig voneinander betrachtet, ohne den engen Zusammenhang zu thematisieren. Die hier vorgestellte Lernumgebung soll Abhilfe schaffen und die Lernenden am Beispiel der ATP-Synthase exemplarisch und anschaulich an die Untersuchung von Struktur-Funktions-Beziehungen heranführen. Die Lernumgebung der Unterrichtseinheit besteht aus HTML-Seiten, die mit gängigen Browsern betrachtet werden können. Die darin eingebetteten Darstellungen der Moleküle sind als Java-Applikationen plattformunabhängig. Die einzige Bedingung für ihre Nutzung ist, dass auf Ihrem Computer das kostenfreie Plugin Java Runtime Environment installiert ist. Für die verschiedenen Animationen benötigen Sie den ebenfalls kostenfreien Flash- oder Quicktime-Player. Eine Lenkung der Aufmerksamkeit der Schülerinnen und Schüler erfolgt bereits durch den formalen Aufbau der Arbeitsblätter. Jede Seite richtet den Blick auf einen anderen Aspekt der ATP-Synthase (Lokalisierung, F0- beziehungsweise F1-Struktur und -Funktion, Stator). Die vorgegebenen Beobachtungsaufträge sorgen dafür, dass den Lernenden die wesentlichen Informationen nicht entgehen. Die Arbeitsaufträge im unteren Feld sind durch Piktogramme als Beobachtungsaufgaben (Auge) und Schreibaufgaben (Stift) gekennzeichnet. Die eigenständige Entdeckungsreise der Schülerinnen und Schüler in den Struktur-Funktionszusammenhang der ATP-Synthase wird durch Zusatzinformationen (Popups) unterstützt. Sie beinhalten weitere nützliche Informationen, wie zum Beispiel zum Aufbau von ATP (Abb. 2, Platzhalter bitte anklicken) oder zum Modell des Protonentransports durch die Membran. Diese Informationsboxen können durch einen Klick auf die "i"-Piktogramme aufgerufen werden. Auf den dynamischen Arbeitsblättern zum molekularen Aufbau der F0- und F1-Struktur finden sich Buttons und Arbeitsaufträge "für Experten". Diese ermöglichen eine Binnendifferenzierung. Betrachtet wird hier die Verteilung hydrophiler und hydrophober Aminosäurereste im F1- und F0-Komlex. Dabei lässt sich sehr schön der Unterschied zwischen den transmembranen und den außerhalb der Membran liegenden Bereichen erkennen und thematisieren. Abb. 3 zeigt zwei Ansichten des F0-Komplexes. Hydrophile Aminosäuren sind rot, hydrophobe grün dargestellt. Die linke Teilabbildung zeigt den dem Intermembranraum zugewandten Teil des F0-Komplexes, während die rechte Teilabbildung einen Blick auf die der Lipidphase der Membran zugewendeten Proteinoberflächen zeigt. Abb. 4 zeigt den "Grundzustand" des F1-Komplexes in der Lernumgebung (linke Teilabbildung) sowie den F1-Komplex nach Aktivierung der Funktion "Hydrophobe und hydrophile Bereiche" (rechte Teilabbildung). Diese allgemeine Thematik wurde bereits bei der Besprechung des Membranaufbaus und des Membrantransports erwähnt. An dieser Stelle kann sie eindrucksvoll wiederholt beziehungsweise angewendet werden. Nach der Bearbeitung von Glykolyse, Citratzyklus und Atmungskette wird die ATP-Synthase als die "Maschine" vorgestellt, die den Protonengradienten über der inneren Mitochondrienmembran für die Synthese von ATP nutzt. Dabei werden pro gebildetem ATP drei Protonen durch die Membran befördert, um ein ATP-Molekül zu generieren (dies gilt für Bakterien, siehe Tabelle unten). Zum Einstieg wird per Beamer eine Animation präsentiert, die eine rotierende ATP-Synthase "in Aktion" zeigt (Abb. 5, Platzhalter bitte anklicken). Die Animation wurde von der Arbeitsgruppe von Prof. Sir John Walker (MRC Dunn Human Nutrition Unit, Cambridge) entwickelt. Eine kleine Version des Films befindet sich auch in der Lernumgebung. Für den Impuls per Beamerpräsentation sollte aber das größere Format verwendet werden, das im Internet zur Verfügung steht (siehe unten). Die Dynamik der Darstellung weckt das Interesse der Lernenden, eine Analyse der Abläufe ist jedoch (noch) nicht möglich. Das Interesse der Schülerinnen und Schüler kann durch folgende Daten weiter angefacht werden: Die ATP-Umsatzrate liegt in Bakterienzellen bei bis zu 2.500.000 Molekülen pro Sekunde! Ein Mensch setzt pro Tag (in Ruhe) etwa 70 Kilogramm ATP um. Der menschliche Körper enthält (bei einem Gewicht von etwa 70 Kilogramm) nur 50 bis 200 Gramm ATP, das nach dem Verbrauch überwiegend durch die ATP-Synthase regeneriert wird. Nach diesen Impulsen fordert die Lehrperson die Schülerinnen und Schüler auf, sich einzeln oder in Partnerarbeit mithilfe der dynamischen Arbeitsblätter den Aufbau und die Funktion der ATP-Synthase soweit zu erschließen, dass sie im Anschluss daran erklären können, was in der gezeigten Animation dargestellt ist: The rotary mechanism of mitochondrial ATP synthase Animation aus der Arbeitsgruppe von Prof. Sir John Walker (MRC Dunn Human Nutrition Unit, Cambridge). Infos und weitere Animationen finden Sie hier . Kapitel Die dynamischen Arbeitsblätter sollen das Augenmerk der Lernenden auf den Zusammenhang zwischen Struktur und Funktion der ATP-Synthase richten. Das komplexe Molekül wird dabei in seine Bauteile (F0, F1, Stator) "zerlegt". Die Lernumgebung gliedert sich in folgende Kapitel: Lokalisierung Hier wird die Lokalisierung der ATP-Synthase als integrales Membranprotein der inneren Mitochondrienmembran dargestellt. Die Lage des Enzyms in Bezug auf den durch die Atmungskette aufgebauten Protonengradienten wird thematisiert. (Die Lernumgebung beschränkt sich exemplarisch auf die ATP-Synthase und deren Orientierung in der Mitochondrienmembran. Die Lokalisierung des Enzyms in Bakterien und Chloroplasten kann bei Bedarf im Anschluss an die Bearbeitung der Lernumgebung erfolgen.) F0-Struktur Die Schülerinnen und Schüler machen sich hier mit dem Aufbau der Transmembraneinheit der ATP-Synthase vertraut. Die Verteilung hydrophober und hydrophiler Aminosäuren kann betrachtet und interpretiert werden. F0-Funktion Die Lernenden erkunden das auf der Hypothese des deutschen Biophysikers Wolfgang Junge basierende Modell des Protonentransports durch die Membran. Die Vorgänge werden durch eine Flash-Animation dynamisch dargestellt. F1-Struktur Die Schülerinnen und Schüler untersuchen den Aufbau der "Kopf"-Struktur der ATP-Synthase. Die Verteilung hydrophober und hydrophiler Aminosäuren kann betrachtet, interpretiert und mit der Verteilung im F0-Komplex verglichen werden. F1-Funktion Hier werden die Vorgänge bei der Synthese von ATP aus ADP und Phosphat in der Kopf-Struktur der ATP-Synthase untersucht und durch Videosequenzen dynamisch dargestellt (Quelle der Filme: ATP Synthase Group, MRC Dunn Human Nutrition Unit, Cambridge). Stator - Struktur und Funktion Die Lernenden setzen sich mit der Funktion der Verbindung zwischen Membran- und Kopfteil auseinander und setzen ihre bisherigen Erkenntnisse zu einem Gesamtbild der ATP-Synthase-Funktion zusammen. Der größte Teil des ATP wird bei Tieren, Pflanzen und den meisten Bakterien durch ATP-Synthasen gebildet. Ihr Aufbau unterscheidet sich in den verschiedenen Organismen in Details. Wie in der folgenden Tabelle zu erkennen, variiert zum Beispiel die Zahl der F0c-Untereinheiten und die Zahl der pro gebildetem ATP transportierten Protonen. ATP-Synthasen Anzahl der F0c-Peptide Protonen pro ATP Bakterien (Escherichia coli) 12 4 Mitochondrien (Hefe) 10 3,3 Chloroplasten (Spinat) 14 4,7 Das Grundprinzip der Struktur und der Funktion der ATP-Synthasen ist jedoch bei allen Organismen dasselbe. Alle in den dynamischen Arbeitsblättern dargestellten Moleküle zeigen den Aufbau der ATP-Synthase des Darmbakteriums Escherichia coli. Der Modellorganismus wurde und wird von den ATP-Synthase-Forschern intensiv untersucht. Das animierte Funktionsmodell in dem Kapitel "F0-Funktion", das die Be- und Entladung von F0c-Untereinheiten mit Protonen zeigt (Abb. 6), gibt ebenfalls die Verhältnisse bei Escherichia coli wider. Die Aminosäuren ASP 61 und ARG 210 sind die funktionellen Aminosäuren der ATP-Synthase des Bakteriums. In der ATP-Synthase von Mitochondrien und Chloroplasten übernimmt die ebenfalls saure Aminosäure Glutaminsäure (GLU) die Funktion der Asparaginsäure (ASP). In einem letzten Informations-Popup der Lernumgebung wird unter der Überschrift "Nur ein Modell" darauf hingewiesen, dass die dargestellte Funktionsweise der ATP-Synthase ein Modell ist, das den derzeitigen Stand der Forschung widerspiegelt. Es ist wichtig, die Schülerinnen und Schüler darauf hinzuweisen, dass der Mechanismus der ATP-Synthese noch nicht vollständig geklärt ist und dass sie sich hier in "Grenzgebieten" der aktuellen Forschung bewegen. Je nach Zeitreserve und Interesse der Lerngruppe können die noch offenen Fragen angesprochen werden. Zudem bietet sich hier eine allgemeine Diskussion über die Bedeutung und die Aussagekraft von Modellen in den Naturwissenschaften an. Dr. Thomas Engel studierte Chemie sowie Lehramt Chemie und Biologie. Seit 2007 ist er Studiengangskoordinator Chemie und Biochemie an der LMU München. Er war an der Konzeption der Lernumgebung beteiligt, programmierte die Moleküle und die HTML-Seiten. Dr. André Diesel ist Diplom-Biologe. Er war an der Konzeption der Lernumgebung beteiligt und entwickelte die schematischen Abbildungen der Lernumgebung. Florian Thierfeldt ist Lehrer für Biologie und Geographie (Gymnasium). Er war an der Konzeption der Lernumgebung beteiligt und erstellte die Flash-Animation zur Rotation des F0-Komplexes.

In dieser Unterrichtseinheit lernen die Schülerinnen und Schüler die räumliche Anordnung von Molekülen kennen, erstellen selbst dreidimensionale, digitale Moleküle und können deren Struktur begründen. Der Einstieg in die Einheit erfolgt über den Contergan-Skandal der Firma Grünenthal. Der Wirkstoff von Contergan – Thalidomid – hat zu schweren Missbildungen vor allem bei ungeborenen Kindern geführt, deren Mütter das Medikament während der Schwangerschaft einnahmen. Die Ursache lag darin, dass Thalidomid in zwei unterschiedlichen räumlichen Anordnungen existiert, eine davon ruft Missbildungen hervor. In interaktiven Quiz-Formaten wiederholen die Schülerinnen und Schüler die Arten von chemischen Bindungen, damit sie die räumliche Anordnung von Molekülen später vorhersagen und begründen können. Mit einer Infografik vertiefen sie ihr Wissen zur Elektronenpaarbindung und Oktettregel. Sie erkennen den Einfluss der freien Elektronen auf die Struktur des Moleküls. Über die eigene Erstellung von 3D-Molekülen über die Website molview.org erkennen die Schülerinnen und Schüler, dass Moleküle dreidimensionale Gebilde sind, deren Atome sich nach bestimmten Regeln anordnen. Durch einen kurzen Trailer erkennen die Lernenden die Bedeutung der freien Elektronenpaare auf die Anordnung der Atome im Molekül. Auf der Suche nach einer Möglichkeit, die dreidimensionale Anordnung zweidimensional darzustellen, erarbeiten die Schülerinnen und Schüler die Keilstrichprojektion. Im weiteren Verlauf recherchieren sie Teile des VSEPR-Modells, mit dessen Hilfe man die 3D-Struktur von Molekülen vorhersagen kann. Durch weitere Aktivitäten auf molview.org steigern sie das Verständnis der dreidimensionalen Struktur. Als Gesamtzusammenfassung lösen die Lernenden ein H5P-Quiz . Beim Einstieg muss die Lehrkraft entscheiden, welche Inhalte der Website zum Contergan-Skandal relevant sind. Interessant sind die Daten und Fakten. Mit einem kurzen Vortrag kann die Lehrkraft unterstützen, den Skandal grob zu verstehen. Mithilfe der Präsentation erklärt die Lehrkraft den Spezialfall von Thalidomid, das aus zwei Enantiomeren besteht, die sich nur geringfügig in der Anordnung der Atome im Molekül unterscheiden. Sie verhalten sich zueinander wie Bild und Spiegelbild. Die Schülerinnen und Schüler erkennen, dass die räumliche Anordnung von Atomen im Molekül mitentscheidend für die Eigenschaften ist. Als Vorwissen sollten die Schülerinnen und Schüler wissen, was Atombindungen sind und wie diese entstehen. Ebenfalls sollten sie mit der Valenzstrichschreibweise vertraut sein. Zur Wiederholung und Auffrischung dienen der Lückentext zu chemischen Bindungen sowie die Infografik zu Molekülen beziehungsweise der Oktettregel. Beim Erstumgang mit der Website molview.org sollte die Lehrkraft mithilfe der Präsentation kurz erklären, welche Eingaben auf der Internetseite vorgenommen werden müssen, damit man die 3D-Struktur betrachten kann. Die Schülerinnen und Schüler sollen direkt über die Suche arbeiten, Moleküle also nicht aus Atomen erstellen. Wichtig ist hierbei, dass auf molview.org keine freien Elektronenpaare dargestellt werden. Beim Skizzieren der Molekülstrukturen durch die Schülerinnen und Schüler, zum Beispiel bei der Keilstrichprojektion, sollten die freien Elektronenpaare dargestellt werden. Bei der Überleitung zum VSEPR durch den Vergleich von Ammoniak und Methan kann bei geübten Schülerinnen und Schülern auf das Zeigen des kurzen Filmes verzichtet werden. Wenn die Schülerinnen und Schüler die Strukturen der beiden Moleküle vergleichen, könnten sie selbst darauf kommen, dass Ammoniak nach ihrem jetzigen Wissensstand anders aussehen müsste (H-Atome gleichmäßig um das N-Atom angeordnet). Die Inhalte des VSEPRs sollten grob besprochen werden. Hierbei ist es wichtig, den Molekültyp, zum Beispiel AB 3 E zu besprechen. Beim Punkt "VSEPR in der Praxis" können gerne zusätzliche Moleküle vorgegeben und durch die Schülerinnen und Schüler selbst bestimmt werden. Je nach Leistungsbereitschaft der Schülerinnen und Schüler kann hier differenziert werden. Das selbstgesteuerte Bestimmen von Strukturen ist für mathematisch-naturwissenschaftliche Klassen geeignet. Als Pufferlernziel kann kurz auf die Modellkritik eingegangen werden. Den Schülerinnen und Schülern sollte klar sein, dass Modelle lediglich ein Abbild der Realität sind, aber eben nicht der Realität entsprechen. Beim Rückbezug auf den Einstieg sollte nochmal betont werden, welchen Einfluss die räumliche Anordnung von Atomen im Molekül haben kann und wie die Eigenschaften dadurch verändert werden können. Die Gesamtzusammenfassung durch das Quiz sichert die wichtigsten Informationen und stellt eine weitere Einübung des VSEPRs dar. Fachkompetenz Die Schülerinnen und Schüler zählen chemische Bindungen auf. können die Entstehung von Molekülen begründen. können die Oktettregel erklären. stellen ausgewählte Moleküle in Keilstrichprojektion dar. beschreiben das VSEPR-Modell. Medienkompetenz Die Schülerinnen und Schüler recherchieren Informationen und verarbeiten sie. bearbeiten ein Online-Quiz. geben Moleküle auf einer Website ein. Sozialkompetenz Die Schülerinnen und Schüler vergleichen eigene Informationen mit Informationen von Mitlernenden. stellen Informationen anderen Schülerinnen und Schülern vor.

Auf dieser Seite finden Sie Informationen, Anregungen und Arbeitsmaterial für den Unterricht zum Themenbereich Biochemie im Fach Biologie an weiterführenden Schulen. Das Angebot deckt die folgenden Themen ab: Proteine, Nukleinsäure, Fotosynthese und Nanotechnologie. Klicken Sie sich einfach mal durch! Das schöne in der Biologie ist der strenge Zusammenhang zwischen Struktur und Funktion von der Nano- bis zur Makroebene: Die Analyse dreidimensionaler Strukturen erweist sich stets als aufschlussreich und ist weit mehr als eine bloße "Bildbeschau". Franz Josef Scharfenberg vom Richard-Wagner-Gymnasium in Bayreuth hat die dreidimensionalen Ausarbeitungen von Eric Martz (University of Massachusetts, USA) zu unserem Blutfarbstoff für den Einsatz im deutschsprachigen Unterricht aufbereitet. Die dreidimensionale Darstellung der Proteinstrukturen, die mithilfe des kostenlosen Plugins Chime mit der Maus nach Belieben angefasst, gedreht und herangezoomt werden können, zeigen, was schon Thomas Mann wusste (woher eigentlich? - schließlich gelang das erste Beugungsbild eines Proteins Dorothy Hodgkin erst 1932): Proteine sind "unhaltbar verwickelt und unhaltbar kunstreich aufgebaute Eiweißmolekel" (aus "Der Zauberberg"). Es lohnt sich, einen genaueren Blick auf das Hämoglobin zu werfen. An diesem Beispiel lassen sich zahlreiche allgemeine Aspekte der Proteine und Enzyme herausarbeiten: Als oligomeres Protein bietet der Blutfarbstoff die Möglichkeit, alle Strukturhierarchien - von der Primär- bis zur Quartärstruktur - durchzuspielen. Von der Anordnung der Aminosäuren innerhalb der Untereinheiten - hydrophobe Aminosäureseitenketten an der Oberfläche, hydrophile im Inneren des Proteins - lässt sich leicht der Bogen zur thermodynamischen "driving force" des in der Primärstruktur kodierten Selbstfaltungsprozesses der Biopolymere schlagen. Hämoglobin ist zwar "nur" ein Transportprotein, seine in die Polypeptidketten eingebetteten Häm-Gruppen können jedoch - was die Architektur aktiver Zentren und die Modellierung ihrer katalytischen Aktivität betrifft - exemplarisch als prosthetische Gruppen der Enzyme betrachtet werden (schließlich wird Hämoglobin von Molekularbiologen gerne auch als "Enzym honoris causa" bezeichnet). Die auf dem Austausch einer einzigen Aminosäure basierende Sichelzellenanämie verdeutlicht stellvertretend für Erkrankungen wie Alzheimer oder BSE das Prinzip der auf Protein-Polymerisationen basierenden Erkrankungen. Das Startkapitel zeigt vier (zunehmend "abstrahierte") Darstellungsformen der Aminosäure Glycin. Diese "Struktursprachen" werden in den nachfolgenden Kapiteln wiederholt auf weitaus komplexere Strukturen angewendet. Das Glycin-Beispiel ist daher eine wichtige Einführung in die verschiedenen Darstellungsformen des gesamten Hämoglobin-Materials. Gezeigt werden die "ball and stick"-Projektion des Zwitterions (Vorsicht: Doppelbindungen werden nicht als solche dargestellt), eine raumfüllende Darstellung (Kalottenmodell; Abb. 1, Platzhalter bitte anklicken), die "stick"-Struktur sowie die "Aminosäure-Rückgrat"-Struktur (Hydroxylgruppe und Wasserstoffatome sind noch als "rudimentäre Stacheln" dargestellt). Wurden in dem vorausgegangenen Abschnitt die Darstellungsmöglichkeiten einer Aminosäure vorgestellt, werden diese hier auf ein Oligopeptid angewendet. Damit betritt man hier die Primärstruktur-Ebene. Als neue Darstellungsform wird schließlich das Polypeptidketten-Rückgrat vorgestellt (nicht zu verwechseln mit dem Aminosäure-Rückgrat). Zunächst wird die allgemeine Rückgrat-Struktur einer Aminosäure (ohne Seitenkette) dargestellt. Aus dieser Struktur wird das "allgemeingültige" Rückgrat eines Tripeptids aufgebaut. Die "anonymen" Einheiten werden durch Hinzufügen von Methylgruppen in ein Alanyl-alanin-alanin (Ala-Ala-Ala) umgewandelt. Um das ganze zunehmend komplexer zu machen, wird das Tripeptid in ein Lysyl-alanyl-alanin (Lys-Ala-Ala) und schließlich in ein Lysyl-alanyl-isoleucin (Lys-Ala-Ile) umgewandelt, bevor es zum Tetrapeptid ergänzt wird. Bis hierher folgen alle Darstellungen der "stick"-Struktur. Im Folgemodul haben die SchülerInnen die raumfüllende Darstellung des Tetrapeptids vor Augen (Abb. 2). Am Beispiel des Tetrapeptids wird nun verdeutlicht, wie die Biochemiker die Darstellung von Peptidketten abstrahieren, um bei der Strukturanalyse von Polypeptidketten aus mehreren Hundert Aminosäuren nicht "den Wald vor lauter Bäumen nicht mehr sehen zu können": In den beiden letzten Modulen wird daher die "Rückgrat"-Darstellung von Peptidketten eingeführt. Die erste Darstellung zeigt die Quartärstruktur des nativen Proteins mit farblich differenzierten Untereinheiten und den Häm-Komplexen (raumfüllende Darstellung, siehe Abb. 3). Das folgende Modul reduziert die Polypeptidketten auf ihr Rückgrat. Erst jetzt wird die Lage der Häm-Gruppen (raumfüllende Darstellung) klar erkennbar (und der Vorteil der diversen "Struktursprachen" deutlich). Lassen Sie Ihre SchülerInnen durch die Drehung des Moleküls den zentralen Hohlraum entdecken, in dem der Hämoglobin-Ligand 2,3-Diphosphoglycerat (DPG) bindet und dabei über eine Änderung der Quartärstruktur die Sauerstoff-Affinität des Hämoglobins senkt (DPG stabilisiert die Konformation der Desoxy-Form, indem es die beiden beta-Ketten über ionische Wechselwirkungen miteinander vernetzt). DPG wird vom Körper in Höhenlagen gebildet, wo ein niedriger Sauerstoff-Partialdruck herrscht, und erleichtert dort die Abgabe von Sauerstoff an das atmende Gewebe. Im den beiden Folgemodulen sind die Polypeptidketten komplett ausgeblendet. Das zweite der beiden Module stellt die Atomsorten der Hämgruppe farbkodiert dar. Die Lagebeziehungen der vier "freischwebenden" Häm-Gruppen verdeutlicht die tetraedrische Symmetrie (dreiseitige Pyramide) des Moleküls. Bei der Analyse der Symmetrie erweist sich wiederum das Anfassen und Drehen der Strukturen als hilfreich. Es folgt die vergrößerte Darstellung einer einzelnen Hämgruppe in raumfüllender Ansicht sowie eine Darstellung in der "stick"-Struktur, in der die Komplexbindung des zentralen Eisenatoms über die Stickstoffatome der Porphyrin-Struktur erkennbar wird. Die Besetzung der fünften Koordinationsstelle durch ein Histidin-Stickstoff der Polypeptidkette ist noch nicht berücksichtigt. An die sechste Koordinationsstelle wird nun molekularer Sauerstoff gebunden. Dabei ist deutlich erkennbar, dass die Achse des Sauerstoffmoleküls nicht senkrecht auf die Ebene des Porphyrin-Ringes ausgerichtet ist (Abb. 4; siehe auch Abb. 5 der Hintergrundinformation zu den Eigenschaften der prosthetischen Gruppe). Nun geht es wieder vom Kleinen zum Großen: Das oxygenierte Häm wird wieder in die Globin-Kette eingefügt, zunächst in eine Rückgrat-, dann in eine raumfüllende Darstellung. Die beiden letzten Darstellung zum Thema "Sauerstoffbindung" zeigen ein weiteres Details der Häm-Einbettung in das Globin und der Sauerstoffbindung: Die Positionierung hydrophiler Teile des Häms an der Oberfläche und die Ausrichtung hydrophober Bereiche zum Proteininneren. Weiterhin kommt die Besetzung der fünften Koordinationsstelle durch das sogenannte "proximale Histidin" sowie die Lage des "distalen Histidins" über dem gebundenen Sauerstoff zur Darstellung. Mehr zur Bedeutung des distalen Histidins liefert der folgende Fachliche Kommentar. Die Chime-Darstellungen heben einige Strukturmerkmale des Hämoglobins hervor, die sich zu den biochemischen Funktionen der Proteins sehr schön in Beziehung setzen lassen, auf die die vorgestellte Applikation jedoch nicht explizit hinweist. Auf der folgenden Seite finden Sie die wichtigsten Infos zu den Hämoglobin-Eigenschaften, die sich in diesen Strukturdetails abbilden: Die Proteinumgebung definiert die katalytischen Eigenschaften Warum benutzt die Natur nicht die "nackten" Hämgruppen für die Sauerstofflogistik, sondern wickelt sie in komplexe Poypeptidketten ein? Zum einen sind es die vielfältigen allosterischen Wechselwirkungen der Globine mit diversen Liganden, über die die Eigenschaften der Sauerstoffbindung durch das Häm sinnreich modelliert und den jeweiligen biologischen Erfordernissen perfekt angepasst werden - von der DPG-Bindung (siehe oben) bis hin zur Kooperativität der Sauerstoffbindung an die vier Untereinheiten des Hämoglobins. Die wichtigsten dieser "Stellschrauben" werden in Schulbüchern ausreichend thematisiert. Unberücksichtigt bleibt jedoch meist ein viel allgemeineres und enorm wichtiges Grundprinzip der Molekularbiologie und Biochemie: Die katalytischen Eigenschaften jeder prosthetischen Gruppe und jeden aktiven Zentrums werden maßgeblich von der Proteinumgebung geprägt, in die sie eingebettet sind. Man vergegenwärtige sich, dass das Häm, das im Hämoglobin zur reversiblen Sauerstoffbindung eingesetzt wird, im Atmungskettenenzym Cytochrom c als Elektronenüberträger verwendet wird! Wie die Globinkette die speziellen Bindungseigenschaften des Häms beeinflusst, wird nachfolgend an zwei Struktureigenschaften hervorgehoben, die in den Chime-Darstellungen sehr gut deutlich werden. Erst das Globin gewährleistet eine reversible Häm-Oxygenierung Frei lösliche Hämgruppen mit einem komplexierten zweiwertigem Eisen-Ion könnten Sauerstoff nur für einen sehr kurzen Moment binden. Der Sauerstoff würde das zweiwertige Eisen schnell zu dreiwertigem Eisen oxidieren, das keinen Sauerstoff mehr binden kann. Ein Zwischenprodukt dieser Oxidation ist ein "Häm-Sauerstoff-Häm-Sandwich". Die Polypeptid-"Verpackung" der Hämgruppen verhindert dies und gewährleistet damit die Verwendbarkeit der Hämgruppen als Sauerstofftransporteure im Blut. Das letzte Modul zum Thema "Hämoglobin & Häm" verdeutlicht die Lage des Häms in seiner Bindungstasche, die die Bildung von Häm-Dimeren ausschließt. Kohlenmonoxid hat eine hohe Häm-Affinität Kohlenmonoxid ist für uns ein toxisches Gas, weil es die Sauerstoffbindungsstellen des Hämoglobins vergiftet: Seine Affinität zum Hämoglobin-Eisen übertrifft die des Sauerstoffs um das 200-fache. Aus diesem Grund kann schon ein niedriger Kohlenmonoxid-Partialdruck tödliche Folgen haben. Am "nackten" Häm sähe der Vergleich noch ungünstiger aus: Zu diesem hat Kohlenmonoxid eine 25.000 mal höhere Affinität als Sauerstoff. Eine Eigenschaft, die das Pigment als Sauerstoffträger völlig unbrauchbar machen würde, denn Kohlenmonoxid ist nicht nur ein Industriebgas, sondern wird auch vom Organismus selbst erzeugt (es entsteht bei diversen katabolen Stoffwechselreakrtionen und dient auch als Botenstoff, zum Beispiel als bei der Regulation der glatten Gefäßmuskulatur). Unter normalen Umständen ist etwa ein Prozent unseres Hämoglobins mit endogen produziertem Kohlenmonoxid blockiert. Sterische Hinderung der Kohlenmonoxid-Bindung Ohne die Reduktion der Kohlenmonoxid-Affinität um das 125-fache könnte wir mit unserem Blutfarbstoff kaum leben. Aber wie schafft die Polpeptidkette dieses Kunststück? Die Natur greift an der Geometrie der Komplexierung von Sauerstoff und Kohlenmonoxid an. Während die Achse des Sauerstoffmoleküls bei der Bindung an das Eisenatom einen 120 Grad-Winkel zur Häm-Ebene bildet, steht die Achse des Kohlenmonoxid-Moleküls - bei freiem Zugang zum Häm - exakt senkrecht auf dessen Ebene. Diesen optimalen Bindungswinkel verbaut die Polypeptidkette dem Kohlenmonoxid, indem es ihm in der Häm-Bindungstasche des Globins einen sperrigen Histidin-Rest in den Weg stellt (sterische Hinderung), der den Sauerstoff nicht weiter stört. Die Position des distalen Histidins wird in dem vorletzten Modul zum Thema "Hämoglobin & Häm" sehr schön deutlich (Abb. 5). Im unteren Bereich des Bildausschnitts ist das proximale Histidin zu erkennen. Das freie Elektronenpaar des Stickstoffatoms im Histidinring besetzt eine der Koordinationsstellen des Eisenions. Die Darstellungen zum Thema "Sekundärstrukturen" stellen die Architektur der alpha-Helix in den Mittelpunkt. Die Darstellung ihrer Wechselwirkungen beschränkt sich auf die intrahelikalen Wasserstoffbrücken, die der Helix ihre Stabilität verleihen. Einzelne Darstellungen bereiten bereits das nächste Thema "Wechselwirkungen der alpha-Helix" vor, das die Interaktionen der Seitengruppen mit der wässerigen Umgebung und dem hydrophoben Proteinkern aufbereitet. Das erste Modul zeigt die Rückgrat-Struktur einer Globinkette (Tertiärstruktur) mit oxygeniertem Häm. Die alpha-helikalen Strukturabschnitte, die den Großteil des Moleküls bilden, sind farblich hervor gehoben (Abb. 6). Es folgt eine Farbvariante der ersten Darstellung ("Regenbogen-Färbung"). Die nächste Abbildung stellt eine neue "Struktursprache" der Biochemiker vor: alpha-helikale Bereiche werden von der Rückgrat-Struktur "luftschlangenartig" hervorgehoben. Diese Darstellungsform ist bei Molekularbiologen sehr beliebt, da sie bei der Analyse von Proteinstrukturen - unter anderem bei der Identifizierung von Domänen - sehr hilfreich ist. Zudem lassen sich anhand wiederholt auftretender "Sekundärstrukturmotive" Homologien und Analogien der Proteinevolution analysieren. Eine der alpha-Helices wird in ihrem Tertiärstrukturkontext (komplette räumliche Struktur einer Polypeptidkette) hervorgehoben. Dieser Kontext ist für die weitere Betrachtung wichtig (siehe "Wechselwirkungen der alpha-Helix"), da man an ihm erkennt, dass sich diese Helix an der Oberfläche des Globins befindet und sowohl mit dem wässerigen Milieu als auch mit dem Proteininneren Kontakt hat. Die Tertiärstrukturebene wird nun verlassen und auf die individuelle alpha-Helix (Sekundärstruktur) heruntergezoomt. Diese Helix wird nun in zwei andere Struktursprachen übersetzt. Zunächst in die Rückgrat-Darstellung der Polypeptidkette und schließlich in die "stick"-Darstellung ihrer Aminosäurebausteine. Das Folgemodul lässt die "driving force" der alpha-Helix-Struktur erkennen: Alle hydrophilen Teile des Polypeptid-Rückgrats (die Carbonyl-Sauerstoffatome und die Wasserstoffatome des Peptidbindungs-Stickstoff) bilden Wasserstoffbrücken miteinander. Diese vielen schwachen Wechselwirkungen verleihen der Helix ihre Stabilität. Die "Sättigung" der hydrophilen Rückgratbereiche mit hydrophilen Wechselwirkungen prädestiniert die Helix zu einem in hydrophoben Umgebungen oft verwendeten Strukturmotiv, sei es im hydrophoben Kern von Proteinen (siehe Hydrophobizität, Polarität & Ladungen") oder in Membranprotein-Abschnitten, die der Lipidphase ausgesetzt sind. Die nächste Darstellung macht deutlich, dass die Seitenketten der Aminosäuren einer Helix wie die Stufen einer Wendeltreppe immer nach außen zeigen. Besonders deutlich wird dieses wichtige Strukturprinzip, wenn man die Helix in eine Position bringt, in der man in Richtung ihrer Längsachse blickt. Während sich die Darstellungen zum Thema "Sekundärstrukturen" vor allem mit dem allgemeinen Architekturprinzip der alpha-Helix und den intrahelikalen Wasserstoffbrücken beschäftigten, veranschaulichen die Module dieses Abschnitts die Wechselwirkungen der helikalen Aminosäurereste mit dem hydrophilen Medium und dem hydrophoben Proteinkern. Die erste Darstellung zeigt das raumfüllende Kalottenmodell eines "Grenzflächenhelix"-Abschnitts. Farblich hervorgehoben sind die Stickstoff- und Sauerstoffatome der Seitengruppen und des Rückgrats. Beim Drehen und Wenden der Helix ist zu erkennen, dass es sich um eine "amphiphile Helix" handelt, d.h., dass auf einer Seite hydrophobe Reste, auf der anderen dagegen hydrophile Reste (erkennbar an den Heteroatomen) aus der Achse hervorragen. Diese Eigenschaft spiegelt die Anpassung der Aminosäuresequenz (Primärstruktur) an ihre räumliche Position im Tertiärstrukturkontext wider: Die hydrophobe Seite der Helix geht mit dem hydrophoben Proteinkern hydrophobe (van-der-Waals-)Wechselwirkungen ein und stabilisiert so die Tertiärstruktur des Proteins. Die hydrophile Seite bildet dagegen Wasserstoffbrücken mit den Wassermolekülen der Umgebung. Dieses Hydratwasser trägt dazu bei, das Protein in Lösung zu halten. Deutlicher wird dieses Prinzip in der zweiten Darstellung, die die Heteroatome des Rückgrats ausblendet. Die beiden folgenden Module zeigen dieselbe Darstellung, nur bereits entsprechend den jeweiligen Textinformationen räumlich ausgerichtet. So zeigt zum Beispiel der Blick entlang der Helixachse noch einmal deutlich deren amphipatischen Charakter (Abb. 7): Sämtliche Heteroatome der Seitenketten befinden sich in dieser Ansicht auf der rechten Seite. Die Chime-Darstellungen analysieren die Wechselwirkungen eines Globin-Molekül mit der Umgebung. Die "take home message" diese Abschnittes bildet das allgemeine Strukturprinzip löslicher Proteine: Innen hydrophob (Stabilisierung der Tertiärstruktur über van-der-Waals-Wechselwirkungen), außen hydrophil (Bindung von Hydratwasser über Wasserstoffbrücken). Die erste Darstellung zeigt die farbkodierte Verteilung hydrophober, polarer und geladener Aminosäuren auf der Globin-Oberfläche sowie die Sauerstoffatome von einem Teil des Hydratwassers. Beim Drehen des Proteins treten hydrophile und hydrophobe Oberflächenabschnitte deutlich hervor. Während die hydrophilen Bereiche mit dem Lösungsmittel Wasserstoffbrücken bilden und das Protein in Lösung halten, stabilisieren die hydrophoben Bereiche über hydrophobe Protein-Protein-Wechselwirkungen zwischen den vier Globinen eines Hämoglobin-Moleküls dessen Quartärstruktur (native Struktur eines aus mehreren Proteinuntereinheiten aufgebauten Proteinkomplexes). Der folgende Schnitt macht die Anatomie des Globins - stellvertretend für alle löslichen Proteine - deutlich. Während der Kern durch die Wechselwirkungen hydrophober Seitengruppen stabilisiert wird, ist die dem Medium ausgesetzte Oberfläche mit hydrophilen Resten gespickt. Dieses Strukturprinzip wir mithilfe von weiteren Schnittebenen verdeutlicht, die zunächst immer tiefer in das (hydrophobe) Proteininnere vordringen, um sich danach wieder seiner (hydrophilen) Oberfläche nähern (Abb. 8). Wie falten sich Proteine? Die Analyse der Strukturdarstellungen des Globins bietet sich als Ansatzpunkt für weiterführende Fragen zur Proteinstruktur an: Wie finden die linearen Aminosäureketten im lebenden Plasma ihre komplexe dreidimensionale Struktur? Und warum findet dieser Prozess in Zellen mit so hoher Effizienz, im Reagenzglas aber nur mit sehr niedrigen Ausbeuten statt? Vorhersage von Proteinstrukturen Vom Architekturprinzip der "Packung" einer Polypeptidkette lässt sich leicht der Bogen zur "driving force" ihrer Selbstfaltung schlagen. Der Selbsfaltungsprozess einer Polypeptidkette in ihre native dreidimensionale Struktur wird von ihrer Primärstruktur - also der linearen Abfolge ihrer Aminosäuresequenz - definiert. Dieser Strukturcode ist von Molekularbiologen bis heute noch nicht soweit entschlüsselt worden, dass anhand jeder Sequenz exakte Strukturvorhersagen getroffen werden können (falls das überhaupt möglich ist). In einigen Fällen lassen sich jedoch schon ganz passable Wahrscheinlichkeiten berechnen. All diese Vorhersagen basieren auf einer Bestimmung der thermodynamisch günstigsten Faltung. Das ist zum Beispiel bei einem löslichen Protein (wie vom Globin-Typ) diejenige, die über eine große Anzahl hydrophober Wechselwirkungen im Inneren und hydrophiler Wechselwirkungsmöglichkeiten an der Oberfläche verfügt. Eine gigantische Rechenaufgabe, da im Prinzip die Interaktion eines jeden Aminosäurerestes mit jedem anderen Rest analysiert werden müsste. Die Forscher schränken den Rechenaufwand jedoch erheblich ein, indem zunächst Sekundärstruktur-Wahrscheinlichkeiten analysiert werden. Auch Sequenz-Vergleiche mit Proteinen, deren Struktur bereits durch Röntgenstrukturanalysen eindeutig geklärt ist, erweisen sich als hilfreich: Die Natur verwendet nämlich beim Proteindesign sehr gerne bewährte Proteindomänen (das heißt durch Sekundärstrukturen stabilisierte globuläre Proteinabschnitte, die meist von einem Exon kodiert werden) immer wieder. Aus einem begrenzten Domänen-Repertoire hat die Natur so im Laufe der Evolution eine Vielzahl verschiedener Proteine mit vielfältigen Funktionen "zusammengepuzzelt". "Assisted Self Assembly" Das auf den bekannten Renaturierungsversuchen von Anfinsen basierende Dogma von der "Selbstfaltung" der Proteine ist seit der Entdeckung der Rolle der "Chaperone" nicht gerade ins Wanken geraten, musste jedoch vom "Self Assembly" zum "Assisted Self Assembly" modifiziert werden. Schnell hatte man erkannt, dass die in vitro beobachteten Selbsfaltungsraten viel zu niedrig sind, um eine Zelle funktionstüchtig zu halten. Zahlreiche Proteine zeigen im Reagenzglas sogar überhaupt keine Neigung, nach einer sanften Denaturierung in ihre native Struktur zurück zu finden. Der Grund dafür ist, dass jede Zelle über ein ganzes Arsenal von Chaperonen verfügt - "molekularen Anstandsdamen" - die mittlerweile auch Einzug in die Schulbuchliteratur gehalten haben. Diese Anstandsdamen (die selbst Proteine sind) erkennen "unordentlich" gefaltete Polypeptidketten, die noch keine stabilen Sekundärstrukturen oder noch keine stabile Tertiärstruktur gefunden haben. Als Symptome solcher unvollständigen oder Fehlfaltungen "fahnden" die Chaperone nach hydrophoben Resten, die an der Oberfläche falsch gefalteter Polypeptidketten exponiert werden. Chaperone entfalten diese unbrauchbaren Gebilde unter Energieverbrauch und verhelfen Ihnen somit zu einer neuen Chance, sich richtig zu falten. Sie "bugsieren" damit den Faltungsweg der Polypeptidketten sicher in die Richtung der thermodynamisch günstigsten Konformation, die in der Regel der nativen Proteinstruktur entspricht. Ursache der Sichelzellenanämie ist der Austausch eines einzigen Nukleotids im beta-Hämoglobinketten-Gen, wodurch die hydrophile Aminosäure Glutamat gegen die hydropobe Aminosäure Valin ersetzt wird. Mit fatalen Folgen: Der ausgetauschte Glutamatrest befindet sich nämlich an der Oberfläche des Proteins. Die Exposition des hydrophoben Restes setzt die Löslichkeit de Proteins vor allem im desoxygenierten Zustand stark herab und kann so die Polymerisation des Hämoglobins zu langen und unlöslichen Filamenten auslösen. Die erste Darstellung zeigt die Position des Valins auf der Oberfläche des oxygenierten Sichelzellen-Hämoglobins. Der so erzeugte "hydrophobe Fleck" ist weiß hervorgehoben. Die Desoxygenierung des Moleküls ist mit einer Konformationsänderung der Quartärstruktur verbunden, die einen zusätzlichen hydrophoben Bereich an die Oberfläche befördert (Abb. 9). Dieser ist auch beim "normalen" Hämoglobin vorhanden, wo er keinen negativen Effekt zeigt. Im Verbund mit dem neu hinzu gekommenen Valin-Rest verleiht er dem Molekül jedoch das Potenzial zur Polymerisation, sobald die Desoxy-Form eine kritische Konzentration überschreitet. Das nächste Modul zeigt den ersten Schritt der Polymerisation, die Dimerisierung zweier Moleküle über hydrophobe Wechselwirkungen (Abb. 10). Die an der Polymerisation beteiligten hydrophoben Reste und ihre Wechselwirkung wird erst dann deutlich, wenn die raumfüllende Darstellung durch die Rückgrate der Polypetidketten ersetzt wird. Die letzte Chime-Projektion zeigt eine Vergrößerung der Kontaktstellen. Die für die Sichelzellenanämie charakteristischen sichelförmigen Erythrozyten sind fragiler als ihre "Wildtyp"-Pendants, was die anämische Symptomatik verursacht. Die exponierten hydrophoben Reste wirken wie "hydrophile Lego-Noppen" oder "sticky patches", über die die Proteine zu langen Filamenten polymerisieren und so den Erythrocyten eine sichelförmige Gestalt aufzwingen. Die Sichelzellen sind im Gegensatz zu den geschmeidig-biegsamen normalen Erythrozyten nicht mehr deformierbar und verstopfen unter Sauerstoffmangelbedingungen (Höhenaufhalte, Flugreisen, Narkosen) zunächst kleine und schließlich größere Gefäße, was dann lebensbedrohliche Komplikationen verursacht. Im homozygoten Zustand führte die Krankheit noch vor kurzem im frühen Kindesalter zum Tode. Heterozygote zeigen eine deutlich abgeschwächte Symptomatik. Die Krankheit kommt fast nur bei Afrikanern vor, die aus zentralafrikanischen Regionen mit hohen Malariavorkommen stammen. In einigen Regionen tragen fast 40 Prozent der dortigen Bevölkerung das "defekte" Gen. Die Ursache dafür liegt darin, dass das Sichelzellen-Hämoglobin den Malaria-Erregern Schwierigkeiten bereitet: Heterozygote sind gegen den Malaria-Erreger besser geschützt und haben daher gegenüber den homozygot "Gesunden" einen Selektionsvorteil. Dies zeigt deutlich, wie schmal der Grat zwischen "gesund" und "krank", "nützlich" und "schädlich", sein kann und wie wichtig die genetische Vielfalt des Genpools einer Spezies für dessen Überleben ist: Genetische "Randgruppen" können an bestimmten Orten - oder zu bestimmten Zeiten! - für das Überleben der Art eine unvorhersehbare Bedeutung erlangen. Um die Moleküle der Applikation im Browser interaktiv betrachten zu können, muss der kostenlose Molekülbetrachter Chime der Firma Symyx installiert werden. Wenn dies erfolgt ist, "berühren" sie die Moleküle mit dem Mauszeiger. Wenn Sie die Maus dann bei gedrückter linker Taste bewegen, können Sie die Moleküle beliebig drehen und wenden und so von allen Blickwinkeln aus untersuchen. Um die Entfernung zum Objekt zu ändern, müssen Sie die Shift-Taste (Hochstell-Taste) gleichzeitig mit der linken Maustaste drücken. Dann kann mittels "Vor- und Zurückbewegungen" der Maus der Abstand zum Objekt variiert werden. Wenn Sie den Mauszeiger in einem Molekülfenster platzieren und mit der rechten Taste klicken, erscheint das Chime-Menü mit weiteren Funktionen. Hier können Sie zum Beispiel die Rotation der Moleküle ausschalten. Durch das Anklicken von Buttons der Hämoglobin-Lernumgebung werden die verschiedenen 3D-Darstellungen aufgerufen. Wenn Sie ein Bild bereits geladen haben und dann einen anderen Button anklicken, kann es zu Fehlern kommen. Zwar wird dann das gewünschte Molekül gezeigt, seine Darstellung entspricht dann jedoch nicht der eigentlich vorgesehen "Struktursprache". So kann zum Beispiel eine Polypeptidkette als "stick"-Struktur visualisiert werden, während die Programmierung an dieser Stelle eigentlich die Darstellung eines farbkodierten Kalottenmodells vorgesehen hat. Wenn dies passiert (oder Sie den Verdacht haben, dass dem so ist), können Sie die Seite in einem neuen Browserfenster öffnen und die gewünschte Abbildung neu laden. Alternativ kann es auch helfen, zunächst über den "Zurück-Button" des Browsers zur Übersichtseite der Hämoglobinseite zu gehen und die gewünschte Applikation erneut anzusteuern. Dynamische Arbeitsblätter sind digitale Unterrichtsmaterialien, die neben Informationstexten, Aufgabenstellungen und Abbildungen dynamische Elemente beinhalten. Mehrere Arbeitsblätter können zu Lernumgebungen zusammengefügt werden. Die hier vorgestellte Lernumgebung enthält dreidimensionale Moleküldarstellungen, die es Schülerinnen und Schülern ermöglichen, sich die Struktur und Funktion des Enzyms ATP-Synthase aktiv zu erschließen. Verschiedene Strukturelemente können ein- und ausgeblendet, die Moleküle beliebig gedreht und gewendet werden. Technische Grundlage der 3D-Moleküle ist der kostenfrei nutzbare Molekülbetrachter Jmol. Zudem enthält die Lernumgebung flash-basierte Animationen und Videos, die die ATP-Synthase aus ihrem "Black-Box-Dasein" im Unterricht herausholen sollen. Interaktive 3D-Moleküle eröffnen neue Wege des Lehrens und Lernens. Sie erlauben Visualisierungen, die mit traditionellen Materialien nicht realisierbar sind. Mit der Maus können Moleküle bewegt sowie bestimmte Strukturelemente hervorgehoben oder ausgeblendet werden. Die Schülerinnen und Schüler sollen die ATP-Synthase als Beispiel eines Enzyms kennen lernen. den Aufbau der ATP-Synthase kennen lernen. ausgehend von dem molekularen Aufbau die Funktion der ATP-Synthase forschend-entdeckend erschließen. die Möglichkeiten des Molekülbetrachters Jmol kennen und den Umgang mit dem Werkzeug lernen. am Beispiel der ATP-Synthase den Zusammenhang zwischen Struktur und Funktion eines Enzyms beschreiben. Thema ATP-Synthase - Synthese von Energieäquivalenten Autor Dr. Matthias Nolte, Dr. Thomas Engel, Dr. André Diesel, Florian Thierfeldt Fach Biologie, Chemie Zielgruppe Jahrgangsstufe 11 Zeitraum 2 Stunden Technische Voraussetzungen Computer in ausreichender Anzahl (Einzel- oder Partnerarbeit) oder Präsentationsrechner mit Beamer; Browser mit Java-Unterstützung, Java Runtime Environment (kostenloser Download), Flash-Player , Quicktime-Player Struktur-Funktions-Beziehungen werden durch die detaillierte und schrittweise Untersuchung von 3D-Modellen der ATP-Synthase begreifbar. Die Lernenden arbeiten im Computerraum selbstständig in Partner- oder Einzelarbeit. Die Lehrperson hat dabei eine unterstützende Funktion. Alternativ können die Darstellungen der Lernumgebung zur Unterstützung des Unterrichtsgesprächs auch per Beamer im Fachraum projiziert werden. Vorbemerkungen und technische Hinweise Welche Vorteile bieten dynamische 3D-Moleküle im Allgemeinen und insbesondere bei der Untersuchung von Proteinstrukturen und -Funktionen? Welche kostenfreien Plugins werden für den Einsatz der Lernumgebung benötigt? Das Konzept der Lernumgebung Vorgegebene Beobachtungsaufgaben dienen als ?Leitplanken? bei der selbstständigen Entdeckungsreise in die Welt der Moleküle. ?Informations-Popups? und "Expertenaufgaben" ermöglichen eine Binnendifferenzierung. Unterrichtsverlauf und Inhalte der Lernumgebung Nach dem Impuls durch eine Animation erarbeiten die Lernenden Struktur und Funktion der ATP-Synthase weitgehend selbstständig. Die Diskussion offener Fragen zur ATP-Synthase und zur Bedeutung von Modellen bildet den Abschluss. Dr. Thomas Engel studierte Chemie sowie Lehramt Chemie und Biologie. Seit 2007 ist er Studiengangskoordinator Chemie und Biochemie an der LMU München. Er war an der Konzeption der Lernumgebung beteiligt, programmierte die Moleküle und die HTML-Seiten. (debug link record:lo_unit_subpage:tx_locore_domain_model_unitsubpages:457078) Hier können Sie Kontakt mit Herrn Dr. Engel aufnehmen. Zudem finden Sie hier eine Liste mit weiteren Lehrer-Online-Beiträgen des Autors. Dr. André Diesel ist Diplom-Biologe. Er war an der Konzeption der Lernumgebung beteiligt und entwickelte die schematischen Abbildungen der Lernumgebung. (debug link record:lo_unit_subpage:tx_locore_domain_model_unitsubpages:700245) Hier können Sie Kontakt mit Herrn Dr. Diesel aufnehmen. Zudem finden Sie hier eine Liste mit weiteren Lehrer-Online-Beiträgen des Autors. Florian Thierfeldt ist Lehrer für Biologie und Geographie (Gymnasium). Er war an der Konzeption der Lernumgebung beteiligt und erstellte die Flash-Animation zur Rotation des F0-Komplexes. Weitere Materialien und Anregungen zum Unterricht finden Sie auch auf seiner Homepage www.scientific-beginner.de . (debug link record:lo_unit_subpage:tx_locore_domain_model_unitsubpages:450955) Hier können Sie Kontakt mit Herrn Thierfeldt aufnehmen. Zudem finden Sie hier eine Liste mit weiteren Lehrer-Online-Beiträgen des Autors. Die Schülerinnen und Schüler sollen am Beispiel des Insulins den Zusammenhang zwischen der in einer Proteindatenbank gespeicherten Datei und der Umsetzung als Proteinmodell im Computer verstehen. eine Sequenz aus einer Datenbank abrufen können. mit einem einfachen Visualisierungsprogramm wie RasMol umgehen können. die Vor- und Nachteile verschiedener Darstellungsarten (Kugelstabmodell, Proteinrückgrat und raumfüllendes Kalottenmodell) erkennen und diese mithilfe eines Programms umsetzen können. grundlegendes Wissen über den 3D-Aufbau (die Tertiär- und Quartärstruktur) von Proteinen erarbeiten. Struktur-Funktionsbeziehungen begreifen und erklären können. Methoden zur Strukturaufklärung von Proteinen verstehen und wiedergeben können. Thema Proteinmodelle aus dem Internet - Beispiel Insulin Autorin Prof. Dr. Susanne Bickel Fächer Biologie, Chemie Zielgruppe Jahrgangsstufe 12/13 Zeitraum etwa 6 Stunden mit abschließender Präsentation Technische Voraussetzungen Rechner mit Internetzugang in ausreichender Zahl (Partner- oder Kleingruppenarbeit), (debug link record:lo_unit_subpage:tx_locore_domain_model_unitsubpages:458232) (kostenloser Download aus dem Internet) Planung (debug link record:lo_unit_subpage:tx_locore_domain_model_unitpopup:463298) Die Fotosynthese ist einer der bedeutungsvollsten biologischen Prozesse auf der Erde. Grüne Pflanzen wandeln Lichtenergie in chemische Energie um und speichern sie in Form energiereicher Moleküle. Diese werden dann in weiteren Stoffwechselprozessen als Energielieferanten für die Synthese von Kohlenhydraten aus den energiearmen Stoffen Kohlenstoffdioxid und Wasser verwendet. In diesem Prozess wird der für viele Lebewesen notwendige molekulare Sauerstoff gebildet. Die Fotosynthese gliedert sich somit in eine Lichtreaktion (Absorption von Lichtenergie, deren chemische Fixierung und Sauerstoffbildung) und in die lichtunabhängige Dunkelreaktion (Synthese von Glukose aus Kohlenstoffdioxid und Wasser). Die Schülerinnen und Schüler sollen die Teilreaktionen der Lichtreaktion mithilfe der Animation kennenlernen und protokollieren. die an der Reaktion beteiligten Biomoleküle und ihre Lokalisierung - innerhalb oder außerhalb der Thylakoidmembran - kennenlernen. Zusammenhänge formulieren (Kopplung der Fotosysteme) und eine Gesamtbilanz der Reaktion aufstellen. Thema Die Lichtreaktion der Fotosynthese Autor Dr. Ralf-Peter Schmitz Fach Biologie Zielgruppe Sekundarstufe II Zeitraum 1-2 Stunden für die selbstständige Erarbeitung (Einzel- oder Partnerarbeit); flexibel beim Einsatz zur Unterstützung des Unterrichtsgesprächs Technische Voraussetzungen Präsentationsrechner mit Beamer und/oder Computerarbeitsplätze in ausreichender Anzahl (Einzel- oder Partnerarbeit), Flash-Player (ab Version 8, kostenloser Download) Die Lernenden nutzen die Flash-Animation im Computerraum der Schule in Einzel- oder Partnerarbeit oder auch am heimischen Rechner (Hausaufgabe, Wiederholung). Ihre Ergebnisse können sie den Mitschülerinnen und Mitschülern im Rahmen eines kleinen Vortrags vorstellen. Den Ablauf der Lichtreaktion beschreiben sie dabei mithilfe der per Beamer projizierten Animation. Alternativ zur Nutzung der Animation im Computerraum kann sie nach einem zunächst "computerfreien" Unterricht der Lehrkraft auch dazu dienen, die Lichtreaktion zusammenzufassen und das Unterrichtsgespräch im Fachraum zu unterstützen. Inhalte und Funktionen der Animation Die Teilschritte der Lichtreaktion werden visualisiert. Arbeitsaufträge und Hintergrundinformationen ermöglichen eine selbstständige Erarbeitung des Themas. Die Schülerinnen und Schüler sollen grundlegendes Wissen über den 3D-Aufbau der Rotationsmaschine ATP-Synthase erwerben (Tertiär und Quartärstruktur). prinzipielle Struktur-Funktionsbeziehungen begreifen und erklären können. die wichtigsten Mechanismen der Zelle, chemische Energie in Bewegung umzuwandeln, kennen lernen. Proteinkomplexe in ihrer Eigenschaft als Motoren begreifen. Anwendungsmöglichkeiten für Nanomotoren kennen lernen und selber Ideen entwickeln. die Natur als Vorbild für technische Umsetzungen begreifen und dadurch ein Grundverständnis für die Bionik entwickeln. Utopien und unwissenschaftliche Presseberichte analysieren und auf ihren sachlichen Gehalt reduzieren lernen. Thema Nanomotoren in Natur und Technik Autorin Prof. Dr. Susanne Bickel Fach Biologie Zielgruppe Sek II, Leistungskurs, Projektunterricht zur Biotechnologie Zeitraum 4-5 Stunden Technische Voraussetzungen Rechner mit der Möglichkeit, Filme abzuspielen (zum Beispiel RealPlayer oder Quicktime Player , kostenlose Downloads), in ausreichender Anzahl (Partnerarbeit, Kleingruppen) Planung Nanomotoren in Natur und Technik

In dieser Unterrichtseinheit werden am Beispiel Insulin Proteindatenbanken und kostenlose Molekülbetrachter wie RasMol vorgestellt. Diese Datenbanken bieten die Möglichkeit, mithilfe des Computers Aspekte der Struktur-Funktionsbeziehung auf molekularer Ebene so anschaulich darzustellen, wie dies im Unterricht mit keinem anderen Hilfsmittel möglich ist.Möchte man die Raumstruktur eines Proteins in einem Molekülmodell darstellen, so benötigt man die Raumkoordinaten jedes einzelnen Atoms. Polypeptidsequenzen, für die diese Raumkoordinaten bereits bekannt sind, werden in der Regel in Datenbanken im Internet veröffentlicht. Von dort kann man sie auf den eigenen Rechner laden und als 3D-Molekülmodell visualisieren. Diese Unterrichtsheit zeigt am Beispiel des Insulins, wie am Rechner 3D-Molekülmodelle visualisiert werden können. In diesem Zusammenhang wird auch die Fragestellung nach dem Einsatz von Schweineinsulin und gentechnisch verändertem Insulin beim Menschen erörtert. Die Arbeit mit der Proteindatenbank schafft ein Bewusstsein dafür, wie wichtig das Internet als Drehscheibe für Biodaten und die freie Zugänglichkeit von Forschungsergebnissen für die tägliche Arbeit der weltweiten Wissenschaftsgemeinschaft ist. 3D-Computermodelle im Unterricht Der vollständige Weg von der Peptidsequenz zum dreidimensionalen Computermodell eines Proteins ist schwierig zu vermitteln, da sehr viele mathematische und physikalische Details in ihm stecken. Die räumliche Darstellung eines Proteins, zum Beispiel eines Stoffwechselenzyms oder eines Transportmoleküls wie des Sauerstoff bindenden Myoglobins, ist jedoch sehr wichtig für das Verständnis seiner Funktion. Dies soll auch der Lehrer-Online-Artikel Die dreidimensionale Hämoglobinstruktur verdeutlichen. Die räumliche Struktur von Substratbindungsstellen steht in direkter Beziehung zur Raumstruktur der Substrate (Schlüssel-Schloss-Prinzip) und damit zur Substratspezifität der Enzyme. Auch die Wirkung kompetitiver Hemmstoffe oder allosterischer Regulatoren können mithilfe einer interaktiven 3D-Struktur der Biomoleküle besser verdeutlicht werden, als dies durch andere Lehrmittel möglich ist. Arbeit mit Datenbanken im Biologie-Unterricht Die in den beiden Arbeitsblättern gestellten Aufgaben sollen zum einen dazu beitragen, die Wichtigkeit von Proteindatenbanken in der Hinsicht auf die Vergleichsmöglichkeiten (Zugehörigkeit eines Proteins zu einer "Proteinfamilie") von Sequenzen zu zeigen. Zum anderen soll die Medienkompetenz der Schülerinnen und Schüler - der Zugang zu einer Datenbank und der Umgang mit einem Visualisierungsprogramm - geschult werden. Die Arbeit mit Originaldaten, die Forscherinnen und Forscher im Internet veröffentlicht haben und die täglich von der weltweiten Wissenschaftsgemeinschaft genutzt werden, wirkt auf die Lernenden motivierend. Außerdem entwickeln sie ein Bewusstsein dafür, wie wichtig es für die modernen Biowissenschaften ist, dass Forschungsergebnisse frei zur Verfügung stehen und welche Rolle dabei das Internet spielt, das als Informationsquelle aus dem täglichen Forschungsbetrieb der Molekularbiologen nicht mehr wegzudenken ist. Unterrichtsverlauf "Proteinmodelle im Unterricht" Die Schülerinnen und Schüler sollten bereits Kenntnisse über Aminosäuren, den Aufbau der Peptidbindung, Primär- und Sekundärstrukturen sowie Wechselwirkungen zwischen den Peptidketten haben und mit dem Computer sicher umgehen können. Gegebenenfalls muss eine Einführung in RasMol und die Nutzung einer Datenbank eingebaut werden. Je nach Schwierigkeitsgrad des Unterrichts und der Vorbildung der Lernenden können die Methodik der Röntgenstrukturanalyse und der Kernmagnetischen Resonanz (NMR) genauer analysiert werden. Fachlicher Hintergrund Informationen zum Weg von der DNA-Sequenz bis zur Tertiärstruktur eines Proteins und Infos zu dem für die Visualisierung im Unterricht benötigten Molekülbetrachter RasMol Die Schülerinnen und Schüler verstehen am Beispiel des Insulins den Zusammenhang zwischen der in einer Proteindatenbank gespeicherten Datei und der Umsetzung als Proteinmodell im Computer. können eine Sequenz aus einer Datenbank abrufen. können mit einem einfachen Visualisierungsprogramm wie RasMol umgehen. können die Vor- und Nachteile verschiedener Darstellungsarten (Kugelstabmodell, Proteinrückgrat und raumfüllendes Kalottenmodell) erkennen und diese mithilfe eines Programms umsetzen. erarbeiten grundlegendes Wissen über den 3D-Aufbau (die Tertiär- und Quartärstruktur) von Proteinen. können Struktur-Funktionsbeziehungen begreifen und erklären. können Methoden zur Strukturaufklärung von Proteinen verstehen und wiedergeben. Aus der durch die DNA-Sequenz definierten Primärstruktur des Proteins lassen sich Sekundärstrukturbereiche (Faltblätter, Helices, ungeordnete Schleifen) vorhersagen, die durch Wechselwirkungen zwischen den Peptidbindungen und den Seitenketten der Aminosäuren entstehen. Um aber eine Aussage über die - wie es im Fachjargon so schön heißt - Struktur-Funktionsbeziehungen machen zu können, zum Beispiel im Zusammenhang mit den Eigenschaften des katalytischen Zentrums eines Enzyms, benötigt man noch die 3D-Struktur des Proteins in Verbindung mit weiteren Daten, wie zum Beispiel der spezifischen Bindung von Substraten oder Hemmstoffen. Erst dann können Aussagen über die Proteinfunktion auf der molekularen Ebene gemacht werden. Zur Aufklärung der vollständigen räumlichen Anordnung einer nativen Polypeptidkette, seiner Tertiärstruktur, muss zunächst ein hochreiner Proteinkristall "gezüchtet" werden. Hat man ein geordnetes Proteinkristallgitter erreicht, kann dieses mithilfe der Röntgenstrukturanalyse untersucht werden. Die Röntgenstrahlen werden beim Durchtritt durch den Kristall (Wellenlänge im Ångström-Bereich, 1Å = 0,1 nm) gebeugt. Das entstehende Beugungsmuster wird entweder von einem elektronischen Detektor aufgefangen (Diffraktometer) oder mithilfe eines Films sichtbar gemacht. Durch ein mathematisches Verfahren (Fourier-Transformation) erhält man eine Elektronendichtekarte, aus der die Raumkoordinaten für jedes einzelne Atom im Kristall bestimmt werden können. Einfacher hat man es, wenn das Protein zu einer bereits bekannten Proteinfamilie gehört und eine starke Homologie zu einem Protein aufweist, dessen 3D-Struktur bereits aufgeklärt ist. Dann kann die Struktur des "neuen" Proteins durch eine Modellierung abgeleitet werden. Das Züchten von Proteinkristallen für die Röntgenstrukturanalyse ist keine triviale Angelegenheit. Um zum Erfolg zu kommen, wurden Proteinkristalle sogar schon im Weltraum gezüchtet, denn unter den Bedingungen der Schwerelosigkeit sind die Voraussetzungen für die Herstellung fehlerfreier Kristalle besonders günstig. Insbesondere Membranproteine lassen sich nur schwer kristallisieren. In solchen Fällen kann die Struktur eines Proteins mittels NMR auch in Lösung ermittelt werden. Hierbei ergibt sich jedoch keine eindeutige Struktur, da sich die Atome des Proteins in diesem Zustand bewegen (siehe "Zusatzinformationen" auf der Startseite des Artikels). Die Raumkoordinaten von Proteinen werden in Form langer Listen in Online-Datenbanken gespeichert. Von dort kann man sie als Textdateien auf den eigenen Rechner laden und mit einem geeigneten Programm visualisieren. Ein solches Programm ist zum Beispiel das im Internet für schulische Zwecke frei erhältliche RasMol. Die Software bietet die Möglichkeit, aus den Koordinatenangaben der Datenbank dreidimensionale Proteinmodelle zu erstellen, die man um ihre Achsen rotieren lassen oder mit der Maus anfassen und beliebig drehen und wenden kann. Auch ein "Hineinzoomen" in die Moleküle ist möglich. Mit RasMol können Proteine in verschiedenen Darstellungsformen visualisiert werden (Kugelstabmodell, Proteinrückgrat und raumfüllendes Kalottenmodell). Heteroatome, Wasserstoffbrücken oder gebundene Wassermoleküle lassen sich oft anzeigen. Ein Nachteil des Programms ist, dass die Befehlssprache englisch ist und dass die Arbeit nur über die "Command line" läuft, die nicht sehr nutzerfreundlich ist. Empfehlenswert ist es, sich eine Liste der vom Programm erkannten Kommandos auszudrucken. Der vollständige Weg von der Peptidsequenz zum dreidimensionalen Computermodell eines Proteins ist schwierig zu vermitteln, da sehr viele mathematische und physikalische Details in ihm stecken. Die räumliche Darstellung eines Proteins, zum Beispiel eines Stoffwechselenzyms oder eines Transportmoleküls wie des Sauerstoff bindenden Myoglobins, ist jedoch sehr wichtig für das Verständnis seiner Funktion. Dies soll auch der Lehrer-Online-Artikel Die dreidimensionale Hämoglobinstruktur verdeutlichen. Die räumliche Struktur von Substratbindungsstellen steht in direkter Beziehung zur Raumstruktur der Substrate (Schlüssel-Schloss-Prinzip) und damit zur Substratspezifität der Enzyme. Auch die Wirkung kompetitiver Hemmstoffe oder allosterischer Regulatoren können mithilfe einer interaktiven 3D-Struktur der Biomoleküle besser verdeutlicht werden, als dies durch andere Lehrmittel möglich ist. Die in den beiden Arbeitsblättern gestellten Aufgaben sollen zum einen dazu beitragen, die Wichtigkeit von Proteindatenbanken in der Hinsicht auf die Vergleichsmöglichkeiten (Zugehörigkeit eines Proteins zu einer "Proteinfamilie") von Sequenzen zu zeigen. Zum anderen soll die Medienkompetenz der Schülerinnen und Schüler - der Zugang zu einer Datenbank und der Umgang mit einem Visualisierungsprogramm - geschult werden. Die Arbeit mit Originaldaten, die Forscherinnen und Forscher im Internet veröffentlicht haben und die täglich von der weltweiten Wissenschaftsgemeinschaft genutzt werden, wirkt auf die Lernenden motivierend. Außerdem entwickeln sie ein Bewusstsein dafür, wie wichtig es für die modernen Biowissenschaften ist, dass Forschungsergebnisse frei zur Verfügung stehen und welche Rolle dabei das Internet spielt, das als Informationsquelle aus dem täglichen Forschungsbetrieb der Molekularbiologen nicht mehr wegzudenken ist. Die Schülerinnen und Schüler sollten bereits Kenntnisse über Aminosäuren, den Aufbau der Peptidbindung, Primär- und Sekundärstrukturen sowie Wechselwirkungen zwischen den Peptidketten haben und mit dem Computer sicher umgehen können. Gegebenenfalls muss eine Einführung in RasMol und die Nutzung einer Datenbank eingebaut werden. Je nach Schwierigkeitsgrad des Unterrichts und der Vorbildung der Lernenden können die Methodik der Röntgenstrukturanalyse und der Kernmagnetischen Resonanz (NMR) genauer analysiert werden.

Schülerinnen und Schüler lernen in dieser Unterrichtseinheit nicht nur den Lebenszyklus des Humanen Immundefizienz-Virus (HIV) kennen. Sie erfahren, wie die molekularbiologische Grundlagenforschung der strategischen Entwicklung neuer Wirkstoffe im Kampf gegen AIDS den Weg bahnt.Seit der Entdeckung des AIDS-Virus HIV im Jahre 1983 forschen Wissenschaftler auf der ganzen Welt an der Entwicklung von Medikamenten, die die Ausbreitung der AIDS-Pandemie verlangsamen. Im Wissen darum, dass das Virus sich schneller verändert als Medikamente oder Impfstoffe entwickelt werden können, liegt ein Schwerpunkt der bisherigen Erfolge darin, die Ausbreitung des Virus innerhalb eines infizierten Körpers zumindest zu verlangsamen. Retroviren wie das HI-Virus haben im Vergleich zu anderen Viren eine besondere Strategie, wenn es darum geht, ihre Erbinformation in das Genom der Wirtszelle zu integrieren und es dort vermehren zu lassen. Das Enzym Reverse Transkriptase spielt dabei eine zentrale Rolle und bietet somit einen wichtigen Ansatzpunkt für die Bekämpfung der Krankheit AIDS. Neue Hoffnungen der Wissenschaftler ruhen auf sogenannten Entry-Hemmern. Diese bekämpfen nicht mehr die Vermehrung der Viren in den befallenen Zellen, sondern sollen die Infektion neuer Wirtszellen im Körper verhindern. Die Bedrohung ist nicht gebannt! Der wissenschaftlich-medizinische Fortschritt hat eine Reihe antiviraler Präparate hervorgebracht, die HIV-Infizierten - wenn sie die Therapievorschriften sehr gewissenhaft beachten - bei passabler Lebensqualität eine recht hohe Lebenserwartung ermöglichen. Dies führt in der Gesellschaft jedoch dazu, dass AIDS, gerade auch bei Schülerinnen und Schülern, seinen Schrecken verloren zu haben scheint. Dennoch: Letztendlich ist AIDS nach wie vor eine Infektion mit tödlichem Ausgang. Reverse-Transkriptase-Hemmer und Entry-Inhibitoren Durch die Auseinandersetzung mit dem Infektions- und Vermehrungszyklus des HI-Virus kann das Problembewusstsein bei den Jungen und Mädchen geschärft werden. Durch eine intensive Beschäftigung mit dem Enzym Reverse Transkriptase erkennen sie nicht nur die Bedrohung, sondern bekommen auch einen Eindruck von der Vielfältigkeit der Spezialisierung in der Natur. Die Untersuchung der Wirkweise unterschiedlicher Reverse-Transkriptase-Hemmer führt die Lernenden an die aktuelle Arbeit der Forscherinnen und Forscher heran. Ein Bericht über einen neu gefundenen Entry-Inhibitor zeigt den Weg in die Zukunft der AIDS-Forschung auf und regt an, die Chancen des neuen Präparates beim Kampf gegen AIDS zu diskutieren. Struktur der Unterrichtseinheit Das vorliegende Arbeitsmaterial verteilt sich auf drei Module. Diese bauen inhaltlich aufeinander auf und können hintereinander abgearbeitet werden. Es ist aber auch möglich, alle Module einzeln und voneinander unabhängig im Unterricht einzusetzen. Modul 1: Vermehrungszyklus des HI-Virus Schülerinnen und Schüler gewinnen einen Einblick in den Vermehrungszyklus des HI-Virus. Durch die Erstellung eines Storyboards und die mögliche anschließende Verfilmung werden die gebotenen Informationen nicht nur passiv rezipiert, sondern aktiv aufgenommen und umgearbeitet. Durch die Kreativarbeit der Lernenden werden unterschiedliche Zugangskanäle angesprochen und aktiviert. Modul 2: Die Reverse Transkriptase und ihre Hemmung Hier begeben sich die Schülerinnen und Schüler auf die molekulare Ebene. Dynamische Folien mit integrierten Java-Applets geben ihnen die Möglichkeit, Struktur und Funktionen der Reversen Transkriptase zu erforschen und anschließend die Wirkung eines kompetitiven und eines nicht kompetitiven Hemmstoffes auf das Enzym zu untersuchen. Interaktive Molekülmodelle können dabei am Bildschirm gedreht und gewendet werden. Modul 3: AIDS-Virus mit stumpfem Stachel Das abschließende dritte Modul gibt anhand eines Radiobeitrags (Deutschlandradio, Dezember 2010) einen Ausblick auf die möglichen Entwicklungen in der AIDS-Therapie der kommenden Jahre. Der Beitrag regt als Audio- oder Textdatei zu einer abschließenden Diskussion über die Chancen aktueller und zukünftiger AIDS-Medikamente an. Wird AIDS schon bald "heilbar" sein? Direkt zu den Modulen Modul 1: Vermehrungszyklus des HI-Virus, Texterschließung Schülerinnen und Schüler erschließen den HIV-Vermehrungszyklus aus einem Text. Sie entwickeln Überschriften und fassen wichtige Passagen mit eigenen Worten zusammen. Modul 1: Storyboard und Animation Aufbauend auf die Textarbeit werden mit der Kreativtechnik "Storyboard" fachliche Inhalte intensiv reflektiert. Optional wird daraus eine kleine Animation realisiert. Modul 2: Die Reverse Transkriptase und ihre Hemmung Ausgehend von den molekularen Grundlagen werden Angriffsflächen der Viren identifiziert. So gerät die Reverse Transkriptase ins Visier der Lernenden. Modul 2: Lernumgebung "Reverse Transkriptase" Die Lernumgebung ermöglicht die Untersuchung von Struktur und Funktion sowie der Wechselwirkung des Enzyms mit einem kompetitiven und einem allosterischen Hemmstoff. Modul 3: AIDS-Virus mit stumpfem Stachel Aktuelle Zahlen belegen, dass AIDS längst nicht besiegt ist. Warum ist der Kampf gegen HIV so schwierig? Und wie können neuartige Medikamente wirken? Die Schülerinnen und Schüler sollen den Infektionsweg und den Vermehrungszyklus des HI-Virus kennenlernen. Möglichkeiten der Hemmung der HIV-Vermehrung erkennen und benennen können. die Reverse Transkriptase strukturell und funktional untersuchen. verschiedene Wege der Hemmung der Reversen Transkriptase verstehen. in der Diskussion über AIDS-Therapien einen eigenen Standpunkt entwickeln und begründet vertreten. Andocken und Eindringen in die Wirtszelle Der Vermehrungszyklus von Viren ist vielen Schülerinnen und Schülern schon am Ende der Sekundarstufe I bekannt. Sie wissen, dass Viren den Biosyntheseapparat ihrer Wirtszellen für die Vermehrung ihres Erbguts und zur Bildung viraler Proteine einspannen. Der Vermehrungszyklus des HI-Virus entspricht diesem Muster in großen Teilen. Das Virus dockt durch spezifische Interaktionen viraler Oberflächenproteine mit den Proteinen auf der Zellmembran an die Wirtszelle an. Daraufhin verschmilzt die Virusmembran mit der Zellmembran und das Capsid gelangt in das Zytoplasma. Die Visitenkarte der Retroviren: Reverse Transkription Innerhalb der Wirtszelle setzt das Capsid das virale Erbgut und eine Reihe viraler Proteine frei. Und hier beginnt die Besonderheit des HI-Virus und aller Retroviren. Das virale Protein Reverse Transkriptase erstellt aus dem Einzelstrang-RNA-Genom des Virus eine cDNA. (Eine "complementary DNA" ist eine DNA, die von der Reversen Transkriptase aus RNA gebildet wird.) Durch virale Integrasen wird das virale Genom in Form einer Doppelstrang-DNA in den Zellkern geschleust und in das Genom der Wirtszelle integriert. Vermehrung und Freisetzung Die weiteren Abläufe entsprechen dem üblichen viralen Schema: Die bei der Transkription im Zellkern gebildete virale Boten-RNA wird bei der Proteinbiosynthese translatiert. Die gebildeten viralen Proteine werden zusammen mit der RNA zu neuen Virus-Capsiden zusammengebaut und verlassen die Wirtszellen über Exocytose. Dabei nehmen sie einen Teil der mit viralen Proteinen bestückten Zellmembran als "Envelope" mit. Den gegenüber von DNA-Viren abgewandelten Vermehrungszyklus der Retroviren sollen sich die Schülerinnen und Schüler mithilfe eines Textes (hiv_vermehrunsgzyklus_schuelertext.pdf/rtf) erarbeiten. Folgende Punkte sollten vorab im Unterricht behandelt worden sein: Aufbau von Biomembranen: Lipiddoppelschichten mit Membranproteinen Aufbau des Immunsystems, zelluläre und humorale Abwehr Enzyme (Polymerasen, Proteasen) Nukleinsäuren, Proteinbiosynthese bei Eukaryoten Eigenschaften, Aufbau und Vermehrungszyklus von DNA-Viren; es ist zu empfehlen, zunächst den Vermehrungszyklus eines DNA-Virus zu behandeln, bevor Retroviren thematisiert werden. Der Arbeitsauftrag verlangt von den Lernenden eine Strukturierung des Textes, die Vergabe von Überschriften und eine kurze inhaltliche Zusammenfassung der Passagen. Die Ergebnisse werden vorgestellt und im Plenum diskutiert. Als Resultat sollte eine gemeinsame Beschreibung abgestimmt werden. In Modul 2 der Unterrichtseinheit soll der Text als Grundlage der Storyboard-Entwicklung zum Einsatz kommen. 1. Andocken an die Zielzelle Proteine in der Virushülle erkennen Andockstellen auf der Zelloberfläche. 2. Fusion der Membranen Wechselwirkungen zwischen den Membranproteinen bewirken die Fusion von der Virushülle mit der Zellmembran. 3. Entpacken der "Fracht" Die Proteinhülle des Viruspartikels wird im Zytoplasma der Zelle abgebaut. 4. Reverse Transkription Die in Form von Einzelstrang-RNA vorliegende virale Erbinformation wird im Zytoplasma mithilfe der Reversen Transkriptase in Doppelstrang-DNA umgeschrieben. 5. Integration Das Doppelstrang-DNA-Genom des HI-Virus wird in den Zellkern transportiert und mithilfe der Integrase in die zelluläre DNA eingebaut. 6. Transkription/Replikation Die zelluläre RNA-Polymerase stellt Kopien des viralen Genoms her. 7. Translation viraler Proteine Der zelluläre Transkriptionsapparat erzeugt die viralen Proteine. 8. Bearbeitung ("Prozessierung") der Proteine Die virale Protease zerlegt die primären Translationsprodukte in funktionsfähige Proteine. 9. Zusammenbau und Freisetzung Viruspartikel bauen sich "von selbst" zusammen und schnüren sich an der Plasmamembran, die virale Membranproteine enthält, nach außen ab. Ausgestattet mit dieser Hülle können sie mit der Membran weitere Wirtszellen verschmelzen und einen neuen Vermehrungszyklus einleiten. Planungshilfe aus den Disney-Studios Storyboards sind eine Erfindung der Disney-Studios und werden gerne in der Filmproduktion eingesetzt. Es handelt sich dabei um Visualisierungen von Drehbüchern. Handlungsverläufe einzelner Filmszenen werden skizzenhaft dargestellt. Storyboards sind stark ablauforientiert und vermitteln so einen ersten Eindruck für die spätere Umsetzung. Kommunikationsmittel und Kreativitätstechnik Storyboards sind in der Regel eine erste visuelle Umsetzung der narrativen Ideen aus einem Drehbuch, angereichert mit Gestaltungsideen (zum Beispiel Einstellungsgrößen, Blickwinkel und Perspektiven) für die bevorstehende Produktion. Es entstehen sequenzielle Bildfolgen, die als Grundlage für die Einstellungen während der eigentlichen Filmproduktion genutzt werden. Das Storyboard wird somit zur Denk- und Planungshilfe, die wie ein roter Faden durch die Handlung führt und alle Gestaltungselemente in sich aufnimmt. Es dient weiterhin als Kommunikationsmittel, mit dem Gedanken visuell mitgeteilt und ein Projektvorhaben konkretisiert werden kann. Storyboards können Lernprozesse strukturieren Ähnlich wie die Konzeptphase für einen neuen Film bedarf auch das schulische Lernen der Strukturierung. So bietet sich zum Beispiel die Storyboard-Technik als Ordnungsmittel an, um die Inhalte eines komplexen biologischen Prozesses wie dem HIV-Vermehrungszyklus zu sortieren. Neben der reinen Ordnung birgt die grafische Darstellung weitere Möglichkeiten, zum Beispiel das multisensorische Lernen. Freie Software zur Erstellung von Storyboards Es gibt eine Vielzahl kostenpflichtiger Programme, mit deren Hilfe Storyboards erstellt werden können. Zumeist handelt es sich um umfangreiche Software für Filmschaffende, die eine Storyboard-Funktion hat. Die folgenden Programme sind Freeware, können also kostenlos ausprobiert und im Unterricht eingesetzt werden. StoryBoard Pro Software Die Software von "Atomic Learning" wurde für Schülerinnen und Schüler, Studenten und "home movie maker" entwickelt. Directors Boards 2.0a Diese Software basiert auf dem professionellen Werkzeug “Notebook”. Sie ermöglicht die Erzeugung von AV-Formaten aus digitalen Scans, Illustrationen oder auch Fotos. Celtx - filmpädagogische Arbeit im Unterricht Lehrerinnen und Lehrer aus Nordrhein-Westfalen, die einen EDMOND-Zugang über ihr kommunales Medienzentrum haben, können sich die Inhalte des gesamten Sticks "Film und Schule NRW" als ZIP-Datei kostenlos über EDMOND auf einen Stick oder auf die Festplatte herunterladen. In dem Online-Medienkatalog Ihres Medienzentrums finden Sie diese Datei unter der Signatur 5553697 oder zum Beispiel unter dem Schlagwort "Filmanalyse". Die empfohlene Stickgröße beträgt vier Gigabyte. Film und Schule NRW Ein Programm zum Drehbuchschreiben, Erstellen von Storyboards und zur Strukturierung der Vorproduktion Texterschließungskompetenz und Kreativität Gerne werden zum besseren Verständnis im Unterricht Videosequenzen über das Eindringen des HI-Virus in die Wirtszelle und seine Vermehrung innerhalb der Zelle gezeigt. Die Erarbeitung des Vermehrungszyklus aus einem Text heraus ist eher unbeliebt, besonders dann, wenn dieser Text nicht illustriert ist. Eine Möglichkeit, die gleichzeitig die Texterschließungskompetenz der Schülerinnen und Schüler fördert, ihre Kreativität nutzt und eine gedankliche Eingruppierung der neu erlernten Inhalte in bekannte Wissensstrukturen unterstützt, ist die Anfertigung eines Storyboards. Die Aufgabe Nachdem die Lernenden den Text zur HIV-Vermehrung (hiv_vermehrunsgzyklus_schuelertext.pdf/rtf) gelesen und bearbeitet haben, erhalten sie die Aufgabe, die Abläufe an und in der Wirtszelle in Form eines Storyboards aufzubereiten (Partner- oder Gruppenarbeit). Hierzu erhalten sie eine Storyboard-Vorlage (vorlage_storyboard.pdf). Alternativ können sie auch mit einem geeigneten Programm (siehe oben) am Computer arbeiten. Aus den mit Buntstiften oder am Rechner skizzierten Szenen soll sich eine Bildfolge ergeben, die sich anschließend - theoretisch - auch verfilmen lassen könnte. Wichtige Details sind in den Skizzen heraus zu stellen. Fokussierungen sind als Regieanweisungen rechts in die Textzeilen zu schreiben. Gleiches gilt für Sprechertexte, die nicht einfach aus dem Text übernommen, sondern selbstständig formuliert werden sollen. Unabhängig von einer möglichen Umsetzung ist die Erstellung des Storyboards eine anspruchsvolle Aufgabe, die die Lernenden zur intensiven Reflexion über den darzustellenden Inhalt "zwingt" und ihre Kreativität herausfordert. Ein intensiver Verständnisprozess ist die Grundlage Ob das Storyboard anschließend verfilmt wird, liegt im Ermessen der Lehrperson. Ein solches Projekt würde die Textarbeit mit den Vorzügen eines Films verknüpfen. Da die Schülerinnen und Schüler den Film selbst erstellen, durchlaufen sie vorab einen intensiven Verständnisprozess. Die Durchführung ist natürlich abhängig vom Interesse der Schülerinnen und Schüler, der zur Verfügung stehenden Zeit und der technischen Ausstattung. Möglichkeiten der Umsetzung Es ist vorstellbar, dass ein Trickfilm mit Knete oder anderen Materialien erstellt wird. Die einzelnen Szenen können dann mit einer Digitalkamera oder einem Handy abgefilmt werden. Eine andere Möglichkeit wäre die Erstellung einer Trickfilm-Animation, zum Beispiel mit einem Präsentationsprogramm. Auch die Erstellung eines Activemovies mit der Software Active inspire für Activeboards ist denkbar. Hinweise zur Umsetzung naturwissenschaftlicher Modellvorstellungen in kleinen Animationen finden Sie in den folgenden Beiträgen: Animation chemischer Vorgänge - die Ionenbindung Schülerinnen und Schüler erstellen zur Festigung und Anwendung der im Unterricht erworbenen Kenntnisse eine kleine Animation. Podcasts im naturwissenschaftlichen Unterricht Hinweise und Tipps zum Einsatz und zur Produktion von Podcasts für den naturwissenschaftlichen Unterricht mit Beispielen. Arbeitsteilige Gruppenarbeit Je nach Größe der Lerngruppe bietet sich die arbeitsteilige Erstellung eines gemeinsamen Videos an. Dazu entwickeln Kleingruppen zu verschiedenen Passagen des Vermehrungszyklus Storyboards. Die arbeitsteilige Vorbereitung der Episoden bedarf einer sehr guten Zusammenarbeit der Gruppen während der Konzeption. Gruppenübergreifende Aspekte müssen abgestimmt und an den "Schnittstellen" saubere Übergänge gewährleistet sein. Logische oder stilistische Brüche müssen ausgeschlossen werden. Folgende Aufteilung der Arbeitsgruppen bietet sich an: Schritt 1-2 Andocken, Membranfusion Schritt 3-4 "Uncoating", Reverse Transkription Schritt 5-6 Integration, Transkription/Replikation Schritt 7-9 Translation, Prozessierung, Zusammenbau und Freisetzung der Viren Animationen im Netz Fertige und zum Teil professionelle Animationen aus dem Internet sollten kein Maßstab für die Entwicklung einer eigenen Animation sein. Nach der intensiven Beschäftigung mit dem Thema bei der Erstellung des Storyboards ist die Betrachtung anderer Umsetzungen jedoch in jedem Fall aufschlussreich. Die Schülerinnen und Schüler können zum Beispiel Schwächen des eigenen Konzepts erkennen, aber auch Unstimmigkeiten in anderen Animationen aufspüren. Von den zahlreichen Animationen zum Thema HIV lohnt die Vorführung eines Videos zum Abschluss des Themas in jedem Fall: YouTube: HIV Replikation Der Trickfilm des Pharma-Konzerns Boerhringer Ingelheim zeigt den Lebenszyklus des HI-Virus. Schülerinnen und Schüler entwickeln antivirale Strategien Nachdem die Abläufe einer HIV-Infektion und die Vermehrung der HI-Viren bekannt sind, stellt sich die Frage wie man die Infektion oder die Ausbreitung der HI-Viren im Körper verhindern oder zumindest verlangsamen kann. Lassen Sie Ihre Schülerinnen und Schüler einmal überlegen, wo sich auf der Basis molekularer Grundlagen Ansatzstellen für eine AIDS Therapie ergeben könnten. Sicherlich werden folgende Ziele genannt, an denen antivirale Hemmstoffe wirken können: Entry-Inhibitoren Sie verhindern, dass der HI-Virus mit der Zellmembran fusioniert, also dass er überhaupt in die Zelle eindringen kann. Reverse Transkriptase-Inhibitoren Sie verhindern die reverse Transkription der viralen RNA in eine DNA und so den Einbau des Virus-Genoms in die DNA der Wirtszelle. Integrase-Inhibitoren Sie verhindern den Einbau des Provirus in die Wirts-DNA. Protease-Inhibitoren Sie verhindern die Prozessierung der viralen Proteine und somit den Zusammenbau neuer Capside. Das Virus kann die Wirtszelle nicht mehr verlassen. Reverse Transkriptase im Unterrichtsfokus Aus den möglichen Angriffszielen antiviraler Wirkstoffe wird zunächst die Reverse Transkriptase für eine nähere Betrachtung herangezogen. In den zurzeit angewendeten Standard-Therapien kommen verschiedene Hemmstoffe dieses Enzyms zeitgleich zum Einsatz, um der Entwicklung von Resistenzen so weit wie möglich vorzubeugen. Die Reverse Transkriptase ist den Schülerinnen und Schülern inzwischen als besonderes virales Enzym bekannt, das virale Einzelstrang-RNA in eine Doppelstrang-DNA umschreibt. Aber wie funktioniert das? Wie ist die Reverse Transkriptase aufgebaut und wie ermöglicht sie die reverse Transkription? Zur Beantwortung dieser Fragen wurden für diese Unterrichtseinheit dynamische Folien mit 3D-Molekülen entwickelt. Sie erlauben den Lernenden, durch Drehen und Wenden dreidimensional modellierter Moleküle die Struktur des Enzyms im wörtlichen Sinn zu "begreifen". Die insgesamt sieben dynamischen HTML-Seiten zur Reversen Transkriptase ermöglichen die Untersuchung diverser Aspekte des Enzyms: Struktur und Funktion Bindung von zwei verschiedenen Hemmstoffen, die in der AIDS-Therapie eingesetzt werden Forschend-entdeckend lernen - per Beamer oder vor dem Computer Die sieben HTML-Seiten der Lernumgebung bauen inhaltlich aufeinander auf. Auf Aufgabenstellungen, wie sie in verwandten Lernumgebungen verwendet wurden ( Die Struktur der DNA - virtuelle Moleküle in 3D , ATP-Synthase ? Synthese von Energieäquivalenten , ?Quo vadis, Alken?? - die Markownikow-Regel ), wurde hier bewusst verzichtet. Dies erweitert das Spektrum der Einsatzmöglichkeiten und verschafft der Lehrperson Freiraum bei der Entscheidung für die Tiefe der Behandlung des Themas. Die dynamischen Folien können per Beamerpräsentation zur visuellen Unterstützung des Unterrichtsgesprächs genutzt werden. Hier kann - ohne die die Aufmerksamkeit leitenden Fragestellungen - der Fokus ganz individuell gesetzt werden. Alternativ können die Schülerinnen und Schüler am Computer und Einzel- oder Gruppenarbeit die Seiten unter einer von der Lehrperson vorgegebenen Fragestellung untersuchen. Sparsame Texte Um die selbstständige Arbeit mit den Materialien am Rechner zu unterstützen, wurden Textinformationen auf das Wesentliche beschränkt (Abb. 1). Weitere Informationen zum Einsatz der dynamischen Materialien finden Sie in dem folgenden Beitrag: Die dynamischen Folien sind in einer didaktischen Reihenfolge angeordnet. Nach dem Aufbau der Reversen Transkriptase aus zwei Untereinheiten werden die verschiedenen enzymatischen Funktionen dargestellt: Bindung des RNA-Einzelstrangs Ergänzung zum RNA-DNA-Hybridmolekül (Polymerase-Funktion) Abbau des RNA-Strangs (Nuklease-Funktion) Ergänzung des DNA-Einzelstrangs zum DNA-Doppelstrang (Polymerase-Funktion) Hemmstoffe Die weiteren Folien zeigen die Bindung von zwei verschiedenen Anti-AIDS-Wirkstoffen an das Enzym - einem kompetitiven und einem allosterischen Hemmstoff. Die Folien folgen in ihrer Reihung somit dem forschend-entwickelnden Gedankengang. Die Inhalte der Lernumgebung werden nachfolgend im Detail kommentiert. Auf der Startseite der Lernumgebung (Abb. 2, Platzhalter bitte anklicken) finden Sie eine Übersicht der Folien oder Seiten. Von hier aus kann jede Seite gezielt angesteuert werden. Über Navigationspfeile auf den Seiten (oben und unten rechts) kann auf die jeweils vorherige oder nachfolgende Folie gewechselt werden. Über das "Blatt"-Icon (oben rechts) gelangt man von jeder Folie zurück auf die Startseite (siehe Abb. 1 ). Das Enzym Reverse Transkriptase besteht aus zwei Untereinheiten (gelb und orange, Abb. 3 oben). Das funktionsfähige Protein liegt also in einer Quartärstruktur vor. Per Klick auf den Button "Sekundärstruktur" wechselt die Darstellung. Nun wird die Verteilung von ß-Faltblättern (gelb) und ?-Helices (magenta) im Enzym sichtbar (Abb. 3 unten). Das Molekül kann bei gedrückter linker Maustaste mit dem Mauszeiger "angefasst" und gedreht werden. Mit dem Scrollrad der Maus kann in die Struktur hinein- und herausgezoomt werden. Eine automatisierte Drehung des Moleküls erfolgt nach Anklicken des Buttons "Rotation". Polymerase und Nuklease Über das Steuerungsmenü von Folie 2 lassen sich die virale RNA und ein DNA Einzelstrang im Enzym anzeigen (Abb. 4) und ausblenden. (Natürlich ist in der Darstellung nur ein Bruchteil des viralen Genoms sichtbar.) Diese Funktionen können am Beamer dazu genutzt werden, während des Unterrichtsgesprächs die Bindung des RNA-Einzelstrangs (grün), die Bildung des DNA/RNA-Hybrids (Polymerase-Funktion) und den Abbau des RNA-Strangs (Nuklease-Funktion) zu simulieren. Aktive Zentren Ein Pop-up-Fenster (Abb. 5), das über einen Link in dem Textblock über dem Molekülmodell von Folie 2 geöffnet werden kann, zeigt die Lokalisation der Polymerase- und der Nuclease-Funktion in dem viralen Protein. Die beiden aktiven Zentren befinden sich an den gegenüberliegenden Enden der Bindungsfurche an der Proteinoberfläche. Doppelstrang-DNA Die Neusynthese eines zum DNA-Einzelstrang komplementären zweiten DNA-Strangs (beide blau) kann auf Folie 3 nachvollzogen werden. Die Starteinstellung des Applets zeigt einen DNA-Einzelstrang in der Bindungstasche des Enzyms. Per Klick auf "DNA-Doppelstrang" kann der zweite Polymeraseschritt des Enzyms simuliert werden. Auch auf den Folien 2 und 3 können Schülerinnen und Schüler zwischen der Darstellung im Kalottenmodell und der Sekundärstruktur wählen. Je nach Darstellungsart lassen sich so unterschiedliche strukturelle Zusammenhänge besser erkennen. In der Sekundärstruktur ist zum Beispiel sehr schön zu erkennen, wie das Enzym den DNA-Doppelstrang "im Griff" hat (Abb. 6). Es verdeutlicht den Lernenden, dass Enzyme keine plumpen Bauklötze sind, sondern ausgeklügelte Hochleistungs-Nanomaschinen. Das Nucleotid-Analoglon Tenofovir Die Bedeutung des Begriffs "Nucleotid-Analogon" wird den Schülerinnen und Schülern auf Folie 4 deutlich (Abb. 7). Hier stehen Tenofovir und Adenosinmonophosphat (AMP) nebeneinander. Ihr ähnlicher Aufbau lässt bereits vermuten, dass die Hemmung kompetitiv, also im Wettbewerb um den Bindungsplatz im aktiven Zentrum des Enzyms, stattfindet. Tenofovir wird nach der Aufnahme in die Zelle phosphoryliert und konkurriert mit den natürlichen Substraten um die Nukleotidbindungsstelle der Reversen Transkriptase. Eine genauere Betrachtung der Strukturformeln unterhalb der Applets führt auf die Spur des Wirkungsmechanismus: Die Verlängerung der Nukleotidketten erfolgt über die 3'-OH-Gruppe am Fünferring des Ribose-Bausteins. Tenofovir fehlt eine solche Gruppe. Daher verursacht es den Abbruch der Synthesereaktion. Bindung an das Enzym Folie 5 zeigt, wie tief Tenofovir in die Bindungstasche eindringt. In der transparenten Sekundärstrukturdarstellung (Abb. 8, oben) des Enzyms (gelb/orange) und der Draht-Darstellung der Nukleinsäure (blau) ist Tenofovir als Kalottenmodell im Standard-Farbschema der Elemente vollständig zu erkennen (Sauerstoff rot, Phosphor orange). Bei der Darstellung des Proteins als Kalottenmodell wird deutlich, wie tief der Hemmstoff in die Bindungstasche vordringt (Abb. 8, unten). Efavirenz Das HIV-Medikament Efavirenz wirkt nicht kompetitiv als Hemmstoff auf die Reverse Transkriptase. Ein Pop-up-Fenster (Abb. 9) von Folie 6 zeigt, dass der Hemmstoff keine strukturelle Ähnlichkeit mit den natürlichen Substraten der Reversen Transkriptase hat. Hemmung durch Strukturänderung Efavirenz bindet an einer Stelle außerhalb der aktiven Zentren des Enzyms. Seine Bindung verursacht eine Konformationsänderung der Reversen Transkriptase. Diese Strukturverschiebung sorgt dafür, dass der Zugang der Substrate zum aktiven Zentrum behindert und somit die Polymerase-Aktivität des Enzyms gehemmt ist. Dieser Effekt ist auf Folie 6 dargestellt (Abb. 10). Der Hemmstoff ist magentafarbig dargestellt. Übereinandergelegte Proteinketten Eine hilfreiche Methode der "Computerbiologie" ist das sogenannte Alignement dreidimensionaler Strukturen. Konformationsänderungen, die durch die Bindung eines Linganden - Substrat oder Hemmstoff - verursacht werden, treten dabei besonders deutlich hervor. Diese Möglichkeit wird auf Folie 7 genutzt (Abb. 11). Die rote Kette zeigt das Rückgrat der Reversen Transkriptase ohne Hemmstoff, die blaue Kette nach der Bindung des Hemmstoffs. Über die Buttons können beide Darstellungen einzeln aufgerufen oder weggeklickt werden. Kompetitive und nicht kompetitive Hemmung des gleichen Enzyms Die dynamischen Folien zur Reversen Transkriptase und ihren Hemmstoffen lassen sich nicht nur im Rahmen des Unterrichts zum Thema HIV einsetzen. Die Unterseiten zu Efavirenz und Tenofovir können schon früher im Bereich der Stoffwechselphysiologie eingesetzt werden. Es handelt sich um eindrucksvolle und gut erkennbare Beispiele für Enzymhemmungen. Kompetitive (Tenofovir) und nicht kompetitive (Efavirenz) Enzymhemmung können sehr gut gegenüber gestellt und voneinander abgegrenzt werden. Neben der guten Sichtbarkeit der Wirkprinzipien bieten diese Beispiele einen weiteren Vorteil: Sie sind für Schülerinnen und Schüler sicher interessanter als die häufig in Schulbüchern verwendeten Beispiele. Mit einer kleinen Hintergrundinformation, welche Bedeutung die Reverse Transkriptase für die Bekämpfung von AIDS hat, erscheinen die betrachteten Hemmstoffe gleich viel interessanter als eine gehemmte Succinatdehydrogenase. Hinzu kommt noch, dass beide Hemmungstypen am gleichen Enzym gezeigt werden können. Strukturebenen im Proteinaufbau Die erste Folie der Lernumgebung ( Abb. 3 ) bietet Schülerinnen und Schüler die Möglichkeit, ß-Faltblätter und ?-Helices dreidimensional erfahren zu können. Zwar werden die Sekundärstrukturelemente eines Proteins in ihrem Aufbau intensiv besprochen und gerne abgefragt. Häufig fällt es den Lernenden jedoch schwer, sich diese Strukturen vorzustellen. Durch das Drehen des interaktiven Makromoleküls am Monitor wird die Sekundärstruktur viel besser begreifbar. Gleiches gilt auch für die Quartärstruktur. Am Beispiel der Reversen Transkriptase sehen die Schülerinnen und Schüler direkt, was es bedeutet, wenn ein Enzym aus verschiedenen Untereinheiten aufgebaut ist. 3.000 Neuinfektionen pro Jahr in Deutschland Weltweit sind etwa 33 Millionen Menschen mit HIV-infiziert. Jedes Jahr sterben mehr als zwei Millionen an der Immunschwäche. In Deutschland begann sich HIV vermutlich Ende der 1970er Jahre auszubreiten. In Gruppen mit einem hohen Infektionsrisiko (homosexuelle Männer, Heroinabhängige) stieg die Zahl der Infizierten zunächst sehr schnell an. In der zweiten Hälfte der 1980er Jahre wurde dank verschiedener Maßnahmen in Hochrisikogruppen ein Rückgang der Neuinfektionen beobachtet. In den 1990er Jahren schwankte die Zahl der Neuinfektionen in Deutschland um etwa 2.000 pro Jahr. Zu Beginn des neuen Jahrtausends stieg sie wieder an und hat sich seit 2007 bei zurzeit etwa 3.000 Neudiagnosen pro Jahr stabilisiert (Epidemiologisches Bulletin des Robert Koch-Instituts zum Welt-AIDS-Tag 2009). 20 Prozent der Neuinfektionen durch heterosexuelle Kontakte Nach den aktuellen Schätzungen leben zurzeit in Deutschland etwa 70.000 HIV-Infizierte. Die Zahl der HIV-Neudiagnosen stieg sowohl bei homosexuellen Männern als auch bei Heterosexuellen im Jahr 2009 gegenüber dem Vorjahr um etwas mehr als drei Prozent (Epidemiologisches Bulletin des Robert Koch-Instituts vom 7. Juni 2010). Etwa 20 Prozent der HIV-Übertragungen erfolgen bei heterosexuellen Kontakten. Im Jahr 2010 starben in Deutschland etwa 550 Menschen an AIDS (Epidemiologisches Bulletin Robert Koch-Instituts vom 22. November 2010). Eigentlich ein Beispiel an Zuverlässigkeit: DNA-Polymerasen DNA-Polymerasen genießen zu Recht den Ruf als sehr verlässliche Enzyme. Sie arbeiten in einem hochsensiblen Bereich des Lebens: Fehler, die sie machen, können sich negativ auf unsere Nachfahren auswirken. Die bakterielle DNA-Polymerase hat zum Beispiel eine Fehlerquote von 10 -10 . Sie baut also nur eins von zehn Milliarden Nukleotiden falsch ein. Korrektursysteme senken diese Quote nochmals um den Faktor 10 3 . Ähnlich präzise gehen auch unsere eigene DNA-Polymerase und deren Korrekturlese-Assistenten zu Werke. Ihre Fehlerquoten liegen zwischen 10 -9 und 10 -10 . Pro Verdoppelung unseres Genoms (etwa 3.200 Millionen Basenpaare) kommt es also zu nur einer einzigen falschen Basenpaarung. Evolutionsmotor Reverse Transkriptase Die Reverse Transkriptase der HI-Viren arbeitet in einer völlig anderen Fehlerdimension: Etwa alle 2.000 Basenpaare baut sie ein falsches Nukleotid ein. Für uns wäre eine solche Quote fatal - für die HI-Viren ist sie die "Lebensversicherung" im Kampf gegen unser Immunsystem und der Motor für die Entwicklung von Resistenzen gegen Medikamente. HIV-Infizierte können bis zu zehn Millionen Viren am Tag produzieren. Zusammen mit dieser enormen Produktionsrate beschleunigt die Schludrigkeit der Reversen Transkriptase die Evolution der Viren. Sie verändern sich mit atemberaubender Geschwindigkeit. Nur eine Woche nach der Behandlung eines HIV-Infizierten mit einem bestimmten Wirkstoff bilden sich bereits Resistenzen aus. Wanted: Neuartige Wirkstoffe! Der schnellen Evolution der HI-Viren setzt die Medizin heute die "Hochaktive antiretrovirale Therapie", abgekürzt HAART, entgegen. Die Patienten erhalten dabei eine Kombination aus drei oder vier antiviralen Wirkstoffen. Die Therapie reduziert die Viruslast der Patienten erheblich und hält den Fortschritt der Symptomatik auf. Trotz dieser Erfolge ist die Entstehung resistenter Viren bei der Langzeittherapie ein großes Problem. Insbesondere Patienten, die sich nicht konsequent an die Einnahme der Medikamente halten, beschwören die Entstehung resistenter Viren herauf. Diese werden unter dem Selektionsdruck der Therapie zur dominanten Form und können übertragen werden. Bei jedem achten Patienten, der sich in Deutschland frisch mit HIV infiziert, ist heute die Wirksamkeit von mindestens einem HIV-Medikament eingeschränkt (HIV-Serokonverterstudie am Robert Koch-Institut, 2010). HAART verlängert zwar das Leben HIV-Infizierter. AIDS ist jedoch nach wie vor eine unheilbare und tödliche Infektion. Trotz aller Fortschritte besteht also weiterhin Bedarf an neuen und neuartigen Wirkstoffen. Bisherige AIDS-Medikamente greifen das Virus innerhalb der Wirtszelle an. Wissenschaftler der Medizinischen Hochschule Hannover und der Universität Ulm beschreiten nun einen neuen Weg. Sie wollen das Virus am Eindringen in die Immunzellen des Menschen hindern - sozusagen seinen "Stachel" unbrauchbar machen. Ihr Wirkstoff blockiert ein Protein der Virushülle, das bei der Fusion der viralen Membran mit der Wirtszellmembran eine entscheidende Rolle spielt. In einer Reportage berichtete das Deutschlandradio im Dezember 2010 über den möglichen neuen Wirkstoff und die Vorgehensweise der Forscherinnen und Forscher. Den Text stellen wir mit freundlicher Genehmigung des Deutschlandradios, des Journalisten Michael Engel und der beteiligten Wissenschaftler, Professor Reinhold Schmidt und Professor Wolf-Georg Forssmann, als Informationsblatt für die Schülerinnen und Schüler zur Verfügung (deutschlandradio_aids_mit_stumpfem_stachel.pdf/rtf). Streicht man den letzten Abschnitt des Nachrichtentextes, bietet der Artikel eine gute Möglichkeit darüber zu diskutieren, ob der Wirkstoff nach seiner Zulassung HIV "besiegen" kann. Wie wirkt VIR-576? Eine Entdeckung deutscher Forscher der Medizinischen Hochschule Hannover und der Universität Ulm - hat Ende 2010 für Furore gesorgt. Die Substanz VIR-576 blockiert das Fusionsprotein (gp41) in der Hülle des HI-Virus, das beim Angriff auf eine Zelle wie ein Enterhaken funktioniert. Dieser Enterhaken tritt in Aktion, nachdem ein Protein der Virushülle (gp120) an einen Rezeptor auf der Zelloberfläche (CD4) und dieser an einen Corezeptor (CCR5/CXCR4) der Zelle angedockt hat. Dieses Manöver kann man mit dem Andocken eines Shuttles an die Internationale Raumstation vergleichen: Beide Objekte sind schon einmal miteinander verbunden - aber die Schleuse ist noch nicht geöffnet. Das Virus schleust seine Fracht jedoch nicht durch ein Schott in die Zelle, sondern durch eine Verschmelzung der Virusmembran mit der Zellmembran. Genau diesen Schritt blockiert VIR-576 durch die Bindung an das virale das Fusionsprotein. Wie wurde die vielversprechende Substanz entdeckt? Die Geschichte von VIR-576 begann bereits in den 1990er Jahren. Blutfiltrat, das bei der Dialyse von Patienten mit Nierenversagen anfällt, enthält zahlreiche körpereigene Peptide. So wie der tropische Regenwald ein Schatz der Artenvielfalt ist, so ist das Blutfiltrat ein Reservoir für Millionen von Peptiden mit unbekannten bioaktiven Eigenschaften. Professor Wolf-Georg Forssmann und Professor Frank Kirchhoff hatten die Idee, in diesem körpereigenen Peptidpool nach HIV-Hemmstoffen zu fahnden. Und sie wurden fündig: Ein natürlich vorkommendes Peptid aus 20 Aminosäuren - das Fragment eines im Blut zirkulierenden Eiweißes - blockierte im Reagenzglas den Eintritt von HIV in die Wirtszellen. (Bei dem Eiweiß handelt es sich um ?-1-Antitrypsin. Es schützt Körpergewebe vor Enzymen, die an Entzündungen beteiligt sind. ?-1-Antitrypsin ist ein Protease-Hemmer.) Verbesserung der Wirksamkeit Von dem kostbaren Fundstück stellten die Wissenschaftler im Labor mehr als 600 Varianten her. Unter diesen fanden sie ein Peptid, das die antivirale Wirkung des Originals noch um das Hundertfache übertraf - VIR-576. Die Substanz wirkt nicht nur im Reagenzglas. Ende 2010 veröffentlichten Forscher der Medizinischen Hochschule Hannover und der Universität Ulm die Ergebnisse einer ersten klinischen Studie (18 Teilnehmer). VIR-576 konnte die Viruslast HIV-Infizierter in weniger als einer Woche um mehr als 90 Prozent (1,2 Logarithmusstufen) senken - das Virus hatte sich also kaum noch vermehren können. Allerdings: VIR-576 wird im Blut sehr schnell abgebaut. Deshalb musste es den Patienten per Dauerinfusion intravenös verbreicht werden. Der Weg zum einsatzfähigen Medikament ist also noch weit und wird einige Jahre in Anspruch nehmen. Doch schon heute weckt der neuartige Wirkstoff hohe Erwartungen und große Hoffnungen: VIR-576 bekämpft nicht - wie die meisten AIDS-Medikamente - die Vermehrungsschritte der HI-Viren in den Zellen, sondern greift die Viren außerhalb der Zellen an. Zudem ist der Wirkstoff der Abkömmling eines körpereigenen Blutproteins. Auf diese Eigenschaften führen Wissenschaftler die - im Vergleich zu herkömmlichen Wirkstoffen - sehr gute Verträglichkeit von VIR-576 zurück. Das HI-Virus entzieht sich durch seine atemberaubende Mutationsrate immer wieder der Wirkung von Medikamenten, indem es deren Angriffsziele - zum Beispiel die Protease oder die Reverse Transkriptase - verändert. Das Angriffsziel von VIR-576, der virale Enterhaken, verändert sich jedoch kaum. Vermutlich führen Mutationen hier sehr schnell zum Funktionsverlust. Somit wird es dem Virus hoffentlich schwer fallen, Resistenzen gegen VIR-576 zu entwickeln. Sieg über AIDS in Sicht? Sollte die Entwicklung von VIR-576 zum marktreifen Medikament von Erfolg gekrönt sein, ist AIDS aber keineswegs besiegt. Denn eine Heilung im eigentlichen Sinne wird auch mit dem neuen Wirkstoff nicht möglich sein. Nach einer Infektion kann das Virus nicht vernichtet, sondern nur in Schach gehalten werden.

Schülerinnen und Schüler sollen sich im Rahmen des Themas Diabetes mit der Wirkung von Hormonen, mit Peptidhormonen, Signalkaskaden und Immunreaktionen auseinandersetzen. Dabei helfen Recherchen im vorgegebenen Material und im Internet, entweder auf vorgegebenen Webseiten oder mithilfe von Suchmaschinen.Die Unterrichtseinheit soll den Lernenden die Ursachen für eine Diabetes-Erkrankung näher bringen und das Grundverständnis für den Umgang mit einer solchen Behinderung wecken. Diabetiker müssen ihren Blutzuckerspiegel ständig beobachten und einstellen. Das ist aufgrund der heutigen maßgeschneiderten Insuline mit langer oder kurzer Wirkzeit sehr viel leichter als früher. Die Vielfalt der möglichen Ursachen für Altersdiabetes wird deutlich, wenn man das Prinzip einer Signalkaskade verstanden hat und weiß, dass kein Bausteinchen der Signalkette fehlen darf. Die Schülerinnen und Schüler erlangen Kompetenzen im inhaltlichen, methodischen und sozialen Bereich.Voraussetzung für die Durchführung dieser Unterrichtseinheit ist die grundsätzliche Kenntnis der Hormonwirkung, der Wechselwirkung zwischen Enzym und Substrat (Spezifität der Bindungsstelle) sowie des Zuckerstoffwechsels. Unterrichtsverlauf und Materialien In arbeitsteiliger Partnerarbeit beschäftigen sich die Lernenden mit verschiedenen Diabetes-Themen. Ihre Ergebnisse präsentieren sie den Mitschülerinnen und Mitschülern. Die Schülerinnen und Schüler wissen, dass Diabetes mellitus eine Stoffwechselerkrankung ist, die verschiedene Ursachen haben kann und können diese Ursachen benennen können die Regelung des Blutzuckerspiegels und das Zusammenwirken von Insulin und Glucagon durch einen einfachen Regelkreis darstellen können das Prinzip der Signalkaskade auf den Insulinrezeptor anwenden können den Zusammenhang zwischen Autoimmunreaktion und Diabetes Typ I mithilfe einer Immunantwort skizzieren. können die Fortschritte in der heutigen Diabetes-Forschung benennen und maßgeschneiderte Insuline und ihre Wirkungen beschreiben. können im Internet Kriterien geleitet recherchieren und die wesentlichen Punkte ihrer Recherche verschriftlichen. können recherchierte Materialien adressatenbezogen aufbereiten und anderen vortragen. Einstieg Als motivierender Einstieg in die Thematik eignet sich zum Beispiel ein Video aus der Mediathek des Deutschen Diabeteszentrums in Düsseldorf. Dort sind auch Fallbeispiele integriert. Die Videos stehen online zur Verfügung: Deutsches Diabeteszentrum (DDZ), Düsseldorf Auf der DDZ-Webseite finden Sie Videosequenzen (Presse und Öffentlichkeit / Mediathek / Videos) zu verschiedenen Diabetes-Themen. Partner- oder Gruppenarbeit Nach dem Einstieg empfehle ich Partnerarbeit zur inhaltlichen Recherche, wobei die Arbeitsblätter als Aufgabenstellungen für fünf Gruppen geeignet sind. In größeren Kursen können die Arbeitsblätter auch redundant bearbeitet werden. Alternativ ist auch Gruppenarbeit möglich, wobei sich außer der Beschäftigung mit den Faktoren, die den Blutzuckerspiegel beeinflussen, eine Gruppe mit Autoimunreaktionen, eine mit der Hormonwirkung und eine mit dem Insulinrezeptor und der Signalkaskade beschäftigen kann. Auch weitere Einteilungen sind je nach Vorwissen und Leistungsfähigkeit der Schülerinnen und Schüler denkbar. Schülervorträge Die Ergebnisse werden didaktisch aufbereitet und zu Schülervorträgen verwendet. Ausführliche Hinweise zum Unterrichtsverlauf finden Sie in dem Verlaufsplan, Diabetes ? Grundlagen der Krankheit (Pop-up) der Unterrichtseinheit. Bickel, H. et al. Natura Oberstufe, Neurobiologie und Verhalten (1997), Ernst Klett Verlag Stuttgart; Seite 62 bis 69. Bickel, H. et al. Natura: Biologie f. Gymnasien Band 3b, 12. und 13. Schuljahr NRW (2001), Ernst Klett Verlag Stuttgart; Seite 284 bis 293. Bickel, S., Krull, H.-P., Wedershoven, B. Natura Schwerpunktvorhaben 3b NRW (2002) Ernst Klett Verlag Stuttgart; Seite 85 bis 96. Beyer, I. et al. Natura Biologie für Gymnasien, Oberstufe (2005) Ernst Klett Verlag Stuttgart; Seite 260 bis 265. Kattmann, U. Glucose im Fließgleichgewicht, Unterricht Biologie 158 (1990), Friedrich-Verlag Velber, Seite 32 ff. Ruppert, W. Insulin - vom Molekül zum Menschen, Unterricht Biologie 229 (1997), Friedrich-Verlag Velber, Seite 44 ff. Zürcher, S. Insulin und der Glucose-Stoffwechsel - Diabetes mellitus, Unterricht Biologie 331 (2008), Friedrich-Verlag Velber, Seite 22 ff. Conrad B, Weidmann E, Trucco G, Rudert WA, Behboo R, Ricordi C, Rodriquez-Rilo H, Finegold D, Trucco M. Evidence for superantigen involvement in insulin-dependent diabetes mellitus aetiology; Nature, 1994 Sep 22;371(6495):351-5. Über diesen Link gelangen Sie zurück zur Startseite der Unterrichtseinheit "Diabetes - Grundlagen der Krankheit".

Vor etwas mehr als 100 Jahren erhielten die Astronomen die Möglichkeit, auf der Grundlage von Sternspektren die Physik der Sternatmosphären zu erforschen. Der helle Stern Wega besitzt ein sehr übersichtliches Spektrum, für dessen Auswertung und Interpretation Kenntnisse der Oberstufen-Schulphysik genügen.In der Schulsternwarte der Geschwister-Scholl-Realschule in Betzdorf wurde das Spektrum des Sterns Wega im Sternbild Leier mit einem DADOS-Spektrographen der Firma Baader-Planetarium aufgenommen. Basierend auf dieser Aufnahme können unter Verwendung einer Energiesparlampe als Kalibrierlichtquelle die Wellenlängen der im Wega-Spektrum beobachtbaren Absorptionslinien vermessen werden. Für die Interpretation des Spektrums genügt die Kenntnis der wesentlichen Aussagen des Bohrschen Atommodells. Das in der vorliegenden Unterrichtseinheit beschriebene Vorgehen betrachtet die klassischen Themen Wellenoptik und Atommodelle des Oberstufenlehrplans Physik unter astrophysikalischem Aspekt und verknüpft sie mit modernen Methoden rechnergestützter Datenverarbeitung und Auswertung.Das alleinige Erstellen des Spektrums der Wega aus den beiden Bilddateien ("wega_spektrum.jpg" und "spektrum_ESL.jpg") lässt sich als isolierte Unterrichtseinheit auffassen. Man sollte dafür einen Zeitbedarf von zwei Unterrichtsstunden ansetzen. Sinnvoller erscheint es jedoch, die Thematik in einen übergeordneten Zusammenhang zu stellen. Dies erfordert Grundkenntnisse zur Emission beziehungsweise Absorption von Licht im Wasserstoffatom und zur Spektralklassifikation von Sternen. Die wesentlichen Informationen zu beiden Themen können Schülerinnen und Schüler im Internet recherchieren. Wenn allerdings, zum Beispiel aus Zeitgründen, auf eine Internetrecherche verzichtet werden soll, können die in diesem Beitrag dargestellten fachlichen Grundlagen (Datei "wegaspektrum_grundlagen.pdf") als eine kurze Einführung in die Thematik dienen. Grundlagen: Wasserstoffspektrum & Spektralklassen Zum Verständnis des Wega-Spektrums ist die Kenntnis der Theorie zur Lichtabsorption und -emission in Atomen erforderlich. Auch die Spektralklassen der Sterne sollten bekannt sein. Der Stern Wega Der noch junge, bläulich-weiße Stern der Spektralklasse A hat eine Lebenszeit von weniger als einem Zehntel unserer Sonne. Möglicherweise besitzt Wega einen Planeten. Vermessung der Absorptionslinien im Wega-Spektrum Die Verfahrensweise und das Ergebnis werden hier ausführlich vorgestellt und diskutiert. Alle Materialien zur Unterrichteinheit können Sie hier einzeln herunterladen. Die Schülerinnen und Schüler sollen Lichtemission und Lichtabsorption im Bohrschen Atommodell beschreiben und erklären können. Grundlegendes zu den Spektralklassen der Sterne erfahren. verstehen, warum die Spektralklassensequenz der Sternspektren eine Temperatursequenz ist. wesentliche Eigenschaften des Sterns Wega kennen lernen. einen Gitterspektrographen anhand des bekannten Spektrums einer Energiesparlampe kalibrieren. aus einer digitalen Bilddatei das (Absorptions-)Spektrum des Sterns Wega in Form einer Funktion extrahieren, die jeder Wellenlänge im sichtbaren Bereich eine Intensität zuordnet. die Absorptionslinien im Wega-Spektrum als Linien der Balmerserie des atomaren Wasserstoffs erkennen. Thema Das Spektrum der Wega Autoren Peter Stinner, Steffen Urban Fach Physik, Astronomie, Astronomie-AGs Zielgruppe Jahrgangstufe 11-13 Zeitraum 2-5 Unterrichtsstunden Technische Voraussetzungen Rechner mit Internetzugang (Internetrecherche zu fachlichen Grundlagen und zur Auswertung der Spektren) Software Astroart oder kostenlose Astroart-Demoversion zur Erstellung von Intensitätsprofilen längs beliebiger gerader Linien in Bilddateien; Tabellenkalkulation (hier MS Excel) Steffen Urban ist Schüler der Jahrgangstufe 12 am Kopernikus-Gymnasium Wissen. In seiner Facharbeit beschäftigte er sich mit der Kalibrierung des DADOS-Spaltspektrographen. Das Bohrsche Atommodell Nach dem Bohrschen Atommodell gibt es für Elektronen in einem Atom oder Ion verschiedene diskrete Energieniveaus, so genannte Quantenzustände. Es ist nicht möglich, dass die Elektronenenergie Zwischenwerte annimmt. Niels Bohr (1885-1962) schrieb jedem dieser Zustände eine bestimmte Kreisbahn eines Elektrons um den Atomkern zu. Energieniveaus und Spektrallinienserien des Wasserstoffatoms Normalerweise hält sich das Elektron in einem Wasserstoffatom im Grundzustand auf (Quantenzahl: n = 1), also auf der Stufe mit der niedrigsten Energie. Der Begriff "Grundzustand" rührt daher, dass ein mittels Energiezufuhr auf einen höheren Zustand befördertes Elektron nach kurzer Zeit wieder in diesen Grundzustand zurückfällt. Theoretisch gibt es in einem Atom unendlich viele Quantenzustände für Elektronen, deren Energiedifferenzen mit größeren Quantenzahlen jedoch immer geringer werden, und deren Energien gegen einen bestimmten Wert, die Ionisationsgrenze, konvergieren. Wenn man die Gesamtenergie eines Elektrons im Wasserstoffatom an der Ionisierungsgrenze zu Null Elektronenvolt (eV) festlegt, dann hat es im Grundzustand eine Energie von -13,6 Elektronenvolt. Zur Ionisierung eines Wasserstoffatoms im Grundzustand ist also eine Mindestenergie von 13,6 Elektronenvolt erforderlich. Die Energieniveau-Schemata der Atome anderer Elemente sind deutlich komplizierter. Allen gemeinsam ist aber das Auftreten von diskreten Energieniveaus. Aufnahme und Abgabe von Energie in einem Atom Der Wechsel eines Elektrons zwischen zwei diskreten Energiestufen ist mit der Aufnahme oder der Abgabe von Energie verbunden. Dies erfolgt entweder strahlungslos durch eine Kollision mit einem anderen Teilchen, oder aber durch Absorption (Energie wird aufgenommen) oder Emission (Energie wird abgegeben) eines Lichtquants, eines so genannten Photons, der Energie W = h•f. Die Vorgänge der Aufnahme und Abgabe von Energie in einem Atom durch Elektronensprünge ("Quantensprünge") illustriert Abb. 2. Neben den im Wasserstoffatom existierenden Energiezuständen zeigt Abb. 1 auch, welche Übergänge zwischen solchen Zuständen möglich sind, das heißt welche Spektrallinien im Wasserstoffspektrum zu erwarten sind. Im sichtbaren Bereich des Spektrums liegen dabei ausschließlich Linien der Balmerserie. Damit Linien dieser Serie emittiert werden können, müssen Wasserstoffatome sich in einem Quantenzustand mit n = 3 oder höher befinden. Linien der Balmerserie treten im Absorptionsspektrum von Wasserstoff nur dann auf, wenn hinreichend viele Atome sich im Zustand mit n = 2 aufhalten. Wann und warum diese Bedingung von Sternen erfüllt wird, wird im Folgenden erläutert. Planck-Funktion und Absorptionsspektren Sterne existieren in einem sehr großen Oberflächen-Temperaturbereich von etwa 3.000 Kelvin bis über 100.000 Kelvin, wobei die Sonne an der Oberfläche etwa 6.000 Kelvin heiß ist. Sterne strahlen ihre Energie gemäß der Planck-Funktion ab, die in Abb. 3 (zur Vergrößerung bitte anklicken) logarithmisch dargestellt ist. Die Kurvenform ist temperaturunabhängig, die Maxima verschieben sich mit steigender Temperatur nach links. Dadurch erscheinen kühlere Sterne rötlich, heiße Sterne sind bläulich. Betrachtet man neben der spektralen Verteilung der abgestrahlten Energie die Spektren verschiedener Sterne, so erscheint die Situation auf den ersten Blick deutlich unübersichtlicher. Abb. 4 zeigt Spektren von sieben verschiedenen Sternen. Man erkennt, dass alle diese Spektren Absorptionsspektren sind, das heißt in einem eigentlich kontinuierlichem Spektrum fehlt Licht diverser diskreter Wellenlängen. Die dunklen Linien in den Spektren nennt man Absorptionslinien, da Licht der entsprechenden Farbe beziehungsweise Wellenlänge in den Sternatmosphären absorbiert wird. Spektraltypen Die Klassifizierung der Sterne in Spektraltypen erfolgte anfänglich nur anhand von Merkmalen im Spektrum. So nimmt die Intensität mancher Absorptionslinien von einer Klasse zur nächsten manchmal zu oder auch ab. Später erkannte man, dass die Oberflächentemperatur eines Sterns für das Aussehen seines Spektrums verantwortlich ist. Die Spektralklassen wurden in eine Temperatursequenz umgeordnet (Abb. 5), wobei die Oberflächentemperaturen von der Spektralklasse O (für ganz heiße Sterne mit etwa 30.000 bis 50.000 Kelvin Temperatur) über B, A, F, G und K bis hin zu M (etwa 2.000 bis 3.350 Kelvin) abnehmen. Das Merken dieser Reihenfolge erleichtert der Satz " O B*e *A* *F*ine *G*irl, *K iss M e!". Der Vollständigkeit halber sei erwähnt, dass die Spektralklassensequenz in jüngerer Zeit um die Klassen L und T für Zwergsterne erweitert wurde. Eigenschaften der Spektralklassen In den Atmosphären sehr heißer Sterne der Spektralklassen O, B und A können keine Moleküle existieren. Die heftige thermische Bewegung der beteiligten Atome würde jegliche chemische Bindung sprengen. Auf weniger heißen Sternen der Klassen K und M existieren Moleküle. Deren Spektrallinien tauchen als Absorptionslinien in den Spektren auf und machen diese recht unübersichtlich. In K- und M-Spektren gibt es im sichtbaren Wellenlängenbereich keine Linien aus Atomspektren. Die Elektronenhüllen aller Atome befinden sich im energetischen Grundzustand, und alle Absorptionslinien, die durch Lichtabsorption eines Atoms im Grundzustand zustande kommen können, liegen im ultravioletten Bereich. Dagegen ist die Situation bei den heißen Sternen anders gelagert: Die aufgrund ihrer Wärmebewegung große kinetische Energie der Atome führt bei Stößen der Atome untereinander zur Beförderung der Elektronen in höher gelegene Quantenzustände. Derart "angeregte" Atome absorbieren, wie oben erläutert, auch sichtbares Licht. Das Wega-Spektrum Beim Stern Wega (Spektralklasse A) ist die Situation besonders übersichtlich: Das Spektrum enthält im Sichtbaren ausschließlich Absorptionslinien, die zur Balmerserie des atomaren Wasserstoffs gehören. Die Oberflächentemperatur des Sterns und damit die Bewegungsenergie der Wasserstoffatome in der Sternatmosphäre sind nämlich groß genug, dass ständig viele Wasserstoffatome durch Stöße untereinander in den Quantenzustand mit n = 2 gelangen. Damit sind die Bedingungen für das Auftreten sichtbarer Absorptionslinien gegeben (vergleiche Abb. 1). Wega ist der Hauptstern des Sternbilds Leier. Diese Konstellation ist durch den berühmten Ringnebel (M 57) bekannt. Wega bildet zusammen mit Deneb (Hauptstern im Sternbild Schwan) und Atair (Hauptstern im Adler) das so genannte Sommerdreieck (Abb. 6). Sie ist etwa 25,3 Lichtjahre von der Sonne entfernt und damit ein relativ nahe gelegener Stern. Zusammen mit Arktur und Sirius ist Wega einer der hellsten Sterne in der Nachbarschaft der Sonne. Wega diente als Nullpunkt zur Kalibrierung der astronomischen fotometrischen Helligkeitsskala. Sie ist ein bläulich-weißer Stern der Spektralklasse A, der in seinem Kern Wasserstoff zu Helium fusioniert. Mit einem Alter von ungefähr 400 bis 500 Millionen Jahren zählt Wega zu den noch ziemlich jungen Sternen. Wega weist die doppelte Masse und die 37-fache Leuchtkraft der Sonne auf. Das sichtbare Spektrum wird durch Absorptionslinien des Wasserstoffs, speziell durch Linien der Balmerserie, dominiert. Die Linien der anderen Elemente sind nur ganz schwach ausgeprägt. Da massereiche Sterne ihren Wasserstoff viel schneller als kleinere Sterne zu schwereren Elementen fusionieren, ist die Lebenszeit von Wega mit einer Milliarde Jahre vergleichsweise gering. Das entspricht etwas weniger als einem Zehntel der Lebenszeit der Sonne. Mit Lebenszeit ist hier die Zeit gemeint, während der ein Stern Energie aus der Fusion von Wasserstoff freisetzt. Danach wird sich Wega zu einem roten Riesen der Spektralklasse M aufblähen, um schließlich als Weißer Zwerg zu enden. Durch die vermehrte Abstrahlung im Infrarotbereich weiß man, dass Wega von einer Gas- und Staubscheibe umgeben ist. Im Jahr 2003 berechneten britische Astronomen, dass die Eigenschaften dieser Scheibe vermutlich am besten durch einen Planeten, der dem Neptun ähnelt, erklärt werden können. Trotz intensiver Suche konnte bei Wega bis heute aber noch kein Planet nachgewiesen werden. Aufnahme des Wega-Spektrums Die dieser Unterrichtseinheit zugrunde liegenden Spektren der Wega und einer Energiesparlampe wurden mit einem DADOS-Spektrographen der Firma Baader-Planetarium am C8-Teleskop der Schulsternwarte der Geschwister-Scholl-Realschule in Betzdorf gewonnen. Die Methode der Technik der Gewinnung von Spektren als Bilddateien wird ausführlich in der Unterrichtseinheit Spektroskopie an galaktischen Gasnebeln beschrieben. Nachdem das Spektrum der Wega (Abb. 7) zur Verfügung steht, stellt sich die Frage, welche Lichtwellenlänge von welchem Ort im Bild des Spektrums repräsentiert wird. Zur Beantwortung dieser Frage muss der Spektrograph kalibriert (geeicht) werden. Eine Energiesparlampe als Kalibrierlichtquelle Als so genannte Kalibrierlichtquelle verwendet man eine externe Lichtquelle, die hinreichend viele und möglichst genau bekannte Wellenlängen emittiert, die über das gesamte sichtbare Spektrum verteilt sind. Diese Anforderungen erfüllen handelsübliche und preiswerte Energiesparlampen. Diese benötigen im Gegensatz zu den üblicherweise in Physiksammlungen vorhandenen Spektrallampen weder Vorschaltgeräte noch eine Hochspannungsversorgung. Auch das Problem der Erhitzung spielt keine Rolle. Energiesparlampen sind also auch in einer beengten Sternwarte problemlos und gefahrlos zu betreiben. Steffen Urban hat das Referenzspektrum einer Energiesparlampe (ESL) im Rahmen seiner Facharbeit mit großer Genauigkeit vermessen (Abb. 8). Die Fehler bei den Wellenlängenwerten liegen typischerweise um 0,1 Nanometer. Erster Schritt: Das Spektrum der Kalibrierlampe Zu Beginn wird der Spektrograph auf der Grundlage des bekannten Spektrums einer Energiesparlampe (siehe Abb. 8) kalibriert. Wir wählen dazu das untere der drei Spektren im Bild "spektrum_ESL.jpg", das (genau wie das Wega-Spektrum im Bild "spektrum_wega.jpg") mit dem 35 Mikrometer breiten Spalt des DADOS-Spektrographen aufgenommen wurde. Nun gilt es, mithilfe des Programms Astroart und einer Tabellenkalkulationssoftware (hier MS Excel) daraus ein Intensitätsprofil längs einer Strecke durch das Spektrum zu erstellen. Die kostenfreie Demoversion von Astroart reicht für unsere Zwecke aus. Als Endergebnis der Prozedur entsteht ein Diagramm, wie es in Abb. 9 in den Spalten D bis G (oben) zu sehen ist. Abb. 9 zeigt einen Screenshot der Exceldatei "wega_muster_auswertung.xls". Zweiter Schritt: Die Kalibrierfunktion Auf der Erzeugung des Intensitätsprofils des Kalibrierlampen-Spektrums folgt die Ermittlung der Kalibrierfunktion, die jeder Pixelnummer aus Spalte A in Abb. 9 eine Wellenlänge zuordnet. Dabei entsteht die rote Wertetabelle der Kalibrierfunktion in den Spalten P und Q von Abb. 9. Zu dieser Tabelle erstellt man dann ein Diagramm (unteres Diagramm in den Spalten D bis G, Abb. 9). Dritter Schritt: Das Wega-Spektrum Wie oben für das Energiesparlampen-Spektrum beschrieben, verfährt man nun mit dem Wega-Spektrum (Datei "spektrum_wega.jpg"). In Astroart wird von dem Spektrum ein Profil mit den gleichen Endpunkten wie zuvor beim Energiesparlampen-Spektrum erzeugt. Vom Spektrum der Wega liegt dann eine Funktion vor, die jeder Pixelnummer die entsprechende Intensität zuordnet. Mithilfe der im zweiten Schritt gewonnenen Kalibrierfunktion werden dann die Pixelnummern durch Wellenlängen ersetzt. Aus den Spalten J und I (Abb. 9) entsteht schließlich das Wega-Spektrum in seiner endgültigen Form (Spalten L bis O, unteres Bild in Abb. 9). Aus dem Intensitätsprofil des Wega-Spektrums lokalisiert man die ungefähre Lage der drei auffallenden Absorptionslinien. Die Intensitätswerte aus Spalte I in Abb. 9 helfen bei der genauen Festlegung der Intensitätsminima. Das Verfahren ist bei der Ermittlung der Linienmaxima im Energiesparlampen-Spektrum ausführlich beschrieben. Abb. 10 zeigt die Ergebnisse dieser Prozedur und gleichzeitig eine Möglichkeit, die Daten anschaulich darzustellen. Unter den von uns gemessenen Wellenlängen der Absorptionslinien sind die Literaturwerte ergänzt. Die in der Literatur als sichtbar beschriebenen Balmerlinien H-delta (410,2 Nanometer) und H-epsilon (397,0 Nanometer) fehlen hier. Ursache ist ein UV-Sperrfilter vor dem Sensor der verwendeten Kamera. Dieser blockiert sämtliches Licht mit Wellenlängen unter 415 Nanometern. Man erkennt die drei Absorptionslinien H-alpha, H-beta und H-gamma der Balmerserie (vergleiche Abb. 1 ). Damit ist zum Beispiel nachgewiesen, dass die Atmosphäre der Wega größere Mengen an atomarem Wasserstoff enthält. Außerdem kann man daraus schließen, dass diese Wasserstoffatome vergleichsweise hohe Temperaturen haben. Atome, die Licht der Balmerwellenlängen absorbieren, müssen sich im "ersten angeregten Energiezustand" (Quantenzahl n = 2) befinden. Dieser ist nur bei hohen Temperaturen ausreichend besetzt. Wega - ein geeignetes Objekt für den Einstieg in die Spektroskopie Für eine erste Betrachtung des Spektrums eines Himmelsobjekts eignet sich das Spektrum der Wega besonders gut. Da es im sichtbaren Bereich nur die Linien der Balmerserie zeigt, ist es auch für Anfänger auf dem Gebiet der Spektroskopie leicht zu überschauen und zu interpretieren. Abweichung von den Literaturwerten Die in unserer Musterauswertung (siehe Abb. 9) ermittelten Wellenlängen der Absorptionslinien im Wega-Spektrum (Abb. 10) weichen von den Literaturwerten um etwa ein Nanometer ab. Ein Grund dafür ist der Umstand, dass wir uns bei der Festlegung der Orte der Spektrallinien - sowohl im Kalibrier-, als auch im Wega-Spektrum - auf ganzzahlige Pixelwerte beschränkt haben. Wer bereit ist, mehr Aufwand zu betreiben, kann die Linienorte in den Spektren durch Betrachtung der jeweiligen Linienprofile auf etwa 0,1 Pixel genau festlegen und die Abweichungen von den Literaturwerten damit nennenswert reduzieren. (Informationen zur Vorgehensweise finden Sie in der Unterrichtseinheit "Spektroskopie an galaktischen Gasnebeln" im Abschnitt Spektren planetarischer Nebel .) Eine weitere Fehlerursache liegt darin, dass die Funktion "Trendlinie" in Excel, die die Kalibrierfunktion liefert, die Koeffizienten der Terme zweiter und höherer Ordnungen nur auf eine geltende Ziffer genau angibt. Mit anderer Software (zum Beispiel dem Open-Source-Programm Qtiplot) sind exaktere Kalibrierfunktionen konstruierbar. Wikipedia: QtiPlot QtiPlot ist ein Open-Source-Programm zur Analyse und Visualisierung von Daten. Steffen Urban ist Schüler der Jahrgangstufe 12 am Kopernikus-Gymnasium Wissen. In seiner Facharbeit beschäftigte er sich mit der Kalibrierung des DADOS-Spaltspektrographen.