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Struktur organischer Moleküle

Kopiervorlage / Interaktives

Die Präsentation virtueller 3D-Moleküle auf einer digitalen Tafel, auf Tablets oder Computerbildschirmen liefert Schülerinnen und Schülern einen tieferen Einblick in den Aufbau und die Struktur von Molekülen. Mit geeigneten digitalen Werkzeugen werden Strukturen analysiert und Eigenschaften ableitbar. Molekülmodelle werden im Unterricht in der organischen Chemie notwendig, wenn den Schülerinnen und Schülern eine räumliche Vorstellung vom Molekülbau vermittelt werden soll. Dies kann sehr gut über Molekülbaukästen erfolgen. Schülerinnen und Schüler haben damit die Möglichkeit, selbstständig 3D-Modelle aufzubauen und gleichzeitig ein Verständnis für die räumliche Organisation der Atome in Molekülen zu entwickeln. Im Unterrichtsgespräch wird der Aufbau von Molekülen in Bezug auf ihre äußere und innere Struktur verbalisiert. Die Visualisierung durch die "klassische" Verfahrensweise, das Hochhalten von Molekülmodellen oder Kugelgitter-Modellen zur Verknüpfung des konkreten Objektes mit entsprechenden Begriffen, ist in seiner Wirkung durch die geringe Größe der Modelle jedoch begrenzt. Eine wirksamere Alternative bietet hier die großflächige Projektion virtueller und dynamischer (manipulierbarer) 3D-Moleküle per Beamer auf einer Leinwand oder auf der digitalen Tafel. Dadurch rückt das Objekt im Unterrichtsgespräch visuell und kognitiv stärker in den Fokus der Schülerinnen und Schüler. Gemeinsam am gleichen Objekt und unter gleichem Blickwinkel zu arbeiten, erhöht die Motivation, die Konzentration und Kommunikation in der Lerngruppe. Der hier vorgestellte Molekül-Viewer läuft im Browser auf einem Tablet oder PC. Die Oberfläche ist zweigeteilt. Sie besteht aus der Präsentationsfläche und einer rechts angeordneten Werkzeugleiste. In einer kleinen Molekülsammlung wurden Standardvertreter der Alkane, Alkene, Alkine, Alkanole, Alkanone, Carbonsäuren, Aromaten, Komplexverbindungen, Biomoleküle und einige wenige anorganische Verbindungen aufgenommen. Wurde ein Molekül über die Stoffauswahl ins Präsentationsfenster geladen, kann man mit den Werkzeugen die Darstellung des jeweiligen Moleküls verändern. Hierzu gehören zum Beispiel die Vergrößerung der Atome (Kalottenmodell), die Ergänzung einer Moleküloberfläche, das Hinzufügen von Transparenz oder zum Beispiel das Anzeigen von Symbolen. Bei Molekülen mit Heteroatomen oder Mehrfachbindungen lässt sich ein elektrostatisches Potential in Form einer farbigen Oberfläche berechnen und anzeigen. Für einige Moleküle sind konkrete Zusatzfunktionen installiert. Diese findet man rechts unten in einem Zusatzfenster. Damit lassen sich geometrische Strukturen, Bindungselektronen, vereinfachte Orbitaldarstellungen, Winkel unter anderem bei den folgenden Molekülen hervorheben: Methan, Ethan, Ethen, Ethin, Benzol, Wasser, Ammoniak, EDTA-Ca-Komplex, Hexaaquacobalt(II)-Komplex; für die Darstellung eines DNA-Abschnitts existiert eine Einzeldarstellung (siehe Menüleiste oben). Technische Informationen zum Molekülviewer Für den Einsatz im Unterricht sind ein Computer oder Tablet mit Internetzugang erforderlich. Der Molekülviewer wird im Browser dargestellt. Die Bedienung kann mittels Maus, Zeichenstift oder Finger erfolgen. Ein Link zu Bedienungshinweisen findet man rechts unten am Bildschirmrand. Moleküle, die nicht in Molekül-Sammlung enthalten sind, findet man eventuell in Moleküldatenbanken im Internet, kann sie downloaden und in den Molekül-Viewer laden. Alternativ kann man mit dem kostenlosen Programm Chemsketch Moleküle zeichnen und als mol-Dateien abspeichern. Sollte man bestimmte Funktionen, zum Beispiel das Selektieren von Atomen oder Atomgruppen und gezielte Veränderungen zum Beispiel für Lernenden-Vorträge oder Präsentationen von Facharbeiten benötigen, kann über die Werkzeugleiste die "Konsole" aufgerufen werden. Über diese lassen sich mit JSMOL-Befehlen (Dokumentationen im Internet) konkrete Manipulationen durchführen. Fachkompetenz Die Schülerinnen und Schüler lernen den Aufbau und die dreidimensionale Struktur einfacher organischer Moleküle kennen. erkennen, dass Moleküle nicht aus "Kugeln" und "Stäbchen" bestehen, sondern raumerfüllte Objekte sind. erkennen, dass sich die räumliche Anordnung der Atome in Molekülen mit dem Elektronenpaar-Abstoßungsmodell begründen lässt. analysieren beispielhaft die Moleküle von Methan, Ammoniak und Wasser und begründen die geometrischen Formen mit dem EPA-Modell. Medienkompetenz Die Schülerinnen und Schüler können nach Linkvorgabe eine Online-Animation aufrufen und starten. analysieren und erklären mithilfe digitaler Moleküldarstellungen dreidimensionale Molekülstrukturen. Sozialkompetenz Die Schülerinnen und Schüler arbeiten konstruktiv beim Umgang mit digitalen Molekül-Viewer zusammen und analysieren gemeinsam unter Beachtung der Fachsprache und formal-chemischen Gesichtspunkten Molekülstrukturen.

  • Chemie / Natur & Umwelt
  • Berufliche Bildung, Sekundarstufe I, Sekundarstufe II

Materialsammlung Biochemie

Unterrichtseinheit

Auf dieser Seite finden Sie Informationen, Anregungen und Arbeitsmaterial für den Unterricht zum Themenbereich Biochemie im Fach Biologie an weiterführenden Schulen. Das Angebot deckt die folgenden Themen ab: Proteine, Nukleinsäure, Fotosynthese und Nanotechnologie. Klicken Sie sich einfach mal durch! Das schöne in der Biologie ist der strenge Zusammenhang zwischen Struktur und Funktion von der Nano- bis zur Makroebene: Die Analyse dreidimensionaler Strukturen erweist sich stets als aufschlussreich und ist weit mehr als eine bloße "Bildbeschau". Franz Josef Scharfenberg vom Richard-Wagner-Gymnasium in Bayreuth hat die dreidimensionalen Ausarbeitungen von Eric Martz (University of Massachusetts, USA) zu unserem Blutfarbstoff für den Einsatz im deutschsprachigen Unterricht aufbereitet. Die dreidimensionale Darstellung der Proteinstrukturen, die mithilfe des kostenlosen Plugins Chime mit der Maus nach Belieben angefasst, gedreht und herangezoomt werden können, zeigen, was schon Thomas Mann wusste (woher eigentlich? - schließlich gelang das erste Beugungsbild eines Proteins Dorothy Hodgkin erst 1932): Proteine sind "unhaltbar verwickelt und unhaltbar kunstreich aufgebaute Eiweißmolekel" (aus "Der Zauberberg"). Es lohnt sich, einen genaueren Blick auf das Hämoglobin zu werfen. An diesem Beispiel lassen sich zahlreiche allgemeine Aspekte der Proteine und Enzyme herausarbeiten: Als oligomeres Protein bietet der Blutfarbstoff die Möglichkeit, alle Strukturhierarchien - von der Primär- bis zur Quartärstruktur - durchzuspielen. Von der Anordnung der Aminosäuren innerhalb der Untereinheiten - hydrophobe Aminosäureseitenketten an der Oberfläche, hydrophile im Inneren des Proteins - lässt sich leicht der Bogen zur thermodynamischen "driving force" des in der Primärstruktur kodierten Selbstfaltungsprozesses der Biopolymere schlagen. Hämoglobin ist zwar "nur" ein Transportprotein, seine in die Polypeptidketten eingebetteten Häm-Gruppen können jedoch - was die Architektur aktiver Zentren und die Modellierung ihrer katalytischen Aktivität betrifft - exemplarisch als prosthetische Gruppen der Enzyme betrachtet werden (schließlich wird Hämoglobin von Molekularbiologen gerne auch als "Enzym honoris causa" bezeichnet). Die auf dem Austausch einer einzigen Aminosäure basierende Sichelzellenanämie verdeutlicht stellvertretend für Erkrankungen wie Alzheimer oder BSE das Prinzip der auf Protein-Polymerisationen basierenden Erkrankungen. Das Startkapitel zeigt vier (zunehmend "abstrahierte") Darstellungsformen der Aminosäure Glycin. Diese "Struktursprachen" werden in den nachfolgenden Kapiteln wiederholt auf weitaus komplexere Strukturen angewendet. Das Glycin-Beispiel ist daher eine wichtige Einführung in die verschiedenen Darstellungsformen des gesamten Hämoglobin-Materials. Gezeigt werden die "ball and stick"-Projektion des Zwitterions (Vorsicht: Doppelbindungen werden nicht als solche dargestellt), eine raumfüllende Darstellung (Kalottenmodell; Abb. 1, Platzhalter bitte anklicken), die "stick"-Struktur sowie die "Aminosäure-Rückgrat"-Struktur (Hydroxylgruppe und Wasserstoffatome sind noch als "rudimentäre Stacheln" dargestellt). Wurden in dem vorausgegangenen Abschnitt die Darstellungsmöglichkeiten einer Aminosäure vorgestellt, werden diese hier auf ein Oligopeptid angewendet. Damit betritt man hier die Primärstruktur-Ebene. Als neue Darstellungsform wird schließlich das Polypeptidketten-Rückgrat vorgestellt (nicht zu verwechseln mit dem Aminosäure-Rückgrat). Zunächst wird die allgemeine Rückgrat-Struktur einer Aminosäure (ohne Seitenkette) dargestellt. Aus dieser Struktur wird das "allgemeingültige" Rückgrat eines Tripeptids aufgebaut. Die "anonymen" Einheiten werden durch Hinzufügen von Methylgruppen in ein Alanyl-alanin-alanin (Ala-Ala-Ala) umgewandelt. Um das ganze zunehmend komplexer zu machen, wird das Tripeptid in ein Lysyl-alanyl-alanin (Lys-Ala-Ala) und schließlich in ein Lysyl-alanyl-isoleucin (Lys-Ala-Ile) umgewandelt, bevor es zum Tetrapeptid ergänzt wird. Bis hierher folgen alle Darstellungen der "stick"-Struktur. Im Folgemodul haben die SchülerInnen die raumfüllende Darstellung des Tetrapeptids vor Augen (Abb. 2). Am Beispiel des Tetrapeptids wird nun verdeutlicht, wie die Biochemiker die Darstellung von Peptidketten abstrahieren, um bei der Strukturanalyse von Polypeptidketten aus mehreren Hundert Aminosäuren nicht "den Wald vor lauter Bäumen nicht mehr sehen zu können": In den beiden letzten Modulen wird daher die "Rückgrat"-Darstellung von Peptidketten eingeführt. Die erste Darstellung zeigt die Quartärstruktur des nativen Proteins mit farblich differenzierten Untereinheiten und den Häm-Komplexen (raumfüllende Darstellung, siehe Abb. 3). Das folgende Modul reduziert die Polypeptidketten auf ihr Rückgrat. Erst jetzt wird die Lage der Häm-Gruppen (raumfüllende Darstellung) klar erkennbar (und der Vorteil der diversen "Struktursprachen" deutlich). Lassen Sie Ihre SchülerInnen durch die Drehung des Moleküls den zentralen Hohlraum entdecken, in dem der Hämoglobin-Ligand 2,3-Diphosphoglycerat (DPG) bindet und dabei über eine Änderung der Quartärstruktur die Sauerstoff-Affinität des Hämoglobins senkt (DPG stabilisiert die Konformation der Desoxy-Form, indem es die beiden beta-Ketten über ionische Wechselwirkungen miteinander vernetzt). DPG wird vom Körper in Höhenlagen gebildet, wo ein niedriger Sauerstoff-Partialdruck herrscht, und erleichtert dort die Abgabe von Sauerstoff an das atmende Gewebe. Im den beiden Folgemodulen sind die Polypeptidketten komplett ausgeblendet. Das zweite der beiden Module stellt die Atomsorten der Hämgruppe farbkodiert dar. Die Lagebeziehungen der vier "freischwebenden" Häm-Gruppen verdeutlicht die tetraedrische Symmetrie (dreiseitige Pyramide) des Moleküls. Bei der Analyse der Symmetrie erweist sich wiederum das Anfassen und Drehen der Strukturen als hilfreich. Es folgt die vergrößerte Darstellung einer einzelnen Hämgruppe in raumfüllender Ansicht sowie eine Darstellung in der "stick"-Struktur, in der die Komplexbindung des zentralen Eisenatoms über die Stickstoffatome der Porphyrin-Struktur erkennbar wird. Die Besetzung der fünften Koordinationsstelle durch ein Histidin-Stickstoff der Polypeptidkette ist noch nicht berücksichtigt. An die sechste Koordinationsstelle wird nun molekularer Sauerstoff gebunden. Dabei ist deutlich erkennbar, dass die Achse des Sauerstoffmoleküls nicht senkrecht auf die Ebene des Porphyrin-Ringes ausgerichtet ist (Abb. 4; siehe auch Abb. 5 der Hintergrundinformation zu den Eigenschaften der prosthetischen Gruppe). Nun geht es wieder vom Kleinen zum Großen: Das oxygenierte Häm wird wieder in die Globin-Kette eingefügt, zunächst in eine Rückgrat-, dann in eine raumfüllende Darstellung. Die beiden letzten Darstellung zum Thema "Sauerstoffbindung" zeigen ein weiteres Details der Häm-Einbettung in das Globin und der Sauerstoffbindung: Die Positionierung hydrophiler Teile des Häms an der Oberfläche und die Ausrichtung hydrophober Bereiche zum Proteininneren. Weiterhin kommt die Besetzung der fünften Koordinationsstelle durch das sogenannte "proximale Histidin" sowie die Lage des "distalen Histidins" über dem gebundenen Sauerstoff zur Darstellung. Mehr zur Bedeutung des distalen Histidins liefert der folgende Fachliche Kommentar. Die Chime-Darstellungen heben einige Strukturmerkmale des Hämoglobins hervor, die sich zu den biochemischen Funktionen der Proteins sehr schön in Beziehung setzen lassen, auf die die vorgestellte Applikation jedoch nicht explizit hinweist. Auf der folgenden Seite finden Sie die wichtigsten Infos zu den Hämoglobin-Eigenschaften, die sich in diesen Strukturdetails abbilden: Die Proteinumgebung definiert die katalytischen Eigenschaften Warum benutzt die Natur nicht die "nackten" Hämgruppen für die Sauerstofflogistik, sondern wickelt sie in komplexe Poypeptidketten ein? Zum einen sind es die vielfältigen allosterischen Wechselwirkungen der Globine mit diversen Liganden, über die die Eigenschaften der Sauerstoffbindung durch das Häm sinnreich modelliert und den jeweiligen biologischen Erfordernissen perfekt angepasst werden - von der DPG-Bindung (siehe oben) bis hin zur Kooperativität der Sauerstoffbindung an die vier Untereinheiten des Hämoglobins. Die wichtigsten dieser "Stellschrauben" werden in Schulbüchern ausreichend thematisiert. Unberücksichtigt bleibt jedoch meist ein viel allgemeineres und enorm wichtiges Grundprinzip der Molekularbiologie und Biochemie: Die katalytischen Eigenschaften jeder prosthetischen Gruppe und jeden aktiven Zentrums werden maßgeblich von der Proteinumgebung geprägt, in die sie eingebettet sind. Man vergegenwärtige sich, dass das Häm, das im Hämoglobin zur reversiblen Sauerstoffbindung eingesetzt wird, im Atmungskettenenzym Cytochrom c als Elektronenüberträger verwendet wird! Wie die Globinkette die speziellen Bindungseigenschaften des Häms beeinflusst, wird nachfolgend an zwei Struktureigenschaften hervorgehoben, die in den Chime-Darstellungen sehr gut deutlich werden. Erst das Globin gewährleistet eine reversible Häm-Oxygenierung Frei lösliche Hämgruppen mit einem komplexierten zweiwertigem Eisen-Ion könnten Sauerstoff nur für einen sehr kurzen Moment binden. Der Sauerstoff würde das zweiwertige Eisen schnell zu dreiwertigem Eisen oxidieren, das keinen Sauerstoff mehr binden kann. Ein Zwischenprodukt dieser Oxidation ist ein "Häm-Sauerstoff-Häm-Sandwich". Die Polypeptid-"Verpackung" der Hämgruppen verhindert dies und gewährleistet damit die Verwendbarkeit der Hämgruppen als Sauerstofftransporteure im Blut. Das letzte Modul zum Thema "Hämoglobin & Häm" verdeutlicht die Lage des Häms in seiner Bindungstasche, die die Bildung von Häm-Dimeren ausschließt. Kohlenmonoxid hat eine hohe Häm-Affinität Kohlenmonoxid ist für uns ein toxisches Gas, weil es die Sauerstoffbindungsstellen des Hämoglobins vergiftet: Seine Affinität zum Hämoglobin-Eisen übertrifft die des Sauerstoffs um das 200-fache. Aus diesem Grund kann schon ein niedriger Kohlenmonoxid-Partialdruck tödliche Folgen haben. Am "nackten" Häm sähe der Vergleich noch ungünstiger aus: Zu diesem hat Kohlenmonoxid eine 25.000 mal höhere Affinität als Sauerstoff. Eine Eigenschaft, die das Pigment als Sauerstoffträger völlig unbrauchbar machen würde, denn Kohlenmonoxid ist nicht nur ein Industriebgas, sondern wird auch vom Organismus selbst erzeugt (es entsteht bei diversen katabolen Stoffwechselreakrtionen und dient auch als Botenstoff, zum Beispiel als bei der Regulation der glatten Gefäßmuskulatur). Unter normalen Umständen ist etwa ein Prozent unseres Hämoglobins mit endogen produziertem Kohlenmonoxid blockiert. Sterische Hinderung der Kohlenmonoxid-Bindung Ohne die Reduktion der Kohlenmonoxid-Affinität um das 125-fache könnte wir mit unserem Blutfarbstoff kaum leben. Aber wie schafft die Polpeptidkette dieses Kunststück? Die Natur greift an der Geometrie der Komplexierung von Sauerstoff und Kohlenmonoxid an. Während die Achse des Sauerstoffmoleküls bei der Bindung an das Eisenatom einen 120 Grad-Winkel zur Häm-Ebene bildet, steht die Achse des Kohlenmonoxid-Moleküls - bei freiem Zugang zum Häm - exakt senkrecht auf dessen Ebene. Diesen optimalen Bindungswinkel verbaut die Polypeptidkette dem Kohlenmonoxid, indem es ihm in der Häm-Bindungstasche des Globins einen sperrigen Histidin-Rest in den Weg stellt (sterische Hinderung), der den Sauerstoff nicht weiter stört. Die Position des distalen Histidins wird in dem vorletzten Modul zum Thema "Hämoglobin & Häm" sehr schön deutlich (Abb. 5). Im unteren Bereich des Bildausschnitts ist das proximale Histidin zu erkennen. Das freie Elektronenpaar des Stickstoffatoms im Histidinring besetzt eine der Koordinationsstellen des Eisenions. Die Darstellungen zum Thema "Sekundärstrukturen" stellen die Architektur der alpha-Helix in den Mittelpunkt. Die Darstellung ihrer Wechselwirkungen beschränkt sich auf die intrahelikalen Wasserstoffbrücken, die der Helix ihre Stabilität verleihen. Einzelne Darstellungen bereiten bereits das nächste Thema "Wechselwirkungen der alpha-Helix" vor, das die Interaktionen der Seitengruppen mit der wässerigen Umgebung und dem hydrophoben Proteinkern aufbereitet. Das erste Modul zeigt die Rückgrat-Struktur einer Globinkette (Tertiärstruktur) mit oxygeniertem Häm. Die alpha-helikalen Strukturabschnitte, die den Großteil des Moleküls bilden, sind farblich hervor gehoben (Abb. 6). Es folgt eine Farbvariante der ersten Darstellung ("Regenbogen-Färbung"). Die nächste Abbildung stellt eine neue "Struktursprache" der Biochemiker vor: alpha-helikale Bereiche werden von der Rückgrat-Struktur "luftschlangenartig" hervorgehoben. Diese Darstellungsform ist bei Molekularbiologen sehr beliebt, da sie bei der Analyse von Proteinstrukturen - unter anderem bei der Identifizierung von Domänen - sehr hilfreich ist. Zudem lassen sich anhand wiederholt auftretender "Sekundärstrukturmotive" Homologien und Analogien der Proteinevolution analysieren. Eine der alpha-Helices wird in ihrem Tertiärstrukturkontext (komplette räumliche Struktur einer Polypeptidkette) hervorgehoben. Dieser Kontext ist für die weitere Betrachtung wichtig (siehe "Wechselwirkungen der alpha-Helix"), da man an ihm erkennt, dass sich diese Helix an der Oberfläche des Globins befindet und sowohl mit dem wässerigen Milieu als auch mit dem Proteininneren Kontakt hat. Die Tertiärstrukturebene wird nun verlassen und auf die individuelle alpha-Helix (Sekundärstruktur) heruntergezoomt. Diese Helix wird nun in zwei andere Struktursprachen übersetzt. Zunächst in die Rückgrat-Darstellung der Polypeptidkette und schließlich in die "stick"-Darstellung ihrer Aminosäurebausteine. Das Folgemodul lässt die "driving force" der alpha-Helix-Struktur erkennen: Alle hydrophilen Teile des Polypeptid-Rückgrats (die Carbonyl-Sauerstoffatome und die Wasserstoffatome des Peptidbindungs-Stickstoff) bilden Wasserstoffbrücken miteinander. Diese vielen schwachen Wechselwirkungen verleihen der Helix ihre Stabilität. Die "Sättigung" der hydrophilen Rückgratbereiche mit hydrophilen Wechselwirkungen prädestiniert die Helix zu einem in hydrophoben Umgebungen oft verwendeten Strukturmotiv, sei es im hydrophoben Kern von Proteinen (siehe Hydrophobizität, Polarität & Ladungen") oder in Membranprotein-Abschnitten, die der Lipidphase ausgesetzt sind. Die nächste Darstellung macht deutlich, dass die Seitenketten der Aminosäuren einer Helix wie die Stufen einer Wendeltreppe immer nach außen zeigen. Besonders deutlich wird dieses wichtige Strukturprinzip, wenn man die Helix in eine Position bringt, in der man in Richtung ihrer Längsachse blickt. Während sich die Darstellungen zum Thema "Sekundärstrukturen" vor allem mit dem allgemeinen Architekturprinzip der alpha-Helix und den intrahelikalen Wasserstoffbrücken beschäftigten, veranschaulichen die Module dieses Abschnitts die Wechselwirkungen der helikalen Aminosäurereste mit dem hydrophilen Medium und dem hydrophoben Proteinkern. Die erste Darstellung zeigt das raumfüllende Kalottenmodell eines "Grenzflächenhelix"-Abschnitts. Farblich hervorgehoben sind die Stickstoff- und Sauerstoffatome der Seitengruppen und des Rückgrats. Beim Drehen und Wenden der Helix ist zu erkennen, dass es sich um eine "amphiphile Helix" handelt, d.h., dass auf einer Seite hydrophobe Reste, auf der anderen dagegen hydrophile Reste (erkennbar an den Heteroatomen) aus der Achse hervorragen. Diese Eigenschaft spiegelt die Anpassung der Aminosäuresequenz (Primärstruktur) an ihre räumliche Position im Tertiärstrukturkontext wider: Die hydrophobe Seite der Helix geht mit dem hydrophoben Proteinkern hydrophobe (van-der-Waals-)Wechselwirkungen ein und stabilisiert so die Tertiärstruktur des Proteins. Die hydrophile Seite bildet dagegen Wasserstoffbrücken mit den Wassermolekülen der Umgebung. Dieses Hydratwasser trägt dazu bei, das Protein in Lösung zu halten. Deutlicher wird dieses Prinzip in der zweiten Darstellung, die die Heteroatome des Rückgrats ausblendet. Die beiden folgenden Module zeigen dieselbe Darstellung, nur bereits entsprechend den jeweiligen Textinformationen räumlich ausgerichtet. So zeigt zum Beispiel der Blick entlang der Helixachse noch einmal deutlich deren amphipatischen Charakter (Abb. 7): Sämtliche Heteroatome der Seitenketten befinden sich in dieser Ansicht auf der rechten Seite. Die Chime-Darstellungen analysieren die Wechselwirkungen eines Globin-Molekül mit der Umgebung. Die "take home message" diese Abschnittes bildet das allgemeine Strukturprinzip löslicher Proteine: Innen hydrophob (Stabilisierung der Tertiärstruktur über van-der-Waals-Wechselwirkungen), außen hydrophil (Bindung von Hydratwasser über Wasserstoffbrücken). Die erste Darstellung zeigt die farbkodierte Verteilung hydrophober, polarer und geladener Aminosäuren auf der Globin-Oberfläche sowie die Sauerstoffatome von einem Teil des Hydratwassers. Beim Drehen des Proteins treten hydrophile und hydrophobe Oberflächenabschnitte deutlich hervor. Während die hydrophilen Bereiche mit dem Lösungsmittel Wasserstoffbrücken bilden und das Protein in Lösung halten, stabilisieren die hydrophoben Bereiche über hydrophobe Protein-Protein-Wechselwirkungen zwischen den vier Globinen eines Hämoglobin-Moleküls dessen Quartärstruktur (native Struktur eines aus mehreren Proteinuntereinheiten aufgebauten Proteinkomplexes). Der folgende Schnitt macht die Anatomie des Globins - stellvertretend für alle löslichen Proteine - deutlich. Während der Kern durch die Wechselwirkungen hydrophober Seitengruppen stabilisiert wird, ist die dem Medium ausgesetzte Oberfläche mit hydrophilen Resten gespickt. Dieses Strukturprinzip wir mithilfe von weiteren Schnittebenen verdeutlicht, die zunächst immer tiefer in das (hydrophobe) Proteininnere vordringen, um sich danach wieder seiner (hydrophilen) Oberfläche nähern (Abb. 8). Wie falten sich Proteine? Die Analyse der Strukturdarstellungen des Globins bietet sich als Ansatzpunkt für weiterführende Fragen zur Proteinstruktur an: Wie finden die linearen Aminosäureketten im lebenden Plasma ihre komplexe dreidimensionale Struktur? Und warum findet dieser Prozess in Zellen mit so hoher Effizienz, im Reagenzglas aber nur mit sehr niedrigen Ausbeuten statt? Vorhersage von Proteinstrukturen Vom Architekturprinzip der "Packung" einer Polypeptidkette lässt sich leicht der Bogen zur "driving force" ihrer Selbstfaltung schlagen. Der Selbsfaltungsprozess einer Polypeptidkette in ihre native dreidimensionale Struktur wird von ihrer Primärstruktur - also der linearen Abfolge ihrer Aminosäuresequenz - definiert. Dieser Strukturcode ist von Molekularbiologen bis heute noch nicht soweit entschlüsselt worden, dass anhand jeder Sequenz exakte Strukturvorhersagen getroffen werden können (falls das überhaupt möglich ist). In einigen Fällen lassen sich jedoch schon ganz passable Wahrscheinlichkeiten berechnen. All diese Vorhersagen basieren auf einer Bestimmung der thermodynamisch günstigsten Faltung. Das ist zum Beispiel bei einem löslichen Protein (wie vom Globin-Typ) diejenige, die über eine große Anzahl hydrophober Wechselwirkungen im Inneren und hydrophiler Wechselwirkungsmöglichkeiten an der Oberfläche verfügt. Eine gigantische Rechenaufgabe, da im Prinzip die Interaktion eines jeden Aminosäurerestes mit jedem anderen Rest analysiert werden müsste. Die Forscher schränken den Rechenaufwand jedoch erheblich ein, indem zunächst Sekundärstruktur-Wahrscheinlichkeiten analysiert werden. Auch Sequenz-Vergleiche mit Proteinen, deren Struktur bereits durch Röntgenstrukturanalysen eindeutig geklärt ist, erweisen sich als hilfreich: Die Natur verwendet nämlich beim Proteindesign sehr gerne bewährte Proteindomänen (das heißt durch Sekundärstrukturen stabilisierte globuläre Proteinabschnitte, die meist von einem Exon kodiert werden) immer wieder. Aus einem begrenzten Domänen-Repertoire hat die Natur so im Laufe der Evolution eine Vielzahl verschiedener Proteine mit vielfältigen Funktionen "zusammengepuzzelt". "Assisted Self Assembly" Das auf den bekannten Renaturierungsversuchen von Anfinsen basierende Dogma von der "Selbstfaltung" der Proteine ist seit der Entdeckung der Rolle der "Chaperone" nicht gerade ins Wanken geraten, musste jedoch vom "Self Assembly" zum "Assisted Self Assembly" modifiziert werden. Schnell hatte man erkannt, dass die in vitro beobachteten Selbsfaltungsraten viel zu niedrig sind, um eine Zelle funktionstüchtig zu halten. Zahlreiche Proteine zeigen im Reagenzglas sogar überhaupt keine Neigung, nach einer sanften Denaturierung in ihre native Struktur zurück zu finden. Der Grund dafür ist, dass jede Zelle über ein ganzes Arsenal von Chaperonen verfügt - "molekularen Anstandsdamen" - die mittlerweile auch Einzug in die Schulbuchliteratur gehalten haben. Diese Anstandsdamen (die selbst Proteine sind) erkennen "unordentlich" gefaltete Polypeptidketten, die noch keine stabilen Sekundärstrukturen oder noch keine stabile Tertiärstruktur gefunden haben. Als Symptome solcher unvollständigen oder Fehlfaltungen "fahnden" die Chaperone nach hydrophoben Resten, die an der Oberfläche falsch gefalteter Polypeptidketten exponiert werden. Chaperone entfalten diese unbrauchbaren Gebilde unter Energieverbrauch und verhelfen Ihnen somit zu einer neuen Chance, sich richtig zu falten. Sie "bugsieren" damit den Faltungsweg der Polypeptidketten sicher in die Richtung der thermodynamisch günstigsten Konformation, die in der Regel der nativen Proteinstruktur entspricht. Ursache der Sichelzellenanämie ist der Austausch eines einzigen Nukleotids im beta-Hämoglobinketten-Gen, wodurch die hydrophile Aminosäure Glutamat gegen die hydropobe Aminosäure Valin ersetzt wird. Mit fatalen Folgen: Der ausgetauschte Glutamatrest befindet sich nämlich an der Oberfläche des Proteins. Die Exposition des hydrophoben Restes setzt die Löslichkeit de Proteins vor allem im desoxygenierten Zustand stark herab und kann so die Polymerisation des Hämoglobins zu langen und unlöslichen Filamenten auslösen. Die erste Darstellung zeigt die Position des Valins auf der Oberfläche des oxygenierten Sichelzellen-Hämoglobins. Der so erzeugte "hydrophobe Fleck" ist weiß hervorgehoben. Die Desoxygenierung des Moleküls ist mit einer Konformationsänderung der Quartärstruktur verbunden, die einen zusätzlichen hydrophoben Bereich an die Oberfläche befördert (Abb. 9). Dieser ist auch beim "normalen" Hämoglobin vorhanden, wo er keinen negativen Effekt zeigt. Im Verbund mit dem neu hinzu gekommenen Valin-Rest verleiht er dem Molekül jedoch das Potenzial zur Polymerisation, sobald die Desoxy-Form eine kritische Konzentration überschreitet. Das nächste Modul zeigt den ersten Schritt der Polymerisation, die Dimerisierung zweier Moleküle über hydrophobe Wechselwirkungen (Abb. 10). Die an der Polymerisation beteiligten hydrophoben Reste und ihre Wechselwirkung wird erst dann deutlich, wenn die raumfüllende Darstellung durch die Rückgrate der Polypetidketten ersetzt wird. Die letzte Chime-Projektion zeigt eine Vergrößerung der Kontaktstellen. Die für die Sichelzellenanämie charakteristischen sichelförmigen Erythrozyten sind fragiler als ihre "Wildtyp"-Pendants, was die anämische Symptomatik verursacht. Die exponierten hydrophoben Reste wirken wie "hydrophile Lego-Noppen" oder "sticky patches", über die die Proteine zu langen Filamenten polymerisieren und so den Erythrocyten eine sichelförmige Gestalt aufzwingen. Die Sichelzellen sind im Gegensatz zu den geschmeidig-biegsamen normalen Erythrozyten nicht mehr deformierbar und verstopfen unter Sauerstoffmangelbedingungen (Höhenaufhalte, Flugreisen, Narkosen) zunächst kleine und schließlich größere Gefäße, was dann lebensbedrohliche Komplikationen verursacht. Im homozygoten Zustand führte die Krankheit noch vor kurzem im frühen Kindesalter zum Tode. Heterozygote zeigen eine deutlich abgeschwächte Symptomatik. Die Krankheit kommt fast nur bei Afrikanern vor, die aus zentralafrikanischen Regionen mit hohen Malariavorkommen stammen. In einigen Regionen tragen fast 40 Prozent der dortigen Bevölkerung das "defekte" Gen. Die Ursache dafür liegt darin, dass das Sichelzellen-Hämoglobin den Malaria-Erregern Schwierigkeiten bereitet: Heterozygote sind gegen den Malaria-Erreger besser geschützt und haben daher gegenüber den homozygot "Gesunden" einen Selektionsvorteil. Dies zeigt deutlich, wie schmal der Grat zwischen "gesund" und "krank", "nützlich" und "schädlich", sein kann und wie wichtig die genetische Vielfalt des Genpools einer Spezies für dessen Überleben ist: Genetische "Randgruppen" können an bestimmten Orten - oder zu bestimmten Zeiten! - für das Überleben der Art eine unvorhersehbare Bedeutung erlangen. Um die Moleküle der Applikation im Browser interaktiv betrachten zu können, muss der kostenlose Molekülbetrachter Chime der Firma Symyx installiert werden. Wenn dies erfolgt ist, "berühren" sie die Moleküle mit dem Mauszeiger. Wenn Sie die Maus dann bei gedrückter linker Taste bewegen, können Sie die Moleküle beliebig drehen und wenden und so von allen Blickwinkeln aus untersuchen. Um die Entfernung zum Objekt zu ändern, müssen Sie die Shift-Taste (Hochstell-Taste) gleichzeitig mit der linken Maustaste drücken. Dann kann mittels "Vor- und Zurückbewegungen" der Maus der Abstand zum Objekt variiert werden. Wenn Sie den Mauszeiger in einem Molekülfenster platzieren und mit der rechten Taste klicken, erscheint das Chime-Menü mit weiteren Funktionen. Hier können Sie zum Beispiel die Rotation der Moleküle ausschalten. Durch das Anklicken von Buttons der Hämoglobin-Lernumgebung werden die verschiedenen 3D-Darstellungen aufgerufen. Wenn Sie ein Bild bereits geladen haben und dann einen anderen Button anklicken, kann es zu Fehlern kommen. Zwar wird dann das gewünschte Molekül gezeigt, seine Darstellung entspricht dann jedoch nicht der eigentlich vorgesehen "Struktursprache". So kann zum Beispiel eine Polypeptidkette als "stick"-Struktur visualisiert werden, während die Programmierung an dieser Stelle eigentlich die Darstellung eines farbkodierten Kalottenmodells vorgesehen hat. Wenn dies passiert (oder Sie den Verdacht haben, dass dem so ist), können Sie die Seite in einem neuen Browserfenster öffnen und die gewünschte Abbildung neu laden. Alternativ kann es auch helfen, zunächst über den "Zurück-Button" des Browsers zur Übersichtseite der Hämoglobinseite zu gehen und die gewünschte Applikation erneut anzusteuern. Dynamische Arbeitsblätter sind digitale Unterrichtsmaterialien, die neben Informationstexten, Aufgabenstellungen und Abbildungen dynamische Elemente beinhalten. Mehrere Arbeitsblätter können zu Lernumgebungen zusammengefügt werden. Die hier vorgestellte Lernumgebung enthält dreidimensionale Moleküldarstellungen, die es Schülerinnen und Schülern ermöglichen, sich die Struktur und Funktion des Enzyms ATP-Synthase aktiv zu erschließen. Verschiedene Strukturelemente können ein- und ausgeblendet, die Moleküle beliebig gedreht und gewendet werden. Technische Grundlage der 3D-Moleküle ist der kostenfrei nutzbare Molekülbetrachter Jmol. Zudem enthält die Lernumgebung flash-basierte Animationen und Videos, die die ATP-Synthase aus ihrem "Black-Box-Dasein" im Unterricht herausholen sollen. Interaktive 3D-Moleküle eröffnen neue Wege des Lehrens und Lernens. Sie erlauben Visualisierungen, die mit traditionellen Materialien nicht realisierbar sind. Mit der Maus können Moleküle bewegt sowie bestimmte Strukturelemente hervorgehoben oder ausgeblendet werden. Die Schülerinnen und Schüler sollen die ATP-Synthase als Beispiel eines Enzyms kennen lernen. den Aufbau der ATP-Synthase kennen lernen. ausgehend von dem molekularen Aufbau die Funktion der ATP-Synthase forschend-entdeckend erschließen. die Möglichkeiten des Molekülbetrachters Jmol kennen und den Umgang mit dem Werkzeug lernen. am Beispiel der ATP-Synthase den Zusammenhang zwischen Struktur und Funktion eines Enzyms beschreiben. Thema ATP-Synthase - Synthese von Energieäquivalenten Autor Dr. Matthias Nolte, Dr. Thomas Engel, Dr. André Diesel, Florian Thierfeldt Fach Biologie, Chemie Zielgruppe Jahrgangsstufe 11 Zeitraum 2 Stunden Technische Voraussetzungen Computer in ausreichender Anzahl (Einzel- oder Partnerarbeit) oder Präsentationsrechner mit Beamer; Browser mit Java-Unterstützung, Java Runtime Environment (kostenloser Download), Flash-Player , Quicktime-Player Struktur-Funktions-Beziehungen werden durch die detaillierte und schrittweise Untersuchung von 3D-Modellen der ATP-Synthase begreifbar. Die Lernenden arbeiten im Computerraum selbstständig in Partner- oder Einzelarbeit. Die Lehrperson hat dabei eine unterstützende Funktion. Alternativ können die Darstellungen der Lernumgebung zur Unterstützung des Unterrichtsgesprächs auch per Beamer im Fachraum projiziert werden. Vorbemerkungen und technische Hinweise Welche Vorteile bieten dynamische 3D-Moleküle im Allgemeinen und insbesondere bei der Untersuchung von Proteinstrukturen und -Funktionen? Welche kostenfreien Plugins werden für den Einsatz der Lernumgebung benötigt? Das Konzept der Lernumgebung Vorgegebene Beobachtungsaufgaben dienen als ?Leitplanken? bei der selbstständigen Entdeckungsreise in die Welt der Moleküle. ?Informations-Popups? und "Expertenaufgaben" ermöglichen eine Binnendifferenzierung. Unterrichtsverlauf und Inhalte der Lernumgebung Nach dem Impuls durch eine Animation erarbeiten die Lernenden Struktur und Funktion der ATP-Synthase weitgehend selbstständig. Die Diskussion offener Fragen zur ATP-Synthase und zur Bedeutung von Modellen bildet den Abschluss. Dr. Thomas Engel studierte Chemie sowie Lehramt Chemie und Biologie. Seit 2007 ist er Studiengangskoordinator Chemie und Biochemie an der LMU München. Er war an der Konzeption der Lernumgebung beteiligt, programmierte die Moleküle und die HTML-Seiten. (debug link record:lo_unit_subpage:tx_locore_domain_model_unitsubpages:457078) Hier können Sie Kontakt mit Herrn Dr. Engel aufnehmen. Zudem finden Sie hier eine Liste mit weiteren Lehrer-Online-Beiträgen des Autors. Dr. André Diesel ist Diplom-Biologe. Er war an der Konzeption der Lernumgebung beteiligt und entwickelte die schematischen Abbildungen der Lernumgebung. (debug link record:lo_unit_subpage:tx_locore_domain_model_unitsubpages:700245) Hier können Sie Kontakt mit Herrn Dr. Diesel aufnehmen. Zudem finden Sie hier eine Liste mit weiteren Lehrer-Online-Beiträgen des Autors. Florian Thierfeldt ist Lehrer für Biologie und Geographie (Gymnasium). Er war an der Konzeption der Lernumgebung beteiligt und erstellte die Flash-Animation zur Rotation des F0-Komplexes. Weitere Materialien und Anregungen zum Unterricht finden Sie auch auf seiner Homepage www.scientific-beginner.de . (debug link record:lo_unit_subpage:tx_locore_domain_model_unitsubpages:450955) Hier können Sie Kontakt mit Herrn Thierfeldt aufnehmen. Zudem finden Sie hier eine Liste mit weiteren Lehrer-Online-Beiträgen des Autors. Die Schülerinnen und Schüler sollen am Beispiel des Insulins den Zusammenhang zwischen der in einer Proteindatenbank gespeicherten Datei und der Umsetzung als Proteinmodell im Computer verstehen. eine Sequenz aus einer Datenbank abrufen können. mit einem einfachen Visualisierungsprogramm wie RasMol umgehen können. die Vor- und Nachteile verschiedener Darstellungsarten (Kugelstabmodell, Proteinrückgrat und raumfüllendes Kalottenmodell) erkennen und diese mithilfe eines Programms umsetzen können. grundlegendes Wissen über den 3D-Aufbau (die Tertiär- und Quartärstruktur) von Proteinen erarbeiten. Struktur-Funktionsbeziehungen begreifen und erklären können. Methoden zur Strukturaufklärung von Proteinen verstehen und wiedergeben können. Thema Proteinmodelle aus dem Internet - Beispiel Insulin Autorin Prof. Dr. Susanne Bickel Fächer Biologie, Chemie Zielgruppe Jahrgangsstufe 12/13 Zeitraum etwa 6 Stunden mit abschließender Präsentation Technische Voraussetzungen Rechner mit Internetzugang in ausreichender Zahl (Partner- oder Kleingruppenarbeit), (debug link record:lo_unit_subpage:tx_locore_domain_model_unitsubpages:458232) (kostenloser Download aus dem Internet) Planung (debug link record:lo_unit_subpage:tx_locore_domain_model_unitpopup:463298) Die Fotosynthese ist einer der bedeutungsvollsten biologischen Prozesse auf der Erde. Grüne Pflanzen wandeln Lichtenergie in chemische Energie um und speichern sie in Form energiereicher Moleküle. Diese werden dann in weiteren Stoffwechselprozessen als Energielieferanten für die Synthese von Kohlenhydraten aus den energiearmen Stoffen Kohlenstoffdioxid und Wasser verwendet. In diesem Prozess wird der für viele Lebewesen notwendige molekulare Sauerstoff gebildet. Die Fotosynthese gliedert sich somit in eine Lichtreaktion (Absorption von Lichtenergie, deren chemische Fixierung und Sauerstoffbildung) und in die lichtunabhängige Dunkelreaktion (Synthese von Glukose aus Kohlenstoffdioxid und Wasser). Die Schülerinnen und Schüler sollen die Teilreaktionen der Lichtreaktion mithilfe der Animation kennenlernen und protokollieren. die an der Reaktion beteiligten Biomoleküle und ihre Lokalisierung - innerhalb oder außerhalb der Thylakoidmembran - kennenlernen. Zusammenhänge formulieren (Kopplung der Fotosysteme) und eine Gesamtbilanz der Reaktion aufstellen. Thema Die Lichtreaktion der Fotosynthese Autor Dr. Ralf-Peter Schmitz Fach Biologie Zielgruppe Sekundarstufe II Zeitraum 1-2 Stunden für die selbstständige Erarbeitung (Einzel- oder Partnerarbeit); flexibel beim Einsatz zur Unterstützung des Unterrichtsgesprächs Technische Voraussetzungen Präsentationsrechner mit Beamer und/oder Computerarbeitsplätze in ausreichender Anzahl (Einzel- oder Partnerarbeit), Flash-Player (ab Version 8, kostenloser Download) Die Lernenden nutzen die Flash-Animation im Computerraum der Schule in Einzel- oder Partnerarbeit oder auch am heimischen Rechner (Hausaufgabe, Wiederholung). Ihre Ergebnisse können sie den Mitschülerinnen und Mitschülern im Rahmen eines kleinen Vortrags vorstellen. Den Ablauf der Lichtreaktion beschreiben sie dabei mithilfe der per Beamer projizierten Animation. Alternativ zur Nutzung der Animation im Computerraum kann sie nach einem zunächst "computerfreien" Unterricht der Lehrkraft auch dazu dienen, die Lichtreaktion zusammenzufassen und das Unterrichtsgespräch im Fachraum zu unterstützen. Inhalte und Funktionen der Animation Die Teilschritte der Lichtreaktion werden visualisiert. Arbeitsaufträge und Hintergrundinformationen ermöglichen eine selbstständige Erarbeitung des Themas. Die Schülerinnen und Schüler sollen grundlegendes Wissen über den 3D-Aufbau der Rotationsmaschine ATP-Synthase erwerben (Tertiär und Quartärstruktur). prinzipielle Struktur-Funktionsbeziehungen begreifen und erklären können. die wichtigsten Mechanismen der Zelle, chemische Energie in Bewegung umzuwandeln, kennen lernen. Proteinkomplexe in ihrer Eigenschaft als Motoren begreifen. Anwendungsmöglichkeiten für Nanomotoren kennen lernen und selber Ideen entwickeln. die Natur als Vorbild für technische Umsetzungen begreifen und dadurch ein Grundverständnis für die Bionik entwickeln. Utopien und unwissenschaftliche Presseberichte analysieren und auf ihren sachlichen Gehalt reduzieren lernen. Thema Nanomotoren in Natur und Technik Autorin Prof. Dr. Susanne Bickel Fach Biologie Zielgruppe Sek II, Leistungskurs, Projektunterricht zur Biotechnologie Zeitraum 4-5 Stunden Technische Voraussetzungen Rechner mit der Möglichkeit, Filme abzuspielen (zum Beispiel RealPlayer oder Quicktime Player , kostenlose Downloads), in ausreichender Anzahl (Partnerarbeit, Kleingruppen) Planung Nanomotoren in Natur und Technik

  • Biologie / Ernährung und Gesundheit / Natur und Umwelt
  • Sekundarstufe I, Sekundarstufe II

Wasser – Löslichkeit, Kalk und Wasserhärte

Interaktives

Die interaktive Übung für das Fach Chemie in den Klassen 8–9 vermittelt Grundlagen zur Wasserhärte, Kalkablagerungen und Trinkwasseraufbereitung und zeigt deren Bedeutung für Alltag und Technik. In den Anwendungsaufgaben lernen die Schülerinnen und Schüler, chemische Prozesse spielerisch zu verstehen und anzuwenden. Diese interaktive Übung ergänzt die Unterrichtseinheit "Wasser und seine chemischen Eigenschaften" und führt die Lernenden in wesentliche chemische Themen zu Wasserhärte, Kalkablagerungen und der Trinkwasseraufbereitung ein. Im Mittelpunkt stehen chemische Prozesse wie die Rolle von Ionen bei der Wasserhärte, die Löslichkeit von Substanzen sowie deren Abhängigkeit von Temperatur und pH-Wert. Die Aufgaben Aufgabe 1: Mithilfe dieser Aufgabe üben die Schülerinnen und Schüler spielerisch die Namen und Formeln von Ionen und Molekülen, die die Wasserhärte beeinflussen. Aufgabe 2: Diese Aufgabe verdeutlicht den Einfluss der Temperatur auf die Löslichkeit und den Sonderfall Kalk. Aufgabe 3: In dieser Aufgabe ordnen die Schülerinnen und Schüler Aussagen zum Einfluss des pH-Werts auf Kalk den Bereichen sauer, neutral und basisch zu. Aufgabe 4: Mit Hilfe dieser Übung ordnen die Schülerinnen und Schüler die einzelnen Schritte der Trinkwasseraufbereitung in der richtigen Reihenfolge an. Sie erkennen dabei den Ablauf von Flockung, Filtration und Desinfektion und vertiefen ihr Verständnis für wichtige Verfahren der Wasseraufbereitung. Fachkompetenz Die Schülerinnen und Schüler erklären den Zusammenhang zwischen Ionen, Löslichkeit, Temperatur, pH-Wert und Wasserhärte. beschreiben die Entstehung von Kalkablagerungen und deren Auswirkungen auf Alltag und Technik. ordnen die Schritte der Trinkwasseraufbereitung und erläutern deren Bedeutung für Gesundheit und Umwelt. Medienkompetenz Die Schülerinnen und Schüler nutzen interaktive digitale Übungen (Memory, Drag & Drop, Lückentext, Sortieren), um Fachbegriffe und chemische Prozesse zu erarbeiten. wenden digitale Lernformate selbstständig an, um Informationen zu strukturieren und Lösungen zu überprüfen. reflektieren die Chancen digitaler Werkzeuge für das Lernen und den Transfer von Wissen auf reale Problemstellungen.

  • Chemie
  • Sekundarstufe I

Veränderliche Sterne - Lichtkurven selbst gemacht

Unterrichtseinheit

Auf der Basis digitalisierter Fotoplatten aus der Sammlung der Sternwarte Sonneberg (Thüringen) erstellen und interpretieren die Schülerinnen und Schüler Lichtkurven veränderlicher Sterne. Und natürlich werden Veränderliche auch im Original beobachtet.Die bereits 1926 gestartete "Sonneberger Himmelsüberwachung" (Sky Patrol) beruht auf der Idee des deutschen Astronoms Paul Guthnick (1879-1947), den gesamten nördlichen Sternenhimmel per Astrofotografie zu überwachen. Nach mehr als 80 Jahren fotografischer Überwachung des Himmels lagern mehr als 275.000 Fotoplatten im Sonneberger Archiv - der zweitgrößten Sammlung der Welt - die die Geschichte des Lichtwechsels der bei etwa 50 Grad nördlicher Breite sichtbaren Himmelsobjekte (bis zur 14. Größenklasse) dokumentieren. Diese ?Chronik des Sternenhimmels? ist ein einmaliger Datenschatz, der noch viele Geheimnisse in sich birgt. Auf seiner Basis erstellen Schülerinnen und Schüler Lichtkurven eines veränderlichen Sterns vom Mira-Typ. Sie vergleichen diese mit Daten von Amateurastronomen aus dem Internet und planen eigene Beobachtungen von Mira und Algol. Das eigene Tun, die Arbeit mit Originaldaten und das Erfolgserlebnis sollen die Motivation und das Interesse an den Naturwissenschaften und der Mathematik fördern.Die an der Sternwarte Sonneberg seit 2004 durchgeführte Digitalisierung von Fotoplatten der Sonneberger Himmelsüberwachung eröffnet die Möglichkeit, Himmelsaufnahmen an jedem Computer "in die Hand zu nehmen" und Veränderlichenforschung in jeder Schule zu betreiben. Für das hier vorgestellte Projekt stellte die Sternwarte eine Auswahl der Plattenscans zur Verfügung. Das Projekt basiert auf didaktischen Materialien, die im Rahmen des Projektes Wissenschaft in die Schulen! entwickelt wurden. Der Einsatz der Argelander Stufenschätzmethode wurde im Rahmen eines Astronomiekurses der deutschen Schülerakademie (Thema: "Lichtsignale aus dem All - Veränderliche Sterne", Marburg 2005) und bei Lehrerfortbildungen (Sonneberg 2004, MNU Karlsruhe 2006) erfolgreich getestet. Methoden, Fertigkeiten und Computereinsatz Im Rahmen des Projektes wird die Nutzung des Computers als nützliches Werkzeug auf vielfältige Art gefördert. In der Astronomie beginnt (fast alles) mit der Beobachtung Mit Sternkarten oder Planetariumsprogrammen werden Positionen und Sichtbarkeiten von Veränderlichen bestimmt. Der Lichtwechsel von Veränderlichen Lichtkurvendiagramme und Ursachen der Veränderlichkeit von Sternen werden vorgestellt und mithilfe einfacher Modelle erklärt. Der fotografierte Himmel Original-Fotoplatten aus dem Sonneberger Archiv werden untersucht. Ein Veränderlicher wird aufgespürt und Helligkeitsschätzungen werden vorbereitet. Die Argelander Stufenschätzmethode Aus 23 Stufenschätzungen erstellen die Schülerinnen und Schüler eine beispielhafte Lichtkurve des Veränderlichen R Cassiopeia. Der Veränderliche R Cassiopeia Auf der Basis von 83 Schätzfeldern werden das Stufenwert-Helligkeit-Diagramm und die Lichtkurve von R Cas dargestellt (Millimeterpapier oder Tabellenkalkulation). Was uns die Lichtkurve verrät Lichtkurven von R Cassiopeia werden interpretiert und verglichen. Details zu den Mira-Sternen und den Ursachen ihres Lichtwechsels werden berichtet. Rückkehr zur Beobachtung: Mira und Algol Die Schülerinnen und Schüler planen die Beobachtung der Veränderlichen Sterne Mira und Algol. Die Schülerinnen und Schüler sollen basierend auf digitalisierten Fotoplatten der Sternwarte Sonneberg die Lichtkurve eines veränderlichen Sterns erstellen und dabei die Argelander Stufenschätzmethode anwenden. eine wissenschaftliche Arbeitsweise erleben, die über Jahrzehnte im Zentrum der Forschungsarbeit vieler Sternwarten stand. sich mit der Messfehlerproblematik auseinandersetzen. die Typen Veränderlicher Sterne kennen lernen und die Ursachen der Veränderlichkeit verstehen. Veränderliche Sterne beobachten. Schätzmethode und Messfehlerproblematik Das hier vorgestellte Projekt knüpft an verschiedene "Wissensbereiche" an und trainiert vielfältige Fähigkeiten und Fertigkeiten der Schülerinnen und Schüler. Ein zentraler Punkt ist die Vermittlung einer grundlegenden Methode zur Helligkeitsbestimmung von Sternen - der Argelander Stufenschätzmethode. Hierbei wird das Prinzip der Relativmessung angewandt und verdeutlicht. Die Funktion des Auges als "Messinstrument" rückt ins Bewusstsein der Schülerinnen und Schüler. Die Subjektivität des Augenmaßes ist gut geeignet, die Messfehlerproblematik (subjektive Fehler) zu belegen. Physikalisch-mathematische Denkweisen Die Frage nach den Ursachen des Lichtwechsels der Sterne bedarf physikalischer und mathematischer Denkweisen. Das Projektergebnis ist eine Lichtkurve, die den zeitlichen Verlauf der Sternhelligkeit präsentiert. Diese Kurve gilt es zu interpretieren, wobei grundlegende Begriffe wie Periode und Amplitude genutzt werden müssen. Mustererkennung und Datenauthentizität Es sei auch erwähnt, dass die Arbeit mit Bildern von Sternfeldern die Fähigkeit der Mustererkennung schult. Der Umgang mit wissenschaftlichen Originaldaten vermittelt Authentizität, die wichtig für die "Anerkennung" des in der Schule Gelernten ist, und ist zudem ein Motivationsfaktor für die Schülerinnen und Schüler. Der Computereinsatz spielt in dem Projekt eine zentrale Rolle. Die zu untersuchenden Sternfelder liegen als Bilddateien vor, wobei die Helligkeitsstufen der Sterne am Bildschirm geschätzt werden können. Weitere Daten können über das Internet (Sternwarte Sonneberg) abgerufen werden. Die Datenauswertung kann durch Excel oder andere Tabellenkalkulationsprogramme unterstützt werden. Zur Interpretation der Ergebnisse kann auf so genannte Lichtkurvengeneratoren zurückgegriffen werde, die aus Daten von verschiedenen Amateurbeobachtern Lichtkurven für viele Veränderliche erstellen. Zur Veranschaulichung der Ursachen der Veränderlichkeit eignen sich Animationen. Zur Planung der Beobachtung von Veränderlichen werden Planetariumsprogramme, Datumsrechner (Umrechnung zwischen Julianischem und Gregorianischem Datum) und verschiedene Informationsseiten (zum Beispiel vorausberechnete Maxima und Minima von bestimmten Veränderlichen) aus dem Internet genutzt. Einstieg und Motivation Die Lernenden sind mit der Definition eines Stern und den Sternbild- und Sternbezeichnungen bereits vertraut. Sie erfahren, dass es im Sternbild Walfisch einen Stern mit dem Namen Mira gibt, was "Die Wunderbare" bedeutet. Per Beamer oder Overheadfolie wird eine historische Karte des Sternbildes gezeigt und gefragt, warum der Stern so heißen könnte. Recherche Die Jugendlichen recherchieren Informationen zu Mira im Internet oder nutzen ausgelegte Printmaterialien (Bücher, Artikel). Sie lernen, dass bestimmte Sterne ihre Helligkeit auch in kurzen Zeiträumen ändern und können diese Zeiträume von langfristigen Änderungen, die mit der Sternentwicklung zusammen hängen, abgrenzen. Erste Bekanntschaft mit den Veränderlichen Die Schülerinnen und Schüler suchen mithilfe detaillierter Sternkarten oder eines Planetariumsprogramms die Positionen der Veränderlichen Sterne Omikron Ceti (Mira), Beta Persei, Delta Cephei, Alpha Orionis und Beta Lyrae auf und tragen diese in die unbeschriftete Sternkarte des Arbeitsblattes ein (sternkarte_veraenderliche.pdf). Sie bestimmen die Jahreszeiten, in denen diese Sterne am Abendhimmel gut zu beobachten sind. Dies kann wiederum mit einem Planetariumsprogramm oder mit einer einfachen drehbaren Sternkarte erfolgen. Die Jugendlichen werden aufgefordert, die zum Zeitpunkt des Projektes beobachtbaren "Originale" auch am Abendhimmel - einzeln oder mit der Gruppe - aufzusuchen. Definition der Veränderlichen Veränderliche Sterne ändern ihre Helligkeit im Laufe der Zeit (Millisekunden bis Jahrhunderte). Die Amplituden liegen zwischen 0,001 und 20 Größenordnungen (mag = magnitudo, Scheinbare Helligkeit). In diesem Sinne ist auch unsere Sonne ein Veränderlicher Stern (11 Jahre, 0,004 mag = 0,4 Prozent). Historisches Der erste Veränderliche wurde im Jahre 1596 durch den in Ostfriesland lebenden Pfarrer David Fabricius entdeckt. Er beobachtete im Sternbild Cetus (Walfisch) einen Stern, den er Monate später nicht mehr und nach weiteren Monaten wieder deutlich sehen konnte. Er nannte diesen Stern Mira (lateinisch "Die Wunderbare"). Bis zur Mitte des 19. Jahrhunderts wurden lediglich 16 weitere Veränderliche gefunden. Erst nachdem man begann, den Himmel zu durchmustern um Sternkataloge zu erstellen, stieg die Zahl der zufälligen Entdeckungen von veränderlichen Sternen. Nach der Einführung der Fotografie in die astronomische Beobachtung hatte man eine Methode zur systematischen Veränderlichensuche, bei der sich in Deutschland die Sonneberger Sternwarte besondere Verdienste erwarb. Die Zahl der bekannten Veränderlichen stieg sprunghaft an. Bis 1968 wurden etwa 10.000 Objekte entdeckt (bis heute etwa 11.000). Printmedien zum Thema "Veränderliche Sterne" für die Recherche (alternativ oder zusätzlich zur Internetrecherche) alternativ zum Planetariumsprogramm eine detaillierte Sternkarte eine drehbare Sternkarte Mira und die Veränderlichen - Ergebnissicherung Die Ergebnisse der Vorstunde (Position von Veränderlichen auf der Sternkarte und ihre Beobachtbarkeit) werden per Schülerdemonstration kurz vorgestellt (vergleiche Ergebnisblatt "sternkarte_veraenderliche_ergebnisse.pdf"; Präsentation per Beamer oder Overhead-Folie). Nach der Zusammenfassung der "Eckdaten" der Mira-Veränderlichkeit (die Helligkeit von Mira schwankt mit einer Periode von etwa 331 Tagen zwischen der 2. und der 9. Größenklasse) führt das Unterrichtsgespräch zu der Forderung nach einem Hilfsmittel zur Vorhersage. In einem Lehrervortrag werden die Größe "Scheinbare Helligkeit", die Julianische Tageszählung und Lichtkurven vorgestellt. Einzelne Schülerinnen und Schüler zeichnen Lichtkurven an die Tafel, die die zeitlichen Verläufe der scheinbaren Helligkeiten folgender Objekte wiedergeben: Stern mit konstanter Helligkeit Mondbedeckung eines Sterns "Sinkender Stern" (Lichtschwächung durch die Atmosphäre) Typen Veränderlicher Sterne Animationen von verschiedenen Veränderlichen (Cepheiden, Algol-Veränderliche, Eruptive Veränderliche) werden per Beamer präsentiert und Lichtkurven an der Tafel vorgegeben. Die Lernenden ordnen diesen Lichtkurven die in den Animationen dargestellten Typen veränderlicher Sterne zu. In einem Lehrervortrag wird mithilfe von Vergleichen und Analogien ein grobes Bild der physikalischen Hintergründe des Lichtwechsels vermittelt. Variable stjerner: Animationen Animationen und Informationen von Erling Poulsen auf der Website des Rundetaarn-Observatoriums in Dänemark. Veränderlichentypen und die Ursache des Lichtwechsels Die Aufzeichnung des Lichtwechsels der Veränderlichen zeigt, dass es verschiedene Gruppen von Sternen mit ähnlichem Verlauf der Lichtkurve gibt. Heute kennt man viele verschiedene Typen veränderlicher Sterne, die sich entsprechend der Hauptursache ihrer Veränderlichkeit drei Familien zuordnen lassen: den pulsierenden Veränderlichen (zum Beispiel Mira-Sterne, Cepheiden), den eruptiven Veränderlichen (zum Beispiel Novae und Supernovae) und den Bedeckungsveränderlichen (zum Beispiel Algol-Sterne). Pulsationssterne "Normale" Sterne verhalten sich wie eine Schaukel auf einem Spielplatz, die nur einmal angeschoben wurde - ihre Schwingung endet schnell infolge der Dämpfung. Pulsationssterne haben einen "Ventilmechanismus", der dafür sorgt, dass die Schwingung durch regelmäßige Energiezufuhr (Strahlungsenergie) aufrechterhalten wird. Eruptive Veränderliche Ursache sind schnelle Fusionsreaktionen (lokal oder global), etwa vergleichbar mit einem gleichmäßig brennenden Feuer, in das schnell entzündlicher Brennstoff gegeben wird oder das eine Temperatur erreicht hat, bei der ein bestimmter Stoff plötzlich zu brennen anfängt. Bedeckungsveränderliche Bedeckt der kleinere Stern eines Doppelsternsystems einen Teil des größeren oder helleren Sterns des Systems, ergibt sich ein schmales Minimum in der Lichtkurve. Wenn der kleinere hinter den größeren Stern gerät, beobachtet man ein weiteres, weniger tiefes Minimum der Leuchtkraft. Die Leuchtkraft der beiden Sterne selbst ist konstant. Der "Mechanismus" entspricht dem Prinzip einer Sonnenfinsternis. Die im Unterricht gezeigten Animationen zu den Veränderlichentypen finden Sie auf der Seite zu den Variable stjerner des Rundetaarn-Observatoriums in Dänemark. Vorkenntnisse Die Schülerinnen und Schüler sind mit der Betrachtung und Bearbeitung digitaler Bilder und im Umgang mit der verwendeten Bildbearbeitungs-Software vertraut. Untersuchung einer Fotoplatte Den Lernenden wird der digitalen Scann der "Platte 300300" aus dem Sonneberger Plattenarchiv aus dem Jahr 1966 vorgestellt (Präsentation per Beamer). Diese Platte zeigt unter anderem das Sternbild Cassiopeia. Die Jugendlichen verbinden am Rechner in Partnerarbeit die hellsten Sterne dieses Sternbildes miteinander (Abb. 1, Platzhalter bitte anklicken) und vergleichen das Sternbild mit einer Darstellung auf einer Sternenkarte. Bevor die Arbeit mit den Sternfeldaufnahmen beginnt, müssen die Schülerinnen und Schüler für die "Bildprobleme" sensibilisiert werden. Auch die Orientierung auf der Himmelsaufnahme stellt eine Herausforderung dar. In Partnerarbeit und im Unterrichtsgespräch werden folgende Fragen beantwortet: Woraus kann auf die Sternhelligkeiten geschlossen werden? (Größe und Schwärzung der Scheibchen) Die Schwärzungsscheibchen der Sterne verändern ihr Aussehen mit zunehmendem Abstand vom Plattenzentrum. Wie verändern sie sich und wie lässt sich das erklären? (beste Abbildung auf optischer Achse; mit größer werdendem Abstand wird insbesondere der Astigmatismus wirksam) Untersuchung von "Platte 300308": Wann wurde diese Platte aufgenommen? Was fällt auf dieser Fotoplatte auf? (14. Oktober 1966; die Fotoplatte zeigt einen kleinen Kometen, siehe Abb. 2) Die Ergebnisse werden an der Tafel oder auf einer Folie gesichert. Den Jugendlichen soll bewusst werden, dass ein Archiv von Himmelsaufnahmen eine "Chronik der Geschichte des Sternhimmels" darstellt und dass Sternfeldaufnahmen als Grundlage für die Bestimmung von Lichtkurven genutzt werden können. Aufspüren des Veränderlichen R Cassiopeia Die Lernenden erleben, dass durch den Wechsel zwischen verschiedenen Aufnahmen ein und desselben Sternfeldes Helligkeitsänderungen "ins Auge springen". Zur Erleichterung der Arbeit wird dafür das interessierende Sternfeld (Schätzfeld) aus der digitalen Fotoplatte am Computer ausgeschnitten. Die resultierenden Bilder werden dann mit geeigneter Software "zum Laufen" gebracht (zum Beispiel mit einem GIF-Animator oder durch den schnellen Bildwechsel mit dem Windows Bildbetrachter Image Viewer). Das Ergebnis ist eine kleine Animation, mit deren Hilfe der Veränderliche "R Cas" (ein Mira-Stern), aufgespürt wird (siehe "r_cas_neg.mov"). Vorbereitung der Helligkeitsschätzung Die Schülerinnen und Schüler schneiden aus der Aufnahme "fotoplatte_300308.jpg" den im Bild "fotoplatte_300296_teil.jpg" gezeigten Bildausschnitt um R Cas herum aus und beschriften den Veränderlichen sowie die Vergleichssterne A, B, und C. Abb. 3 (Platzhalter bitte anklicken) zeigt die Schätzfelder aus "fotoplatte_300296_teil.jpg" (oben) und "fotoplatte_300307_teil.jpg" (unten). Es handelt sich um zwei Aufnahmen, die in geringem zeitlichen Abstand aufgenommen wurden. Der Helligkeitswechsel von R Cassiopeia (R) ist deutlich zu erkennen. Historischer Einstieg Im Rahmen eines kurzen Lehrervortrags wird berichtet, dass Mitte des 19. Jahrhunderts Friedrich Wilhelm Argelander (1799-1875) seine Methode zur Helligkeitsbestimmung von Sternen entwickelte, die eine systematische Katalogisierung der Sternhelligkeiten ermöglichte. Damit versetzte er auch die Amateurastronomen in die Lage, Helligkeitsänderungen bei Sternen festzustellen und sich in die astronomische Forschungsarbeit einzubringen. Erstellung der Lichtkurve Die Argelander Stufenschätzmethode wird vorgeführt und dann gleich anhand projizierter Sternfeldbilder (siehe Abb. 4 und "stufenschaetzmethode_einfuehrung.pdf") in Zweiergruppen geübt. Die Lehrkraft führt die Präsentation "stufenschaetzmethode_einfuehrung.pdf" per Beamer vor und die Schülerinnen und Schüler schätzen und notieren die Ergebnisse in einer Tabelle (tabelle_r_cas_stufenschaetzung_leer.pdf). Ziel der beiden Unterrichtsstunden ist die beispielhafte Erstellung einer Lichtkurve aus 23 Stufenschätzungen des Veränderlichen R Cassiopeia (R Cas). Es soll noch keine Interpretation der Ergebnisse vorgenommen werden. Die verwendeten Daten werden im folgenden Abschnitt des Projektes, ergänzt durch viele neue Daten, erneut vorkommen. Die Schülerinnen und Schüler sollen dann bewusst diese Sternfelder noch einmal schätzen, um zu erleben, dass subjektive Fehler mit Erfahrung, Tagesform und vielen anderen Faktoren zu tun haben. Schätzungsfelder - Auswertung mit oder ohne Computer Den Schülerinnen und Schülern stehen 83 Schätzfelder des Gebietes um den Stern R Cassiopeia zur Verfügung. Im Rahmen der Auswertung dieser "Rohdaten" können die Fertigkeiten der Schülerinnen und Schüler bei der Nutzung des Computers als Werkzeug intensiv geschult werden. So bietet sich beim Schätzen der Helligkeiten am Bildschirm der Windows Bildbetrachter Image Viewer als Instrument an, das es sehr einfach macht, von einem Schätzungsfeld zum nächsten zu wechseln. Die Schätzungsfelder werden dabei stets auf Bildschirmgröße geweitet. Die Stufenschätzung kann - bei Mangel an Computern - wie beim Einstieg in die Argelander Methode (4. und 5. Stunde) auch frontal am Projektionsbild im gut verdunkelten Raum durchgeführt werden. Alternativ können die Helligkeiten auch auf Ausdrucken der Plattenausschnitte geschätzt werden. Auswertung der Daten per Tabellenkalkulation Excel oder andere Tabellenkalkulations-Software erlauben das praktische Einfügen von Datenkolonnen per "Copy" und "Paste". Sie ermöglichen auch eine automatisierte Berechnung der Helligkeiten aus den Stufenwerten (siehe "mappe_auswertung.xls"). Hierbei kann die zuvor mit Excel bestimmte Formel der Regressionsgeraden im Stufenwert-Helligkeit-Diagramm genutzt werden. Abb. 5 zeigt die von den Schülerinnen und Schülern ermittelte Lichtkurve des Veränderlichen R Cas. 7. Stunde Die Jugendlichen praktizieren die Argelander Stufenschätzmethode am Computerbildschirm oder anhand von Ausdrucken der Schätzungsfelder. 8. Stunde Die Schülerinnen und Schüler bestimmen Stufendifferenzen, berechnen Mittelwerte, korrigieren die Stufenwerte und ermitteln endgültige Stufenwerte. 9. Stunde Die Lernenden ermitteln Stufenwerte für die Vergleichssterne, zeichnen das Stufenwert-Helligkeit-Diagramm (Millimeterpapier oder Tabellenkalkulation) und bestimmen mit diesem aus den Stufenwerten die Helligkeiten. Sie zeichnen die Lichtkurve auf Millimeterpapier oder mithilfe eines Tabellekalkulations-Programms. Alternativ zur Auswertung mit Excel oder einem anderen Tabellenkalkulationsprogramm können auch Taschenrechner und Millimeterpapier zum Einsatz kommen. Die folgenden Begriffe und Phänomene müssen den Schülerinnen und Schülern bereits bekannt sein, um die physikalischen Hintergründe des Pulsationsmechanismus von Mira-Sternen zu verstehen: gedämpfte, ungedämpfte und erzwungene Schwingungen Kompression und Expansion von Gas Wärme und Wärmeenergie Ionisation und Ionisationsenergie Energietransport durch Strahlung Absorption Interpretation der Lichtkurve von R Cas Die Jugendlichen zeichnen eine Ausgleichskurve durch ihre Datenpunkte, beschreiben den Kurvenverlauf, ermitteln die Periodendauer von R Cas (etwa 430,5 Tage) und bestimmen anhand der Lichtkurve den Variablentyp (Mira-Stern). Sie erzeugen mithilfe eines Online-Lichtkurvengenarators eine Vergleichslichtkurve auf der Basis der Daten von geübten Amateurbeobachtern. Die Übereinstimmung wirkt sehr motivierend. Gemeinsamkeiten, aber auch Unterschiede werden beschrieben und erörtert: Die Verläufe sind sehr ähnlich, die Helligkeitsbereiche unterscheiden sich jedoch. Dies liegt daran, dass die Sonneberger Daten fotografisch gewonnen wurden, die Amateurdaten aber auf Augenbeobachtungen basieren. Die Empfindlichkeit der fotografischen Emulsion über der Wellenlänge ist etwas anders als die des Auges. Mira-Sterne und ihr Lichtwechsel Der die Stunde abschließende Lehrervortrag zu Mira-Sternen und dem Zustandekommen ihrer Pulsationen erfordert die oben genannten physikalischen Vorkenntnisse. Mira ist ein Roter Riese vom Spektraltyp M. Mira selbst hat einen mittleren Durchmesser von etwa 550 Millionen Kilometern. Der Stern würde damit das Sonnensystem bis hin zum Planetoidengürtel ausfüllen. Die wahre mittlere Sterngröße ist jedoch kleiner, denn eine den Stern umgebende Wolke aus Molekülen täuscht ein größeres Ausmaß vor. "Die Wunderbare" im Walfisch repräsentiert das Endstadium eines Sterns von der Masse unserer Sonne. Der Pulsationsmechanismus von Mira Die Pulsation ist mit einer ungedämpften Schwingung vergleichbar. Dieser Mechanismus funktioniert nur, wenn Energie im richtigen Schwingungszustand (in der richtigen Phase) zugeführt wird. Ein anschauliches Bild dafür bietet eine Spielplatz-Schaukel: Die Schwingung der Schaukel bleibt erhalten, wenn man sie bei der "Auswärtsbewegung" anschiebt. So muss auch der Hülle eines schwingenden Sterns Energie zugeführt werden, wenn sie expandiert. (Wärme-)Energie kann im Stern nur durch Strahlung zugeführt werden. Dazu ist es erforderlich, dass der Stern bei Kompression "undurchsichtiger" wird, das heißt, Strahlungswärme "tankt", die dann bei der Expansion treibend (entdämpfend) frei werden kann. In "normalen" (nicht veränderlichen) Sternen sind die Verhältnisse gerade umgekehrt, so dass Schwingungen schnell ausgedämpft werden. In Riesensternen kann dieser Fall aber in der richtigen Tiefe eintreten. Weitere Details In Mira sind die Bedingungen für die Ionisation von Wasserstoff (Temperatur und Druck) in genau der Tiefe gegeben, die für die Aufrechterhaltung des Pulsationsmechanismus erforderlich ist. Da die Sternmaterie größtenteils aus Wasserstoff besteht (im Zentrum eines Sterns ist in der Endphase seines "Lebens" zwar nur noch Helium oder Kohlenstoff vorhanden, aber rundherum bleibt viel Wasserstoff übrig, der nicht zum Fusionieren kommt) und dessen Ionisationsenergie hoch ist, wird dabei viel Energie gespeichert, die bei der Expansion massiv frei wird. Mira-Sterne pulsieren weitaus stärker als Cepheiden. Ihre starke Helligkeitsänderung beruht auch auf der periodischen Entstehung von absorbierenden Molekülen im Außenbereich. Allgemeine Hinweise Mira soll nun gezielt mit bloßem Auge gesichtet werden (Beobachtungszeit: Herbst und Winter). Dazu ist es wichtig, die Zeit des Maximums und Minimums zu kennen. Diese Zeiten können im Internet recherchiert werden. Mit der Kenntnis des Lichtkurvenverlaufs (hier wird der Einfachheit halber eine Lichtkurve von R Cas zu Grunde gelegt) können die Jugendlichen nun auch den Zeitraum abschätzen, innerhalb dessen die Helligkeit von Mira unterhalb der 6. Größenklasse liegt (Wissenstransfer). Das Julianische Datum findet nochmals Anwendung, indem es ins bürgerliche (gregorianische) Datum umgerechnet werden muss. Ein anderes Beobachtungsprojekt betrifft den Bedeckungsveränderlichen Algol im Sternbild Perseus. Dieser Stern bietet die Möglichkeit, den Helligkeitsabfall innerhalb einiger Stunden mit bloßem Auge zu verfolgen. Dies können die Schülerinnen und Schüler auch an der Lichtkurve ersehen. Damit man das Minimum optimal beobachten kann, müssen einige Voraussetzungen erfüllt sein: möglichst kein Mondlicht während des Minimums möglichst große Höhe über dem Horizont günstige Abendzeit Zusammen mit astronomischen Grundkenntnissen sind hier die planerischen Fähigkeiten der Schülerinnen und Schüler gefordert. Ausblickend lässt sich das für R Cas gegebene Sternfeld (27 Grad mal 27 Grad) nach weiteren Veränderlichen durchforsten. Die Plattendaten können beim Autor dieses Artikels, Dr. Olaf Fischer, angefragt werden. Es besteht auch die Möglichkeit einer Verlängerung der Messreihe für R Cas durch weitere Daten. Hier sollte eventuell entstandenes Schülerinteresse weitere Nahrung finden können.

  • Mathematik / Rechnen & Logik / Physik / Astronomie
  • Sekundarstufe II

Waffen im Kampf gegen AIDS

Unterrichtseinheit

Schülerinnen und Schüler lernen in dieser Unterrichtseinheit nicht nur den Lebenszyklus des Humanen Immundefizienz-Virus (HIV) kennen. Sie erfahren, wie die molekularbiologische Grundlagenforschung der strategischen Entwicklung neuer Wirkstoffe im Kampf gegen AIDS den Weg bahnt.Seit der Entdeckung des AIDS-Virus HIV im Jahre 1983 forschen Wissenschaftler auf der ganzen Welt an der Entwicklung von Medikamenten, die die Ausbreitung der AIDS-Pandemie verlangsamen. Im Wissen darum, dass das Virus sich schneller verändert als Medikamente oder Impfstoffe entwickelt werden können, liegt ein Schwerpunkt der bisherigen Erfolge darin, die Ausbreitung des Virus innerhalb eines infizierten Körpers zumindest zu verlangsamen. Retroviren wie das HI-Virus haben im Vergleich zu anderen Viren eine besondere Strategie, wenn es darum geht, ihre Erbinformation in das Genom der Wirtszelle zu integrieren und es dort vermehren zu lassen. Das Enzym Reverse Transkriptase spielt dabei eine zentrale Rolle und bietet somit einen wichtigen Ansatzpunkt für die Bekämpfung der Krankheit AIDS. Neue Hoffnungen der Wissenschaftler ruhen auf sogenannten Entry-Hemmern. Diese bekämpfen nicht mehr die Vermehrung der Viren in den befallenen Zellen, sondern sollen die Infektion neuer Wirtszellen im Körper verhindern. Die Bedrohung ist nicht gebannt! Der wissenschaftlich-medizinische Fortschritt hat eine Reihe antiviraler Präparate hervorgebracht, die HIV-Infizierten - wenn sie die Therapievorschriften sehr gewissenhaft beachten - bei passabler Lebensqualität eine recht hohe Lebenserwartung ermöglichen. Dies führt in der Gesellschaft jedoch dazu, dass AIDS, gerade auch bei Schülerinnen und Schülern, seinen Schrecken verloren zu haben scheint. Dennoch: Letztendlich ist AIDS nach wie vor eine Infektion mit tödlichem Ausgang. Reverse-Transkriptase-Hemmer und Entry-Inhibitoren Durch die Auseinandersetzung mit dem Infektions- und Vermehrungszyklus des HI-Virus kann das Problembewusstsein bei den Jungen und Mädchen geschärft werden. Durch eine intensive Beschäftigung mit dem Enzym Reverse Transkriptase erkennen sie nicht nur die Bedrohung, sondern bekommen auch einen Eindruck von der Vielfältigkeit der Spezialisierung in der Natur. Die Untersuchung der Wirkweise unterschiedlicher Reverse-Transkriptase-Hemmer führt die Lernenden an die aktuelle Arbeit der Forscherinnen und Forscher heran. Ein Bericht über einen neu gefundenen Entry-Inhibitor zeigt den Weg in die Zukunft der AIDS-Forschung auf und regt an, die Chancen des neuen Präparates beim Kampf gegen AIDS zu diskutieren. Struktur der Unterrichtseinheit Das vorliegende Arbeitsmaterial verteilt sich auf drei Module. Diese bauen inhaltlich aufeinander auf und können hintereinander abgearbeitet werden. Es ist aber auch möglich, alle Module einzeln und voneinander unabhängig im Unterricht einzusetzen. Modul 1: Vermehrungszyklus des HI-Virus Schülerinnen und Schüler gewinnen einen Einblick in den Vermehrungszyklus des HI-Virus. Durch die Erstellung eines Storyboards und die mögliche anschließende Verfilmung werden die gebotenen Informationen nicht nur passiv rezipiert, sondern aktiv aufgenommen und umgearbeitet. Durch die Kreativarbeit der Lernenden werden unterschiedliche Zugangskanäle angesprochen und aktiviert. Modul 2: Die Reverse Transkriptase und ihre Hemmung Hier begeben sich die Schülerinnen und Schüler auf die molekulare Ebene. Dynamische Folien mit integrierten Java-Applets geben ihnen die Möglichkeit, Struktur und Funktionen der Reversen Transkriptase zu erforschen und anschließend die Wirkung eines kompetitiven und eines nicht kompetitiven Hemmstoffes auf das Enzym zu untersuchen. Interaktive Molekülmodelle können dabei am Bildschirm gedreht und gewendet werden. Modul 3: AIDS-Virus mit stumpfem Stachel Das abschließende dritte Modul gibt anhand eines Radiobeitrags (Deutschlandradio, Dezember 2010) einen Ausblick auf die möglichen Entwicklungen in der AIDS-Therapie der kommenden Jahre. Der Beitrag regt als Audio- oder Textdatei zu einer abschließenden Diskussion über die Chancen aktueller und zukünftiger AIDS-Medikamente an. Wird AIDS schon bald "heilbar" sein? Direkt zu den Modulen Modul 1: Vermehrungszyklus des HI-Virus, Texterschließung Schülerinnen und Schüler erschließen den HIV-Vermehrungszyklus aus einem Text. Sie entwickeln Überschriften und fassen wichtige Passagen mit eigenen Worten zusammen. Modul 1: Storyboard und Animation Aufbauend auf die Textarbeit werden mit der Kreativtechnik "Storyboard" fachliche Inhalte intensiv reflektiert. Optional wird daraus eine kleine Animation realisiert. Modul 2: Die Reverse Transkriptase und ihre Hemmung Ausgehend von den molekularen Grundlagen werden Angriffsflächen der Viren identifiziert. So gerät die Reverse Transkriptase ins Visier der Lernenden. Modul 2: Lernumgebung "Reverse Transkriptase" Die Lernumgebung ermöglicht die Untersuchung von Struktur und Funktion sowie der Wechselwirkung des Enzyms mit einem kompetitiven und einem allosterischen Hemmstoff. Modul 3: AIDS-Virus mit stumpfem Stachel Aktuelle Zahlen belegen, dass AIDS längst nicht besiegt ist. Warum ist der Kampf gegen HIV so schwierig? Und wie können neuartige Medikamente wirken? Die Schülerinnen und Schüler sollen den Infektionsweg und den Vermehrungszyklus des HI-Virus kennenlernen. Möglichkeiten der Hemmung der HIV-Vermehrung erkennen und benennen können. die Reverse Transkriptase strukturell und funktional untersuchen. verschiedene Wege der Hemmung der Reversen Transkriptase verstehen. in der Diskussion über AIDS-Therapien einen eigenen Standpunkt entwickeln und begründet vertreten. Andocken und Eindringen in die Wirtszelle Der Vermehrungszyklus von Viren ist vielen Schülerinnen und Schülern schon am Ende der Sekundarstufe I bekannt. Sie wissen, dass Viren den Biosyntheseapparat ihrer Wirtszellen für die Vermehrung ihres Erbguts und zur Bildung viraler Proteine einspannen. Der Vermehrungszyklus des HI-Virus entspricht diesem Muster in großen Teilen. Das Virus dockt durch spezifische Interaktionen viraler Oberflächenproteine mit den Proteinen auf der Zellmembran an die Wirtszelle an. Daraufhin verschmilzt die Virusmembran mit der Zellmembran und das Capsid gelangt in das Zytoplasma. Die Visitenkarte der Retroviren: Reverse Transkription Innerhalb der Wirtszelle setzt das Capsid das virale Erbgut und eine Reihe viraler Proteine frei. Und hier beginnt die Besonderheit des HI-Virus und aller Retroviren. Das virale Protein Reverse Transkriptase erstellt aus dem Einzelstrang-RNA-Genom des Virus eine cDNA. (Eine "complementary DNA" ist eine DNA, die von der Reversen Transkriptase aus RNA gebildet wird.) Durch virale Integrasen wird das virale Genom in Form einer Doppelstrang-DNA in den Zellkern geschleust und in das Genom der Wirtszelle integriert. Vermehrung und Freisetzung Die weiteren Abläufe entsprechen dem üblichen viralen Schema: Die bei der Transkription im Zellkern gebildete virale Boten-RNA wird bei der Proteinbiosynthese translatiert. Die gebildeten viralen Proteine werden zusammen mit der RNA zu neuen Virus-Capsiden zusammengebaut und verlassen die Wirtszellen über Exocytose. Dabei nehmen sie einen Teil der mit viralen Proteinen bestückten Zellmembran als "Envelope" mit. Den gegenüber von DNA-Viren abgewandelten Vermehrungszyklus der Retroviren sollen sich die Schülerinnen und Schüler mithilfe eines Textes (hiv_vermehrunsgzyklus_schuelertext.pdf/rtf) erarbeiten. Folgende Punkte sollten vorab im Unterricht behandelt worden sein: Aufbau von Biomembranen: Lipiddoppelschichten mit Membranproteinen Aufbau des Immunsystems, zelluläre und humorale Abwehr Enzyme (Polymerasen, Proteasen) Nukleinsäuren, Proteinbiosynthese bei Eukaryoten Eigenschaften, Aufbau und Vermehrungszyklus von DNA-Viren; es ist zu empfehlen, zunächst den Vermehrungszyklus eines DNA-Virus zu behandeln, bevor Retroviren thematisiert werden. Der Arbeitsauftrag verlangt von den Lernenden eine Strukturierung des Textes, die Vergabe von Überschriften und eine kurze inhaltliche Zusammenfassung der Passagen. Die Ergebnisse werden vorgestellt und im Plenum diskutiert. Als Resultat sollte eine gemeinsame Beschreibung abgestimmt werden. In Modul 2 der Unterrichtseinheit soll der Text als Grundlage der Storyboard-Entwicklung zum Einsatz kommen. 1. Andocken an die Zielzelle Proteine in der Virushülle erkennen Andockstellen auf der Zelloberfläche. 2. Fusion der Membranen Wechselwirkungen zwischen den Membranproteinen bewirken die Fusion von der Virushülle mit der Zellmembran. 3. Entpacken der "Fracht" Die Proteinhülle des Viruspartikels wird im Zytoplasma der Zelle abgebaut. 4. Reverse Transkription Die in Form von Einzelstrang-RNA vorliegende virale Erbinformation wird im Zytoplasma mithilfe der Reversen Transkriptase in Doppelstrang-DNA umgeschrieben. 5. Integration Das Doppelstrang-DNA-Genom des HI-Virus wird in den Zellkern transportiert und mithilfe der Integrase in die zelluläre DNA eingebaut. 6. Transkription/Replikation Die zelluläre RNA-Polymerase stellt Kopien des viralen Genoms her. 7. Translation viraler Proteine Der zelluläre Transkriptionsapparat erzeugt die viralen Proteine. 8. Bearbeitung ("Prozessierung") der Proteine Die virale Protease zerlegt die primären Translationsprodukte in funktionsfähige Proteine. 9. Zusammenbau und Freisetzung Viruspartikel bauen sich "von selbst" zusammen und schnüren sich an der Plasmamembran, die virale Membranproteine enthält, nach außen ab. Ausgestattet mit dieser Hülle können sie mit der Membran weitere Wirtszellen verschmelzen und einen neuen Vermehrungszyklus einleiten. Planungshilfe aus den Disney-Studios Storyboards sind eine Erfindung der Disney-Studios und werden gerne in der Filmproduktion eingesetzt. Es handelt sich dabei um Visualisierungen von Drehbüchern. Handlungsverläufe einzelner Filmszenen werden skizzenhaft dargestellt. Storyboards sind stark ablauforientiert und vermitteln so einen ersten Eindruck für die spätere Umsetzung. Kommunikationsmittel und Kreativitätstechnik Storyboards sind in der Regel eine erste visuelle Umsetzung der narrativen Ideen aus einem Drehbuch, angereichert mit Gestaltungsideen (zum Beispiel Einstellungsgrößen, Blickwinkel und Perspektiven) für die bevorstehende Produktion. Es entstehen sequenzielle Bildfolgen, die als Grundlage für die Einstellungen während der eigentlichen Filmproduktion genutzt werden. Das Storyboard wird somit zur Denk- und Planungshilfe, die wie ein roter Faden durch die Handlung führt und alle Gestaltungselemente in sich aufnimmt. Es dient weiterhin als Kommunikationsmittel, mit dem Gedanken visuell mitgeteilt und ein Projektvorhaben konkretisiert werden kann. Storyboards können Lernprozesse strukturieren Ähnlich wie die Konzeptphase für einen neuen Film bedarf auch das schulische Lernen der Strukturierung. So bietet sich zum Beispiel die Storyboard-Technik als Ordnungsmittel an, um die Inhalte eines komplexen biologischen Prozesses wie dem HIV-Vermehrungszyklus zu sortieren. Neben der reinen Ordnung birgt die grafische Darstellung weitere Möglichkeiten, zum Beispiel das multisensorische Lernen. Freie Software zur Erstellung von Storyboards Es gibt eine Vielzahl kostenpflichtiger Programme, mit deren Hilfe Storyboards erstellt werden können. Zumeist handelt es sich um umfangreiche Software für Filmschaffende, die eine Storyboard-Funktion hat. Die folgenden Programme sind Freeware, können also kostenlos ausprobiert und im Unterricht eingesetzt werden. StoryBoard Pro Software Die Software von "Atomic Learning" wurde für Schülerinnen und Schüler, Studenten und "home movie maker" entwickelt. Directors Boards 2.0a Diese Software basiert auf dem professionellen Werkzeug “Notebook”. Sie ermöglicht die Erzeugung von AV-Formaten aus digitalen Scans, Illustrationen oder auch Fotos. Celtx - filmpädagogische Arbeit im Unterricht Lehrerinnen und Lehrer aus Nordrhein-Westfalen, die einen EDMOND-Zugang über ihr kommunales Medienzentrum haben, können sich die Inhalte des gesamten Sticks "Film und Schule NRW" als ZIP-Datei kostenlos über EDMOND auf einen Stick oder auf die Festplatte herunterladen. In dem Online-Medienkatalog Ihres Medienzentrums finden Sie diese Datei unter der Signatur 5553697 oder zum Beispiel unter dem Schlagwort "Filmanalyse". Die empfohlene Stickgröße beträgt vier Gigabyte. Film und Schule NRW Ein Programm zum Drehbuchschreiben, Erstellen von Storyboards und zur Strukturierung der Vorproduktion Texterschließungskompetenz und Kreativität Gerne werden zum besseren Verständnis im Unterricht Videosequenzen über das Eindringen des HI-Virus in die Wirtszelle und seine Vermehrung innerhalb der Zelle gezeigt. Die Erarbeitung des Vermehrungszyklus aus einem Text heraus ist eher unbeliebt, besonders dann, wenn dieser Text nicht illustriert ist. Eine Möglichkeit, die gleichzeitig die Texterschließungskompetenz der Schülerinnen und Schüler fördert, ihre Kreativität nutzt und eine gedankliche Eingruppierung der neu erlernten Inhalte in bekannte Wissensstrukturen unterstützt, ist die Anfertigung eines Storyboards. Die Aufgabe Nachdem die Lernenden den Text zur HIV-Vermehrung (hiv_vermehrunsgzyklus_schuelertext.pdf/rtf) gelesen und bearbeitet haben, erhalten sie die Aufgabe, die Abläufe an und in der Wirtszelle in Form eines Storyboards aufzubereiten (Partner- oder Gruppenarbeit). Hierzu erhalten sie eine Storyboard-Vorlage (vorlage_storyboard.pdf). Alternativ können sie auch mit einem geeigneten Programm (siehe oben) am Computer arbeiten. Aus den mit Buntstiften oder am Rechner skizzierten Szenen soll sich eine Bildfolge ergeben, die sich anschließend - theoretisch - auch verfilmen lassen könnte. Wichtige Details sind in den Skizzen heraus zu stellen. Fokussierungen sind als Regieanweisungen rechts in die Textzeilen zu schreiben. Gleiches gilt für Sprechertexte, die nicht einfach aus dem Text übernommen, sondern selbstständig formuliert werden sollen. Unabhängig von einer möglichen Umsetzung ist die Erstellung des Storyboards eine anspruchsvolle Aufgabe, die die Lernenden zur intensiven Reflexion über den darzustellenden Inhalt "zwingt" und ihre Kreativität herausfordert. Ein intensiver Verständnisprozess ist die Grundlage Ob das Storyboard anschließend verfilmt wird, liegt im Ermessen der Lehrperson. Ein solches Projekt würde die Textarbeit mit den Vorzügen eines Films verknüpfen. Da die Schülerinnen und Schüler den Film selbst erstellen, durchlaufen sie vorab einen intensiven Verständnisprozess. Die Durchführung ist natürlich abhängig vom Interesse der Schülerinnen und Schüler, der zur Verfügung stehenden Zeit und der technischen Ausstattung. Möglichkeiten der Umsetzung Es ist vorstellbar, dass ein Trickfilm mit Knete oder anderen Materialien erstellt wird. Die einzelnen Szenen können dann mit einer Digitalkamera oder einem Handy abgefilmt werden. Eine andere Möglichkeit wäre die Erstellung einer Trickfilm-Animation, zum Beispiel mit einem Präsentationsprogramm. Auch die Erstellung eines Activemovies mit der Software Active inspire für Activeboards ist denkbar. Hinweise zur Umsetzung naturwissenschaftlicher Modellvorstellungen in kleinen Animationen finden Sie in den folgenden Beiträgen: Animation chemischer Vorgänge - die Ionenbindung Schülerinnen und Schüler erstellen zur Festigung und Anwendung der im Unterricht erworbenen Kenntnisse eine kleine Animation. Podcasts im naturwissenschaftlichen Unterricht Hinweise und Tipps zum Einsatz und zur Produktion von Podcasts für den naturwissenschaftlichen Unterricht mit Beispielen. Arbeitsteilige Gruppenarbeit Je nach Größe der Lerngruppe bietet sich die arbeitsteilige Erstellung eines gemeinsamen Videos an. Dazu entwickeln Kleingruppen zu verschiedenen Passagen des Vermehrungszyklus Storyboards. Die arbeitsteilige Vorbereitung der Episoden bedarf einer sehr guten Zusammenarbeit der Gruppen während der Konzeption. Gruppenübergreifende Aspekte müssen abgestimmt und an den "Schnittstellen" saubere Übergänge gewährleistet sein. Logische oder stilistische Brüche müssen ausgeschlossen werden. Folgende Aufteilung der Arbeitsgruppen bietet sich an: Schritt 1-2 Andocken, Membranfusion Schritt 3-4 "Uncoating", Reverse Transkription Schritt 5-6 Integration, Transkription/Replikation Schritt 7-9 Translation, Prozessierung, Zusammenbau und Freisetzung der Viren Animationen im Netz Fertige und zum Teil professionelle Animationen aus dem Internet sollten kein Maßstab für die Entwicklung einer eigenen Animation sein. Nach der intensiven Beschäftigung mit dem Thema bei der Erstellung des Storyboards ist die Betrachtung anderer Umsetzungen jedoch in jedem Fall aufschlussreich. Die Schülerinnen und Schüler können zum Beispiel Schwächen des eigenen Konzepts erkennen, aber auch Unstimmigkeiten in anderen Animationen aufspüren. Von den zahlreichen Animationen zum Thema HIV lohnt die Vorführung eines Videos zum Abschluss des Themas in jedem Fall: YouTube: HIV Replikation Der Trickfilm des Pharma-Konzerns Boerhringer Ingelheim zeigt den Lebenszyklus des HI-Virus. Schülerinnen und Schüler entwickeln antivirale Strategien Nachdem die Abläufe einer HIV-Infektion und die Vermehrung der HI-Viren bekannt sind, stellt sich die Frage wie man die Infektion oder die Ausbreitung der HI-Viren im Körper verhindern oder zumindest verlangsamen kann. Lassen Sie Ihre Schülerinnen und Schüler einmal überlegen, wo sich auf der Basis molekularer Grundlagen Ansatzstellen für eine AIDS Therapie ergeben könnten. Sicherlich werden folgende Ziele genannt, an denen antivirale Hemmstoffe wirken können: Entry-Inhibitoren Sie verhindern, dass der HI-Virus mit der Zellmembran fusioniert, also dass er überhaupt in die Zelle eindringen kann. Reverse Transkriptase-Inhibitoren Sie verhindern die reverse Transkription der viralen RNA in eine DNA und so den Einbau des Virus-Genoms in die DNA der Wirtszelle. Integrase-Inhibitoren Sie verhindern den Einbau des Provirus in die Wirts-DNA. Protease-Inhibitoren Sie verhindern die Prozessierung der viralen Proteine und somit den Zusammenbau neuer Capside. Das Virus kann die Wirtszelle nicht mehr verlassen. Reverse Transkriptase im Unterrichtsfokus Aus den möglichen Angriffszielen antiviraler Wirkstoffe wird zunächst die Reverse Transkriptase für eine nähere Betrachtung herangezogen. In den zurzeit angewendeten Standard-Therapien kommen verschiedene Hemmstoffe dieses Enzyms zeitgleich zum Einsatz, um der Entwicklung von Resistenzen so weit wie möglich vorzubeugen. Die Reverse Transkriptase ist den Schülerinnen und Schülern inzwischen als besonderes virales Enzym bekannt, das virale Einzelstrang-RNA in eine Doppelstrang-DNA umschreibt. Aber wie funktioniert das? Wie ist die Reverse Transkriptase aufgebaut und wie ermöglicht sie die reverse Transkription? Zur Beantwortung dieser Fragen wurden für diese Unterrichtseinheit dynamische Folien mit 3D-Molekülen entwickelt. Sie erlauben den Lernenden, durch Drehen und Wenden dreidimensional modellierter Moleküle die Struktur des Enzyms im wörtlichen Sinn zu "begreifen". Die insgesamt sieben dynamischen HTML-Seiten zur Reversen Transkriptase ermöglichen die Untersuchung diverser Aspekte des Enzyms: Struktur und Funktion Bindung von zwei verschiedenen Hemmstoffen, die in der AIDS-Therapie eingesetzt werden Forschend-entdeckend lernen - per Beamer oder vor dem Computer Die sieben HTML-Seiten der Lernumgebung bauen inhaltlich aufeinander auf. Auf Aufgabenstellungen, wie sie in verwandten Lernumgebungen verwendet wurden ( Die Struktur der DNA - virtuelle Moleküle in 3D , ATP-Synthase ? Synthese von Energieäquivalenten , ?Quo vadis, Alken?? - die Markownikow-Regel ), wurde hier bewusst verzichtet. Dies erweitert das Spektrum der Einsatzmöglichkeiten und verschafft der Lehrperson Freiraum bei der Entscheidung für die Tiefe der Behandlung des Themas. Die dynamischen Folien können per Beamerpräsentation zur visuellen Unterstützung des Unterrichtsgesprächs genutzt werden. Hier kann - ohne die die Aufmerksamkeit leitenden Fragestellungen - der Fokus ganz individuell gesetzt werden. Alternativ können die Schülerinnen und Schüler am Computer und Einzel- oder Gruppenarbeit die Seiten unter einer von der Lehrperson vorgegebenen Fragestellung untersuchen. Sparsame Texte Um die selbstständige Arbeit mit den Materialien am Rechner zu unterstützen, wurden Textinformationen auf das Wesentliche beschränkt (Abb. 1). Weitere Informationen zum Einsatz der dynamischen Materialien finden Sie in dem folgenden Beitrag: Die dynamischen Folien sind in einer didaktischen Reihenfolge angeordnet. Nach dem Aufbau der Reversen Transkriptase aus zwei Untereinheiten werden die verschiedenen enzymatischen Funktionen dargestellt: Bindung des RNA-Einzelstrangs Ergänzung zum RNA-DNA-Hybridmolekül (Polymerase-Funktion) Abbau des RNA-Strangs (Nuklease-Funktion) Ergänzung des DNA-Einzelstrangs zum DNA-Doppelstrang (Polymerase-Funktion) Hemmstoffe Die weiteren Folien zeigen die Bindung von zwei verschiedenen Anti-AIDS-Wirkstoffen an das Enzym - einem kompetitiven und einem allosterischen Hemmstoff. Die Folien folgen in ihrer Reihung somit dem forschend-entwickelnden Gedankengang. Die Inhalte der Lernumgebung werden nachfolgend im Detail kommentiert. Auf der Startseite der Lernumgebung (Abb. 2, Platzhalter bitte anklicken) finden Sie eine Übersicht der Folien oder Seiten. Von hier aus kann jede Seite gezielt angesteuert werden. Über Navigationspfeile auf den Seiten (oben und unten rechts) kann auf die jeweils vorherige oder nachfolgende Folie gewechselt werden. Über das "Blatt"-Icon (oben rechts) gelangt man von jeder Folie zurück auf die Startseite (siehe Abb. 1 ). Das Enzym Reverse Transkriptase besteht aus zwei Untereinheiten (gelb und orange, Abb. 3 oben). Das funktionsfähige Protein liegt also in einer Quartärstruktur vor. Per Klick auf den Button "Sekundärstruktur" wechselt die Darstellung. Nun wird die Verteilung von ß-Faltblättern (gelb) und ?-Helices (magenta) im Enzym sichtbar (Abb. 3 unten). Das Molekül kann bei gedrückter linker Maustaste mit dem Mauszeiger "angefasst" und gedreht werden. Mit dem Scrollrad der Maus kann in die Struktur hinein- und herausgezoomt werden. Eine automatisierte Drehung des Moleküls erfolgt nach Anklicken des Buttons "Rotation". Polymerase und Nuklease Über das Steuerungsmenü von Folie 2 lassen sich die virale RNA und ein DNA Einzelstrang im Enzym anzeigen (Abb. 4) und ausblenden. (Natürlich ist in der Darstellung nur ein Bruchteil des viralen Genoms sichtbar.) Diese Funktionen können am Beamer dazu genutzt werden, während des Unterrichtsgesprächs die Bindung des RNA-Einzelstrangs (grün), die Bildung des DNA/RNA-Hybrids (Polymerase-Funktion) und den Abbau des RNA-Strangs (Nuklease-Funktion) zu simulieren. Aktive Zentren Ein Pop-up-Fenster (Abb. 5), das über einen Link in dem Textblock über dem Molekülmodell von Folie 2 geöffnet werden kann, zeigt die Lokalisation der Polymerase- und der Nuclease-Funktion in dem viralen Protein. Die beiden aktiven Zentren befinden sich an den gegenüberliegenden Enden der Bindungsfurche an der Proteinoberfläche. Doppelstrang-DNA Die Neusynthese eines zum DNA-Einzelstrang komplementären zweiten DNA-Strangs (beide blau) kann auf Folie 3 nachvollzogen werden. Die Starteinstellung des Applets zeigt einen DNA-Einzelstrang in der Bindungstasche des Enzyms. Per Klick auf "DNA-Doppelstrang" kann der zweite Polymeraseschritt des Enzyms simuliert werden. Auch auf den Folien 2 und 3 können Schülerinnen und Schüler zwischen der Darstellung im Kalottenmodell und der Sekundärstruktur wählen. Je nach Darstellungsart lassen sich so unterschiedliche strukturelle Zusammenhänge besser erkennen. In der Sekundärstruktur ist zum Beispiel sehr schön zu erkennen, wie das Enzym den DNA-Doppelstrang "im Griff" hat (Abb. 6). Es verdeutlicht den Lernenden, dass Enzyme keine plumpen Bauklötze sind, sondern ausgeklügelte Hochleistungs-Nanomaschinen. Das Nucleotid-Analoglon Tenofovir Die Bedeutung des Begriffs "Nucleotid-Analogon" wird den Schülerinnen und Schülern auf Folie 4 deutlich (Abb. 7). Hier stehen Tenofovir und Adenosinmonophosphat (AMP) nebeneinander. Ihr ähnlicher Aufbau lässt bereits vermuten, dass die Hemmung kompetitiv, also im Wettbewerb um den Bindungsplatz im aktiven Zentrum des Enzyms, stattfindet. Tenofovir wird nach der Aufnahme in die Zelle phosphoryliert und konkurriert mit den natürlichen Substraten um die Nukleotidbindungsstelle der Reversen Transkriptase. Eine genauere Betrachtung der Strukturformeln unterhalb der Applets führt auf die Spur des Wirkungsmechanismus: Die Verlängerung der Nukleotidketten erfolgt über die 3'-OH-Gruppe am Fünferring des Ribose-Bausteins. Tenofovir fehlt eine solche Gruppe. Daher verursacht es den Abbruch der Synthesereaktion. Bindung an das Enzym Folie 5 zeigt, wie tief Tenofovir in die Bindungstasche eindringt. In der transparenten Sekundärstrukturdarstellung (Abb. 8, oben) des Enzyms (gelb/orange) und der Draht-Darstellung der Nukleinsäure (blau) ist Tenofovir als Kalottenmodell im Standard-Farbschema der Elemente vollständig zu erkennen (Sauerstoff rot, Phosphor orange). Bei der Darstellung des Proteins als Kalottenmodell wird deutlich, wie tief der Hemmstoff in die Bindungstasche vordringt (Abb. 8, unten). Efavirenz Das HIV-Medikament Efavirenz wirkt nicht kompetitiv als Hemmstoff auf die Reverse Transkriptase. Ein Pop-up-Fenster (Abb. 9) von Folie 6 zeigt, dass der Hemmstoff keine strukturelle Ähnlichkeit mit den natürlichen Substraten der Reversen Transkriptase hat. Hemmung durch Strukturänderung Efavirenz bindet an einer Stelle außerhalb der aktiven Zentren des Enzyms. Seine Bindung verursacht eine Konformationsänderung der Reversen Transkriptase. Diese Strukturverschiebung sorgt dafür, dass der Zugang der Substrate zum aktiven Zentrum behindert und somit die Polymerase-Aktivität des Enzyms gehemmt ist. Dieser Effekt ist auf Folie 6 dargestellt (Abb. 10). Der Hemmstoff ist magentafarbig dargestellt. Übereinandergelegte Proteinketten Eine hilfreiche Methode der "Computerbiologie" ist das sogenannte Alignement dreidimensionaler Strukturen. Konformationsänderungen, die durch die Bindung eines Linganden - Substrat oder Hemmstoff - verursacht werden, treten dabei besonders deutlich hervor. Diese Möglichkeit wird auf Folie 7 genutzt (Abb. 11). Die rote Kette zeigt das Rückgrat der Reversen Transkriptase ohne Hemmstoff, die blaue Kette nach der Bindung des Hemmstoffs. Über die Buttons können beide Darstellungen einzeln aufgerufen oder weggeklickt werden. Kompetitive und nicht kompetitive Hemmung des gleichen Enzyms Die dynamischen Folien zur Reversen Transkriptase und ihren Hemmstoffen lassen sich nicht nur im Rahmen des Unterrichts zum Thema HIV einsetzen. Die Unterseiten zu Efavirenz und Tenofovir können schon früher im Bereich der Stoffwechselphysiologie eingesetzt werden. Es handelt sich um eindrucksvolle und gut erkennbare Beispiele für Enzymhemmungen. Kompetitive (Tenofovir) und nicht kompetitive (Efavirenz) Enzymhemmung können sehr gut gegenüber gestellt und voneinander abgegrenzt werden. Neben der guten Sichtbarkeit der Wirkprinzipien bieten diese Beispiele einen weiteren Vorteil: Sie sind für Schülerinnen und Schüler sicher interessanter als die häufig in Schulbüchern verwendeten Beispiele. Mit einer kleinen Hintergrundinformation, welche Bedeutung die Reverse Transkriptase für die Bekämpfung von AIDS hat, erscheinen die betrachteten Hemmstoffe gleich viel interessanter als eine gehemmte Succinatdehydrogenase. Hinzu kommt noch, dass beide Hemmungstypen am gleichen Enzym gezeigt werden können. Strukturebenen im Proteinaufbau Die erste Folie der Lernumgebung ( Abb. 3 ) bietet Schülerinnen und Schüler die Möglichkeit, ß-Faltblätter und ?-Helices dreidimensional erfahren zu können. Zwar werden die Sekundärstrukturelemente eines Proteins in ihrem Aufbau intensiv besprochen und gerne abgefragt. Häufig fällt es den Lernenden jedoch schwer, sich diese Strukturen vorzustellen. Durch das Drehen des interaktiven Makromoleküls am Monitor wird die Sekundärstruktur viel besser begreifbar. Gleiches gilt auch für die Quartärstruktur. Am Beispiel der Reversen Transkriptase sehen die Schülerinnen und Schüler direkt, was es bedeutet, wenn ein Enzym aus verschiedenen Untereinheiten aufgebaut ist. 3.000 Neuinfektionen pro Jahr in Deutschland Weltweit sind etwa 33 Millionen Menschen mit HIV-infiziert. Jedes Jahr sterben mehr als zwei Millionen an der Immunschwäche. In Deutschland begann sich HIV vermutlich Ende der 1970er Jahre auszubreiten. In Gruppen mit einem hohen Infektionsrisiko (homosexuelle Männer, Heroinabhängige) stieg die Zahl der Infizierten zunächst sehr schnell an. In der zweiten Hälfte der 1980er Jahre wurde dank verschiedener Maßnahmen in Hochrisikogruppen ein Rückgang der Neuinfektionen beobachtet. In den 1990er Jahren schwankte die Zahl der Neuinfektionen in Deutschland um etwa 2.000 pro Jahr. Zu Beginn des neuen Jahrtausends stieg sie wieder an und hat sich seit 2007 bei zurzeit etwa 3.000 Neudiagnosen pro Jahr stabilisiert (Epidemiologisches Bulletin des Robert Koch-Instituts zum Welt-AIDS-Tag 2009). 20 Prozent der Neuinfektionen durch heterosexuelle Kontakte Nach den aktuellen Schätzungen leben zurzeit in Deutschland etwa 70.000 HIV-Infizierte. Die Zahl der HIV-Neudiagnosen stieg sowohl bei homosexuellen Männern als auch bei Heterosexuellen im Jahr 2009 gegenüber dem Vorjahr um etwas mehr als drei Prozent (Epidemiologisches Bulletin des Robert Koch-Instituts vom 7. Juni 2010). Etwa 20 Prozent der HIV-Übertragungen erfolgen bei heterosexuellen Kontakten. Im Jahr 2010 starben in Deutschland etwa 550 Menschen an AIDS (Epidemiologisches Bulletin Robert Koch-Instituts vom 22. November 2010). Eigentlich ein Beispiel an Zuverlässigkeit: DNA-Polymerasen DNA-Polymerasen genießen zu Recht den Ruf als sehr verlässliche Enzyme. Sie arbeiten in einem hochsensiblen Bereich des Lebens: Fehler, die sie machen, können sich negativ auf unsere Nachfahren auswirken. Die bakterielle DNA-Polymerase hat zum Beispiel eine Fehlerquote von 10 -10 . Sie baut also nur eins von zehn Milliarden Nukleotiden falsch ein. Korrektursysteme senken diese Quote nochmals um den Faktor 10 3 . Ähnlich präzise gehen auch unsere eigene DNA-Polymerase und deren Korrekturlese-Assistenten zu Werke. Ihre Fehlerquoten liegen zwischen 10 -9 und 10 -10 . Pro Verdoppelung unseres Genoms (etwa 3.200 Millionen Basenpaare) kommt es also zu nur einer einzigen falschen Basenpaarung. Evolutionsmotor Reverse Transkriptase Die Reverse Transkriptase der HI-Viren arbeitet in einer völlig anderen Fehlerdimension: Etwa alle 2.000 Basenpaare baut sie ein falsches Nukleotid ein. Für uns wäre eine solche Quote fatal - für die HI-Viren ist sie die "Lebensversicherung" im Kampf gegen unser Immunsystem und der Motor für die Entwicklung von Resistenzen gegen Medikamente. HIV-Infizierte können bis zu zehn Millionen Viren am Tag produzieren. Zusammen mit dieser enormen Produktionsrate beschleunigt die Schludrigkeit der Reversen Transkriptase die Evolution der Viren. Sie verändern sich mit atemberaubender Geschwindigkeit. Nur eine Woche nach der Behandlung eines HIV-Infizierten mit einem bestimmten Wirkstoff bilden sich bereits Resistenzen aus. Wanted: Neuartige Wirkstoffe! Der schnellen Evolution der HI-Viren setzt die Medizin heute die "Hochaktive antiretrovirale Therapie", abgekürzt HAART, entgegen. Die Patienten erhalten dabei eine Kombination aus drei oder vier antiviralen Wirkstoffen. Die Therapie reduziert die Viruslast der Patienten erheblich und hält den Fortschritt der Symptomatik auf. Trotz dieser Erfolge ist die Entstehung resistenter Viren bei der Langzeittherapie ein großes Problem. Insbesondere Patienten, die sich nicht konsequent an die Einnahme der Medikamente halten, beschwören die Entstehung resistenter Viren herauf. Diese werden unter dem Selektionsdruck der Therapie zur dominanten Form und können übertragen werden. Bei jedem achten Patienten, der sich in Deutschland frisch mit HIV infiziert, ist heute die Wirksamkeit von mindestens einem HIV-Medikament eingeschränkt (HIV-Serokonverterstudie am Robert Koch-Institut, 2010). HAART verlängert zwar das Leben HIV-Infizierter. AIDS ist jedoch nach wie vor eine unheilbare und tödliche Infektion. Trotz aller Fortschritte besteht also weiterhin Bedarf an neuen und neuartigen Wirkstoffen. Bisherige AIDS-Medikamente greifen das Virus innerhalb der Wirtszelle an. Wissenschaftler der Medizinischen Hochschule Hannover und der Universität Ulm beschreiten nun einen neuen Weg. Sie wollen das Virus am Eindringen in die Immunzellen des Menschen hindern - sozusagen seinen "Stachel" unbrauchbar machen. Ihr Wirkstoff blockiert ein Protein der Virushülle, das bei der Fusion der viralen Membran mit der Wirtszellmembran eine entscheidende Rolle spielt. In einer Reportage berichtete das Deutschlandradio im Dezember 2010 über den möglichen neuen Wirkstoff und die Vorgehensweise der Forscherinnen und Forscher. Den Text stellen wir mit freundlicher Genehmigung des Deutschlandradios, des Journalisten Michael Engel und der beteiligten Wissenschaftler, Professor Reinhold Schmidt und Professor Wolf-Georg Forssmann, als Informationsblatt für die Schülerinnen und Schüler zur Verfügung (deutschlandradio_aids_mit_stumpfem_stachel.pdf/rtf). Streicht man den letzten Abschnitt des Nachrichtentextes, bietet der Artikel eine gute Möglichkeit darüber zu diskutieren, ob der Wirkstoff nach seiner Zulassung HIV "besiegen" kann. Wie wirkt VIR-576? Eine Entdeckung deutscher Forscher der Medizinischen Hochschule Hannover und der Universität Ulm - hat Ende 2010 für Furore gesorgt. Die Substanz VIR-576 blockiert das Fusionsprotein (gp41) in der Hülle des HI-Virus, das beim Angriff auf eine Zelle wie ein Enterhaken funktioniert. Dieser Enterhaken tritt in Aktion, nachdem ein Protein der Virushülle (gp120) an einen Rezeptor auf der Zelloberfläche (CD4) und dieser an einen Corezeptor (CCR5/CXCR4) der Zelle angedockt hat. Dieses Manöver kann man mit dem Andocken eines Shuttles an die Internationale Raumstation vergleichen: Beide Objekte sind schon einmal miteinander verbunden - aber die Schleuse ist noch nicht geöffnet. Das Virus schleust seine Fracht jedoch nicht durch ein Schott in die Zelle, sondern durch eine Verschmelzung der Virusmembran mit der Zellmembran. Genau diesen Schritt blockiert VIR-576 durch die Bindung an das virale das Fusionsprotein. Wie wurde die vielversprechende Substanz entdeckt? Die Geschichte von VIR-576 begann bereits in den 1990er Jahren. Blutfiltrat, das bei der Dialyse von Patienten mit Nierenversagen anfällt, enthält zahlreiche körpereigene Peptide. So wie der tropische Regenwald ein Schatz der Artenvielfalt ist, so ist das Blutfiltrat ein Reservoir für Millionen von Peptiden mit unbekannten bioaktiven Eigenschaften. Professor Wolf-Georg Forssmann und Professor Frank Kirchhoff hatten die Idee, in diesem körpereigenen Peptidpool nach HIV-Hemmstoffen zu fahnden. Und sie wurden fündig: Ein natürlich vorkommendes Peptid aus 20 Aminosäuren - das Fragment eines im Blut zirkulierenden Eiweißes - blockierte im Reagenzglas den Eintritt von HIV in die Wirtszellen. (Bei dem Eiweiß handelt es sich um ?-1-Antitrypsin. Es schützt Körpergewebe vor Enzymen, die an Entzündungen beteiligt sind. ?-1-Antitrypsin ist ein Protease-Hemmer.) Verbesserung der Wirksamkeit Von dem kostbaren Fundstück stellten die Wissenschaftler im Labor mehr als 600 Varianten her. Unter diesen fanden sie ein Peptid, das die antivirale Wirkung des Originals noch um das Hundertfache übertraf - VIR-576. Die Substanz wirkt nicht nur im Reagenzglas. Ende 2010 veröffentlichten Forscher der Medizinischen Hochschule Hannover und der Universität Ulm die Ergebnisse einer ersten klinischen Studie (18 Teilnehmer). VIR-576 konnte die Viruslast HIV-Infizierter in weniger als einer Woche um mehr als 90 Prozent (1,2 Logarithmusstufen) senken - das Virus hatte sich also kaum noch vermehren können. Allerdings: VIR-576 wird im Blut sehr schnell abgebaut. Deshalb musste es den Patienten per Dauerinfusion intravenös verbreicht werden. Der Weg zum einsatzfähigen Medikament ist also noch weit und wird einige Jahre in Anspruch nehmen. Doch schon heute weckt der neuartige Wirkstoff hohe Erwartungen und große Hoffnungen: VIR-576 bekämpft nicht - wie die meisten AIDS-Medikamente - die Vermehrungsschritte der HI-Viren in den Zellen, sondern greift die Viren außerhalb der Zellen an. Zudem ist der Wirkstoff der Abkömmling eines körpereigenen Blutproteins. Auf diese Eigenschaften führen Wissenschaftler die - im Vergleich zu herkömmlichen Wirkstoffen - sehr gute Verträglichkeit von VIR-576 zurück. Das HI-Virus entzieht sich durch seine atemberaubende Mutationsrate immer wieder der Wirkung von Medikamenten, indem es deren Angriffsziele - zum Beispiel die Protease oder die Reverse Transkriptase - verändert. Das Angriffsziel von VIR-576, der virale Enterhaken, verändert sich jedoch kaum. Vermutlich führen Mutationen hier sehr schnell zum Funktionsverlust. Somit wird es dem Virus hoffentlich schwer fallen, Resistenzen gegen VIR-576 zu entwickeln. Sieg über AIDS in Sicht? Sollte die Entwicklung von VIR-576 zum marktreifen Medikament von Erfolg gekrönt sein, ist AIDS aber keineswegs besiegt. Denn eine Heilung im eigentlichen Sinne wird auch mit dem neuen Wirkstoff nicht möglich sein. Nach einer Infektion kann das Virus nicht vernichtet, sondern nur in Schach gehalten werden.

  • Biologie
  • Sekundarstufe I, Sekundarstufe II

Wasser: Filtration und Reinhaltung

Unterrichtseinheit

Wasser ist ein Lebensmittel - mehr noch, ohne Wasser können wir uns kein Leben vorstellen. Im Zentrum dieser Unterrichtseinheit steht das technische Problem, Wasser durch Filter zu reinigen. lSchon früh in der Entwicklung von Zivilisationen wurde den Menschen bewusst, wie wichtig sauberes Trinkwasser ist. Zu diesem Zweck wurden bereits in der Steinzeit einfache Wasserfilter aus Rinden, später aus Moosen gebaut. Die heutige Filtertechnik ist sehr ausgeklügelt, mit ihr lassen sich Verunreinigungen bis in den Nanometer-Bereich beseitigen. Diese Unterrichtseinheit greift das Problem der Reinigung von Wasser auf. Wasser ist, zumal bei jüngeren Schülerinnen und Schülern, ein dankbares Unterrichtsthema, das sich ohne Weiteres an alltäglichen Erfahrungen anknüpfen lässt. Diese Erfahrungen lassen sich aber auch recht leicht mit dem Stichwort "sauberes Wasser" problematisieren. Im Zentrum dieser Unterrichtseinheit steht das technische Problem, Wasser durch Filter zu reinigen. Damit lässt sie sich in den naturwissenschaftlichen Unterricht in der Sekundarstufe I - in reduzierter Form auch im Sachunterricht im Primarbereich - einbauen. Hat man Zeit und organisatorische Möglichkeiten, lassen sich insbesondere im Technik-Unterricht eigene Filtersysteme erproben. Darüber hinaus kann man sich dem Thema fächerübergreifend kulturgeschichtlich nähern und betrachten, wie die Entwicklung technischer Möglichkeiten Hand in Hand ging mit der Entwicklung der Zivilisation. Bedeutung sauberen Wassers Die Bedeutung von Wasser für die Menschheit und das Erkennen nicht sichtbarer Inhaltstoffe im Wasser führt die Schülerinnen und Schüler in die Thematik ein. Wie wird das Wasser sauber? In Übungen sammeln die Schülerinnen und Schüler erste Erfahrungen mit der Wasserfiltration. Was können Filter leisten? Der Aufbau eines starken Filters sowie der Blick auf moderne Filtertechniken und weiterführende Aspekte können die Unterrichtseinheit abschließen. Die Schülerinnen und Schüler sollen für die Bedeutung sauberen Wassers sensibilisiert werden. den Stellenwert der Filtration von Wasser für die menschliche Zivilisation einschätzen lernen. die Verschmutzung von Wasser untersuchen. verschiedene Techniken zur Filtrierung von Wasser sowie deren jeweilige Wirksamkeit kennenlernen. die Details moderner Techniken (Querstromfilterung, Wafer-Membran) verstehen lernen (ab Klasse 7). Thema Das Wasser - Filtration und Reinhaltung Autor Martin Wetz Fach Biologie, Naturwissenschaften, fächerverbindender Unterricht, Sachkunde Zielgruppe Klassen 3 bis 9 Zeitraum 2-4 Unterrichtsstunden Voraussetzungen und Kontext Wenn diese Unterrichtseinheit in einen größeren Zusammenhang eingebettet ist, in welchem bereits viel über Wasser und dessen Bedeutung und Eigenschaften erarbeitet worden ist, kann man direkt mit dem Problem der Wasserreinigung beginnen. Falls dies nicht geschehen ist und diese Einheit einzeln durchgenommen werden soll, so ist als Hinführung die Bedeutung von Wasser für die Menschheit zu besprechen. Hierfür sollten ein bis zwei Unterrichtsstunden eingeplant werden. Wo wird Wasser genutzt? Aus mutmaßlich vielen Einzelnennungen (Trinken, Duschen, Gießen und so weiter) sollten die Schülerinnen und Schüler möglichst eigenständig Oberbegriffe bilden, um - eventuell unter Hilfestellung - auf die Bereiche Landwirtschaft, Industrie, Haushalt zu kommen. Die dabei möglicherweise entstehenden Diskussionen, wie zum Beispiel ob das Gießen des Kräutertopfs am Küchenfenster Landwirtschaft oder Haushalt ist, mögen aus Erwachsenensicht unproduktiv erscheinen, sind aber Teil der für Kinder wichtigen Begriffsbildung. Wie wird Wasser genutzt? Hier wären die Funktionen des Wassers zu erarbeiten: Wasser als Lebensmittel (für Menschen, Tiere und Pflanzen), Wasser als chemischer Grundstoff in der Industrie sowie als Lösungsmittel. Jeder dieser Punkte kann für sich ausführlicher unter biologischen und chemischen Aspekten behandelt werden. In welchen Mengen wird Wasser genutzt? Abschätzungen sind in der Regel für die Schülerinnen und Schüler motivierend. Die Ergebnisse der Abschätzungen beziehungsweise die korrekten Zahlenangaben können modellhaft visualisiert werden, zum Beispiel die Anzahl Mineralwasserflaschen, die eine Familie pro Woche verbraucht, die zum Zähne Putzen oder zum Duschen verwendet wird. An dieser Stelle können die Schülerinnen und Schüler nebenbei eine Vorstellung davon erhalten, dass es sinnvolle und weniger sinnvolle Maßeinheiten gibt. Filtration von Wasser Als Einstieg in das eigentliche Thema "Filtration von Wasser" dient die Frage nach der Bedeutung sauberen Wassers. Wozu wird sauberes Wasser benötigt? Und was genau heißt "sauberes" Wasser? Woran kann man es erkennen? Die erste Frage kann fragend-entwickelnd geklärt werden, insbesondere die Folgen verschmutzten Trinkwassers können demonstriert werden. Bei der zweiten Frage kann das Vorwissen der Schülerinnen und Schüler eingebracht werden. Zusätzlich lassen sich eine Reihe von Beispielen zeigen, die belegen sollen, dass man dem Wasser seine Inhaltsstoffe nicht unbedingt immer "ansieht", weil es eben ein sehr gutes polares Lösungsmittel ist: Zwei identisch aussehende Bechergläser sind mit Wasser gefüllt (gleiche Füllhöhe verstärkt das Erstaunen): In dem einen ist Leitungswasser, in dem zweiten zusätzlich Zucker oder Salz (Meerwasser!) gelöst. Die Schülerinnen und Schüler schmecken den nicht sichtbaren Unterschied. Zwei identisch aussehende Bechergläser sind wie oben mit Wasser gefüllt: In dem einen ist Leitungswasser, in dem zweiten ist destilliertes (oder demineralisiertes) Wasser. In jedes Becherglas werden nun zwei Kontakte, die mit einer Batterie und einem entsprechenden Lämpchen verbunden sind, gehalten: Aufgrund des Ladungstransportes durch die Ionen leuchtet das Lämpchen in dem einen Fall, während bei der zweiten Probe kein Strom fließt. Drei Bechergläser wie oben: Demineralisiertes Wasser, Wasser mit darin gelöster Lauge (beispielsweise ein wenig Kaliumhydroxid) und Wasser mit ein wenig gelöster Säure (farblos, also zum Beispiel Zitronensaft, kein Essig). In jedes Glas wird nun Universalindikator hineingetropft, jedes Wasser zeigt eine andere Färbung. Klares Wasser aus einem Aquarium, Teich oder See wird mikroskopisch untersucht: Man entdeckt Mikroorganismen (je nach Möglichkeit als Film demonstrierbar). Umgekehrt kann man Wasser verunreinigen und die Zusätze verstecken: Kochsalz oder Alkohol wird in Wasser gegeben und "verschwindet" (interessant insbesondere für jüngere Schülerinnen und Schüler ist es aber, das Wasser jeweils zu wägen). Bedeutung des Filters Arbeitsteilig in zwei Gruppen - oder in entsprechend vielen Teilgruppen - erarbeiten die Schülerinnen und Schüler die Bedeutung des Filters. Die erste Gruppe sucht nach allem, was Wasser verschmutzt, sichtbare wie unsichtbare Stoffe. Die zweite Gruppe überlegt, womit Wasser gefiltert werden könnte und welche speziellen Filter sie kennt (zum Beispiel Kaffeefilter, Aquarienfilter). Anschließend werden die Ergebnisse in der Form zusammengetragen, dass im Plenum oder in Partnerarbeit geklärt wird, welcher Filter welche Verunreinigung beseitigt. Das Ergebnis kann in Form einer Tabelle festgehalten und in einer PowerPoint-Präsentation dargestellt und präsentiert werden. Erfahrungen mit dem Filtern Nach dieser Phase sollten die Schülerinnen und Schüler praktische Erfahrungen sammeln und selbst filtern. Hierzu können verschiedene Gemenge mit verunreinigtem Wasser hergestellt werden, zum Beispiel Erbsen, Sand, Erde, Milch, Pflanzenreste (von getrockneten Blättern etwa). Als Filter könnte zur Verfügung stehen: Prähistorische Werkzeuge, wie Rinden oder Moosstücke; herkömmliches Filterpapier in Form von Kaffeefiltern; Kartuschen, die zur Entkalkung von Leitungswasser verwendet werden; Filter für Aquarien; selbstgebaute Sedimentschichten aus Sand. Bei der praktischen Erprobung könnten den Schülerinnen und Schülern verschiedene Probleme der Filtration bewusst werden. Passiert dies nicht automatisch, sollte die Lehrkraft das Augenmerk darauf lenken: Die Filter-Leistung: Diesen Begriff gilt es dann genau zu fassen als gefilterte Wassermenge pro Zeit. Die Qualität des gefilterten Wassers: Hierbei ist zu bedenken, dass man, wie oben gezeigt, nicht alles sieht, also entsprechende Testverfahren benötigt. In etwas älteren Klassen lässt sich bereits über entsprechende Nachweismethoden der Wasserverunreinigung sprechen und entsprechende Verfahren durchführen. Die Verschmutzung des Filters: Dies lässt sich anschaulich mit einem Kaffeefilter zeigen, der nach einer bestimmten Zeit vollgelaufen und damit nicht mehr einsatzfähig ist. Grundprinzip des Filters Ziel der praktischen Erprobung - zumindest in der Primarstufe - ist es außerdem, das Grundprinzip des Filters durch das Sieb zu verdeutlichen. Entscheidende Größe ist die "Lochgröße". In modernen Filtersystemen ist diese bis in den Nanobereich verkleinert, so dass auch Mikroorganismen und selbst organische Moleküle gefiltert werden können. Frisches Quellwasser Einen Hinweis ist das "frische" Quellwasser wert. Das, was an vielen Stellen im Wald oder Gebirge als Quelle entspringt, ist klares Wasser. Quellwasser ist in der Regel Regenwasser, das durch mehrere Sedimentschichten dringt, bevor es als Quelle wieder an die Oberfläche kommt. Auch dies ist ein Filter-Prozess. Wo immer es die Gelegenheit gibt, sollten die Schülerinnen und Schüler zu einer Quelle gehen und dieses Wasser untersuchen (nach vorheriger Rücksprache mit dem entsprechenden Forstamt, um womöglich bekannte schädliche Verunreinigungen zu klären). Lösungsmöglichkeiten der Filtration Nach der Problematisierung des Filterns bieten sich nun zwei Möglichkeiten an: Man kann die Unterrichtseinheit ausklingen lassen, indem man verschiedene Lösungsmöglichkeiten andeutet, beispielsweise den Austausch der filternden Substanz, Reinigung der Filter, modernere Techniken wie die Wafer-Membran. Dies dürfte sich in der Primarstufe anbieten. Bei Lerngruppen, die noch weiterdenken können oder wollen, kann man die Schülerinnen und Schüler Lösungsansätze für die gefunden Probleme suchen lassen. Aufbau eines starken Filters In jedem Fall sollte als Abschluss der Aufbau eines starken Filters, wie er in den Schule zumeist vorhanden ist, gezeigt werden, nämlich das Gerät zur Demineralisierung des Leitungswassers, wie es sich meistens in den Chemie-Sammlungen findet. Die Demonstration kann, je nach Alter und Interesse der Schülerinnen und Schüler, mehr oder weniger detailgenau sein. In jedem Fall sollte das gefilterte Wasser zum Abschluss untersucht werden. Rotierende Scheiben und Flüssigkeit Bei höheren Klassen lässt sich insbesondere die Technik mit rotierenden Scheiben und Flüssigkeit darstellen, welche aufgrund ihrer selbstreinigenden Eigenschaft besonders effizient ist. Das Wasser über Filterscheiben rotieren zu lassen, findet sich in zwei unterschiedlichen Arten von selbstreinigenden Querstromfilteranlagen wieder. Vergleichbar mit einem Karussell auf einem Volksfest rotieren die mehrschichtigen Filterscheiben um ihre eigene Achse durch das unbewegte, verschmutzte Wasser. Bei der zweiten Variante wird das verunreinigte Wasser im Filterbehälter durch Düsen in Rotation versetzt und bringt die zu filtrierende Flüssigkeit über statisch montierte Scheiben in Bewegung. Den Schülerinnen und Schülern können bei Bedarf weiterführende Aspekte genannt werden, die auch zur Vertiefung der Thematik dienen können: Gefiltert wird nicht nur Wasser, sondern auch Luft oder Abgase. Sämtliche Kraftwerke, die durch Verbrennung fossiler Brennstoffe Strom erzeugen, müssen mit entsprechenden Filtern ausgestattet sein. Ökologische und rechtliche Aspekte der Wasserreinhaltung. Kläranlagen: Wie findet die großtechnische Reinigung von Wasser statt?

  • Biologie / Ernährung und Gesundheit / Natur und Umwelt / Chemie / Natur & Umwelt
  • Primarstufe, Sekundarstufe I

Lehrkräfte schaffen Resonanz: So entsteht ein starkes Lernklima im Klassenzimmer

Fachartikel
5,99 €

Wir spüren es beim Betreten des Klassenzimmers: Diese leise Schwingung zwischen uns und den Lernenden, die den Raum mit Klasse und Leben füllt. Dieser Beitrag ist eine Einladung, Schule als Resonanzraum zu erleben – als Ort, an dem echte Verbindungen den Ton angeben. Resonanzpädagogik und die wichtigsten Erkenntnisse zur Freisetzung von Lehr-KRAFT Lernen gelingt, wenn Du als Lehrkraft, deine Lernenden und der Lerngegenstand in einem fruchtbaren Wechselverhältnis zueinanderstehen. Wenn du das erreichst, entsteht Resonanz – als natürliches Phänomen beschreibt Resonanz einen grundlegenden physikalischen Mechanismus, der in vielen Bereichen vorkommt, von der Mechanik über die Akustik bis zur Teilchenphysik. Der Mediziner Joachim Bauer greift den Resonanzbegriff auf, um die elementaren Prozesse in der Entwicklung des Selbst zu beschreiben. Daraufhin entwickelt der Soziologe Hartmut Rosa die Resonanzpädagogik. Resonanz zu erzeugen, so meine Erfahrung, ist eine der wichtigsten Grundbedingungen für ein gelungenes Lernerlebnis. Für Rosa bedeutet Resonanz "In-Beziehung-Treten mit einer Sache", zugleich bildet Resonanz "ein Moment der Offenheit und Unverfügbarkeit […]" (Rosa und Endres 2026:7). Wie ist das im Unterricht möglich? Dazu bedarf es einer kleinen Exkursion in die Physik: Resonanz – wenn Schwingungen sich gegenseitig verstärken Resonanz beschreibt ein Phänomen, bei dem ein schwingungsfähiges System besonders stark reagiert, wenn es von außen mit der passenden Frequenz angeregt wird – nämlich mit seiner Eigenfrequenz . In diesem Moment überträgt sich die Energie der äußeren Kraft besonders wirkungsvoll auf das System. Die Folge: Die Schwingung wird deutlich stärker als die ursprüngliche Anregung. Wie Resonanz entsteht: Schwingungsfähiges System: Jedes System, das schwingen kann – sei es eine Brücke, ein Musikinstrument oder ein Molekül – besitzt eine oder mehrere Eigenfrequenzen, also "Lieblingsfrequenzen", auf denen es besonders leicht in Bewegung gerät. Äußere Anregung: Eine periodische äußere Kraft (zum Beispiel Wind, Schall, elektrische Impulse) wirkt auf das System ein und liefert Energie. Treffen der Frequenzen: Stimmen die Frequenz der äußeren Anregung und die Eigenfrequenz des Systems überein, kommt es zur Resonanz. Die Energieübertragung läuft dann besonders effizient. Verstärkte Schwingung: Das System reagiert mit einer deutlich größeren Schwingungsamplitude – es "schaukelt sich auf". Wie können wir uns diesen Mechanismus für unsere Lehr- und Lernstunden in jedem Fach zunutze machen? "Unterricht" war gestern – heute gilt "freedom to learn" (Carl Rogers) Carl Rogers forderte schon in den 1960er Jahren die Ermöglichung von Lernen. Sein Konzept von der Freiheit des Lernens bedeutet keineswegs Beliebigkeit. "Freedom to learn" meint, Vertrauen in die Lernenden zu haben, in ihre Entwicklung, ihrer Einsatzbereitschaft, die sich von Natur aus einstellt, wenn das physikalische Phänomen der Resonanz durch Neugier, persönlicher Ansprache und Kooperation anstatt Konkurrenz im Mittelpunkt stehen. Den Beginn des resonanten Klassenzimmers markiert das Interesse der Lernenden: Welche Fragen bringen sie mit? Was bewegt sie, bedingt durch das Alter, die Herkunft, die mentalen Dispositionen? Wichtig ist, zuerst sich selbst als Kraft des Lehrens und Lernens zu begreifen, dann erst sind die Bedingungen für energiereiches Lernen gegeben. Energie entsteht, wenn die Lernenden Fragen stellen. Schülerinnen und Schüler wollen wissen: Welche Relevanz für mein Dasein in der Welt kann ich in dem vorgegebenen Lernthema erkennen? Wenn du als Lehrkraft die Bedeutsamkeit des Lerninhalts personalisierst, indem du einen Inhalt auswählst, der eine vertiefende Auseinandersetzung mit dieser Frage möglich macht, werden deine Lernenden zu aktiven Gestalterinnen und Gestaltern ihres Lernprozesses, anstatt zu passiven Konsumierenden von bloßem Faktenwissen. Rogers humanistische Pädagogik und Rosas Resonanzpädagogik treffen sich an dieser Stelle, nämlich in der Annahme, dass Lernen ein lebendiges Beziehungsgeflecht ist. Wann gilt ein Lerngegenstand als "resonant"? Resonant wird ein Lerngegenstand, wenn er drei Bedingungen erfüllt: Bedeutsamkeit: Lernende erkennen im Lerninhalt ihre persönlichen Fragen, ihre Gegenwart und Zukunft. Ansprechbarkeit: Der Lerngegenstand ermöglicht das Sprechen über die Sache durch den Vorrang von affektiven Lernkanälen vor kognitiven Zugängen zum Inhalt. Unverfügbarkeit: Resonanz lässt sich nicht erzwingen – sie entsteht im Moment, in dem der Funke überspringt, allein durch Dich als schwingungsfähiges System und Führungskraft im Klassenzimmer, die ihre Lernenden in den Mittelpunkt ihrer pädagogischen Arbeit stellt. Ein Beispiel: Das Thema Soziale Gerechtigkeit bleibt abstrakt, solange es nur mit Ergebnissen aus sozialwissenschaftlichen Studien, Statistiken und Umfragen gefüllt ist. Sobald die Klasse jedoch vorhandene Privilegien reflektiert und eigene Handlungsmöglichkeiten diskutiert, wird der Lernraum zum Energieraum – also resonant – man spricht vom Globalen und wechselt die Perspektive hin zum Persönlichen. Es findet eine Bewegung statt: vom Abstraktem zum Erlebbaren. Der Effekt: Du als Lehrkraft fühlst dich lebendig, denn du bist Initiatiorin oder Initiator eines positiven Wirkungskreislaufs. Leuchtende Augen von Kindern und Jugendlichen blicken dich voller Wertschätzung und Freude an. Du fühlst dich wie ein Musikinstrument, das lauter klingen will. Drei Organisationstools für ein resonantes Klassenzimmer Resonanzräume lassen sich systematisch gestalten. Ich stelle drei Tools vor, die wie praktische Werkzeuge genutzt werden können: Sitzordnung: Meiner Erfahrung nach ist eine dezidierte Lerngruppenanalyse sehr hilfreich, um eine maximale Resonanz in den Arbeitsphasen zu erzeugen. Ich teile die Schülerinnen und Schüler in zwei unterschiedlichen Gruppen ein und setze sie nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip (bekannt aus der Biologie) zusammen. Hierzu hilft die Analyse des Lern- und Arbeitsverhaltens im Hinblick auf fachspezifische und überfachliche Kompetenzbereiche. Rituale der Verbindlichkeiten: Ritualisierte, zur Lerngruppe passende Kooperationsformen, wie zum Beispiel das Think-Pair-Share-Verfahren, das je nach Spezifika der Lerngruppe, unterschiedlich zu gestalten ist. Ebenso hat sich der Einsatz von Musik zu Stundenbeginn als sinnvoll erwiesen. So erhalten die Lernenden die Gelegenheit, sich auf das Lernen einzustimmen. Das Lernen im Klassenzimmer öffnen : Share-Phasen in den digitalen Raum verschieben. Nutze die digitale Plattform deiner Schule als Raum zur Initiierung von positiven Spiegelungs- und Wertschätzungsprozessen und stärke damit das Klassengefühl deiner Schülerinnen und Schüler! Diese und viele weitere Tools helfen dir, deine Lehr-Kraft zu spüren. Sie schaffen einen verlässlichen Rahmen, der Offenheit zulässt, ohne ins Chaos abzugleiten. Fazit Resonanzpädagogik erinnert daran, dass Schule mehr ist als eine Stätte für Wissensaneignung. Sie zeigt auf, wie Schule und Klassenzimmer zum Ort der echten Leistung durch authentische menschliche Verbindung wird. Entscheidend ist nicht die perfekte Inszenierung von "Unterricht". Es kommt auf die Haltung an: Eine Lehrkraft agiert kraftvoll, wenn sie selbst in Resonanz geht mit ihrem Fach, mit ihren Schülerinnen und Schülern und dem geht voraus, mit sich selbst. Resonanz erzeugt wechselseitige Dynamik – deine Lehr-Kraft bildet die Lern-Kraft deiner Klasse. Literaturverzeichnis Rogers, Carl R. (1969). Lernen in Freiheit. München: Kösel-Verlag. Rosa, Harmut und Wolfgang Endres (2016). Resonanz Pädagogik. Weinheim: Beltz Verlag.

  • Fächerübergreifend
  • Berufliche Bildung, Elementarbildung, Primarstufe, Sekundarstufe I, Sekundarstufe II
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